ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Аминокислоты. Пептиды. Белки Аминокислоты из "Начало биохимии" Аминокислоты (АК) - органические соединения, содержащие одновременно и аминогруппу, и карбоксильную группу. Этим объясняется и своеобразие физико-химических свойств АК и разнообразие реакций, в которых они участвуют. [c.8] В природных соединениях и в живых организмах встречаются в основном а-аминокислоты, из них только 20 входят в состав белков, и они называются протеиногенными, или белковыми. Другое важнейшее свойство белковых АК связано с оптической активностью все они являются L-изомерами. Строение АК, их названия и классификация приведены на схеме (с. 9-12). [c.8] Названия АК сохранились традиционными, они часто именуются по источнику выделения (например, аспарагиновая кислота была выделена из аспарагуса (спаржи), тирозин - из сыра, серин - из шелка, глутаминовая кислота - из растительного белка глутелина так же как и глицин (прежнее название - гли-колол) означает сладкий ). Первые аминокислоты получены в начале XIX в. Сейчас общеупотребительны их краткие названия, например, для аланина ала, или ala, в полипептидных последовательностях для аминокислот вводят однобуквенные обозначения. [c.8] Белковые АК - твердые вещества, выделяемые в виде белого порошка, обычно хорошо растворимые в воде и в полярных растворителях. Многие аминокислоты поглощают в ультрафиолетовой (УФ) области, но особенно специфическое поглощение при 280 нм имеют ароматические АК (фенилаланин, тирозин и триптофан) и поэтому содержание белка часто определяют именно по характеру спектра поглощения в УФ-об-ласти. [c.8] Аминокислоты образуют также водородные и гидрофобные связи, поддерживающие сложную структуру белков. [c.13] Специфической ковалентной связью является дисулъфидная связь, образуемая цистеином в его димере - цистине. [c.13] АК обладают способностью поддерживать определенные буферные свойства клеточного содержимого, поскольку они содержат функциональные группы, ионизирующиеся при различных значениях pH. Чтобы рассчитать значения буферов, образуемых аминокислотами и их солями, надо знать величины функциональных групп аминокислот. [c.13] В табл. 2 приведены величины для функциональных групп важнейших аминокислот. [c.13] Значение рК в данном случае равно величине р1, т.е. изоэлектрической точке - такому значению pH, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю эту величину находят как среднее арифметическое значений рАГ функциональных групп данной аминокислоты. Например, величина р1 для гистидина равна (1,82 + 9,17 + 6,0)/1 = 5,66 подставляя в приведенное выше уравнение концентрации основной и кислотной формы гистидина, мы можем рассчитать pH буфера, образуемого этой аминокислотой. [c.13] Важнейшая функциональная роль АК состоит в том, что АК -предшественники очень многих биомолекул - не только белков и пептидов, но и углеводов, липидных компонентов, гетероциклов, многих молекул-биорегуляторов. Это объясняется тем, что АК вступают в самые разнообразные реакции ниже приведены примеры некоторых превращений АК. [c.14] СНзСН(КН2)СООН + Н2О-- СНзСН(ОН)СООН + НИз. [c.14] Другой ряд медиаторов образуется из триптофана. Он вначале гидроксилируется и превращается в 5-гидрокситриптамин (серотонин) -медиатор тормозного действия в нервной системе. Интересно отметить, что следующая после гидроксилирования реакция метилирования аминогруппы в биогенных аминах усиливает их действие как в случае катехоламинов (адреналин наиболее активный медиатор), так и в случае производных серотонина. [c.14] Выше приведены реакции образования катехоламинов из тирозина (рис. 1). [c.15] Катехоламины обладают разносторонним физиологическим действием, например, адреналин усиливает работу сердечной мышцы, снижает кровяное давление, регулирует углеводный обмен. [c.15] Другой пример образования биогенных аминов и их производных приведен на рис. 2, иллюстрирующем реакции метаболизма триптофана. [c.15] МИН - это гормон шишковидной железы (эпифиза), влияющий на поведение животных и человека. [c.16] Вернуться к основной статье