ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Нуклеиновые кислоты - носители наследственной информации из "Биологическая химия" Большинство наиболее тонки.ч биологически.ч функций выполняется белками или по меньшей мере при и. непосредственном участии. Белки представляют собой полимеры, построенные из а-аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH, близких к нейтральным, можно записать в виде NHJ HR OO-. [c.30] Приведенные в табл. 2.1 аминокислоты являются не просто главными компсь нентами белков, резко преобладающими в подавляющем большинстве белков. Именно из этих двадцати аминокислот образуются белки в живых организмах Все остальные, достаточно разнообразные аминокислоты, которые, как правило, в незначительном количестве встречаются в тех или иных белках, образуются в результате химических превращений каких-либо из этих двадцати аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. [c.33] Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани — коллагена. Первоначально в организме синтезируется проколлаген, богатый пролином по.т1ипептид, а затем в процессе созревания коллагена происходит окисление части остатков пролина до гидроксипролина. [c.34] Учение о ферментах является центральной частью курса биохимии. Часто это учение рассматривают как самостоятельную дисциплину, называемую Э пзимоло-тей. Механизм действия ферментов рассмотрен в гл. 6, остальные многочисленные аспекты энзимологии пронизывают все содержание этого курса. [c.35] В итоге внутренняя часть клетки оказывается заряженной отрицательно относительно окружающей среды. Помещая внутрь клетки микроэлектроды, можно замерить эту разность потенциалов, которая в случае нервных клеток может достигать нескольких десятков милливольт. Она получила название потенциала покоя. Наличие такого потенциала играет важную роль при передаче нервного импульса вдоль аксонов — длинных, достигающих в отдельных случаях (у особенно крупных животных) нескольких метров в длину отростков, соединяющих нервные клетки между собой и с исполнительными клетками, например клетками мышечной ткани. Нервный импульс представляет собой перемещающийся вдоль аксона потенциал действия, возникающий в результате локального повышения проницаемости участка аксона для ионов натрия. В результате повышения проницаемости ионы натрия устремляются внутрь клетки, нейтрализуя ее отрицательный заряд, что в итоге приводит к повышению потенциала до + 40т50 мВ, после чего в течение порядка миллисекунды на этом участке аксона восстанавливается потенциал покОя. Потенциал действия может распространяться вдоль аксона со скоростью нескольких метров и даже десятков метров в секунду. [c.36] В качестве еще одного важного примера можно привести транспорт большого числа гидрофобных молекул в кровяном русле с помощью важнейшего компонента плазмы крови — сывороточною альбу.мина. Этот белок об.падает уникальной способностью образовывать прочные комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами, например с триптофаном, со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. [c.36] В кровеносной системе имеются и некоторые другие белки, обеспечивающие транспорт определенных компонентов по организму, например трансферрин, являющийся переносчиком ионов железа, и церулоплазмип — переносчик ионов меди. [c.36] Важную роль в живой природе, особенно у многоклеточных организмов, играют различные процессы преобразования энергии. В этих процессах непосредственными участниками также являются бе и и. В сущности, один вид такого преобразования был только что рассмотрен — преобразование химической энергии, запасенной в ангидридных связях АТФ, в электрическую энергию натрий, калий-зависимой АТФазой. Гидролиз АТФ в этом случае приводит к возникновению разности электрических потенциалов между внут1зеиним содержимым клетки и окружающей средой. [c.37] Широко распространено в природе превращение энергии гидролиза АТФ в механическую энергию, которое в наиболее совершенном виде происходит в мышцах. Здесь также основополагающим компонентом является специальный белок — миозин, который обладает способностью катализировать гид])Олиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата, т.е. является АТФазой. В специально организованных надмолекулярных системах, содержащих помимо нитей миозина еще несколько белков, главным из которых является актин, гидролиз АТФ сопровождается сокращением мышечнык волокон. [c.37] Этот процесс катализируется специальным ферментом — люциферазой. [c.38] Перечисленными функциями роль белков в живой природе не исчерпывается. Некоторые из них будут изложены ниже в этом параграфе, другие будут рассмотрены в различных разделах курса. Однако уже из приведенных примеров видно, что функциональные белки обладают уникальной способностью с высокой степенью избирательности взаимодействовать с вполне определенными партнерами или, как принято говорить в биохимии, узнавать этих партнеров. Так, ферменты узнают совершенно определенные вещества — субстраты, превращение которых они катализируют рецепторы узнают определенный гормон или нейромедиатор, транспортные белки — те компоненты, перенос которых через клеточную мембрану они должны обеспечить, и т.п. [c.38] Наиболее выпукло способность к узнаванию выражена у белков иммунной системы — уже упоминавшихся в 1.4 иммуноглобулинов, или антител. Иммуноглобулины определенной специфичности начинают активно вырабатываться организмом в ответ на появление чужеродного антигена и обладают способностью избирательно связывать именно этот антиген. Если в роли антигена выступает большая молекула, например молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а некоторый ее участок, называемый антигенной детерминантой. Белковые молекулы обычно имеют серию антигенных детерминант, и уже по этой причине в ответ на появление в организме чужеродного белка вырабатывается целый набор антител, направленных на разные детерминанты. Более того, к каждой детерминанте вырабатывается, как правило, несколько различных иммуноглобулинов. Поэтому даже иммуноглобулины, специфичные к одному определенному антигену, представляют собой не индивидуальные белки, а смесь большого числа сходным образом построенных молекул. А так как организм непрерывно встречается с разнообразными антигенами, то фракция иммуноглобулинов сыворотки крови представляет собой смесь огромного числа различных антител, причем содержание каждого из них, как правило, очень мало. Трудность выделения индивидуальных иммуноглобулинов долгое время была препятствием для их биохимического исследования, в том числе для установления их первичной структуры. [c.38] Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением иммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (см. 1.4). Как уже говорилось, у таких больных в результате присутствия одного злокачественно разросшегося клона В-лимфоцитов вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно леп о отделить от всех остальных. Дальнейшие успехи в получении индивидуальных антител связаны с достижениями клеточной биологии, позволившими осуществлять слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы для выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности. Получающиеся клетки, гибридоми сохраняют способность к неограниченному размножению и вырабатывают индивидуальные антитела. Так как в этом случае гибридомы происходят от одной исходной слитной клетки, то они представляют собой единый клон получающиеся из них антитела называют поэтому моноклональными антителами. [c.39] Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают те или иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов. В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте вне1спеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% От обп1ей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах — основных клетках соединительной ткани. Как уже отмечалось выше, первоначально он образуется в виде проколлагена, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до 6-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диамет]эом в несколько сотен нанометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагеновые нити. [c.40] В эластичных тканях — коже, стенках кровеносных сосудов, легких — помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин, способный в довольно широких пределах растягиваться и возвращаться в исходгюе состояние. [c.40] Вернуться к основной статье