ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Волокна животного происхождения из "Применение красителей" К этой группе волокон относятся шерсть и натуральный шелк. Волокна животного происхождения построены из белка, поэтому их называют белковыми. [c.14] Главной составной частью шерстяного волокна является белок, называемый кератином. Характерной его особенностью является наличие в макромолекуле серы (3,1%). Молекулярная масса кератина 60 ООО—80 ООО, по некоторым данным — даже 1 ООО ООО. [c.15] Макромолекулы кератина построены из остатков девятнадцати различных аминокислот, связанных между собой пептидными связями — ONH—. На концах цепей с одной стороны имеется аминогруппа, с другой — карбоксильная группа. Чередование и последовательность расположения отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле кератина полностью не известны. Однако имеются вполне достоверные сведения о строении отдельных фрагментов таких цепей. Так, установлено строение участка полипептидной цепи, построенной из остатков аргинина, треонина, фенилаланина и серина. [c.15] Полипептидные цепи образуют в волокне микрофибриллы и фибриллы. Эти структурные образования неоднородны, что предопределяет наличие кристаллических, аморфных и псевдо-кристаллических областей. [c.16] Вследствие неплотности упаковки различных структурных элементов шерстяное волокно пронизано системой субмикроско-пических пор. В сухом волокне размер их составляет 0,3—0,6 нм, в набухшем волокне — до 4—6 нм. Соответственно этому возрастает и активная внутренняя поверхность шерстяного волокна от 1 м /г в сухом состоянии до 200 м /г при набухании в водной среде. [c.16] В зависимости от внешних воздействий полипептидные цепи кератина могут принимать различные конформации. Различают две основные взаимообратимые модификации а (исходное волокно) и р (вытянутое волокно). Кроме того, возможно существование временно фиксированной, постоянно фиксированной и сверхсокращенной форм. Переход из исходной а-структуры в другие модификации происходит при воздействии на растянутое волокно горячей воды или пара. В практическом отношении наиболее интересна конформация, отвечающая структуре фиксированной формы кератина. Она возникает при длительной (30—60 мин) обработке растянутого волокна паром при 110— 115°С длительность обработки резко уменьшается. [c.16] Наличие амине- и карбоксигрупп на концах макромолекулы кератина и в боковых ответвлениях обусловливает амфотерные свойства этого волокна. Обычно его полипептидные цепочки упрощенно представляют в форме биполярного иона (К — остаток кератина), который может реагировать как с кислотами (уравнение 5), так и с основаниями (уравнение 6). [c.16] Химические свойства шерстяного волокна и чувствительность его к действию различных реагентов определяется наличием амидных групп, дисульфидных связей, а также амино- и карбоксигрупп. [c.17] Шерсть, как и целлюлозные волокна, активно взаимодействует с молекулами воды. Поглощение волокном влаги сопровождается его набуханием, причем в момент насыщения диаметр волокна увеличивается на 18—20%, а длина — на 1,5— 2%. Изменяются и физико-механические свойства волокна оно сильнее растягивается и становится менее прочным. Влага действует как внутримолекулярная смазка, уменьшая силы сцепления между полипептидными цепями вследствие диссоциации ионных связей и ослабления взаимного притяжения амино- и карбоксигрупп в боковых цепях. [c.17] Разбавленные растворы минеральных кислот при невысокой температуре существенно не изменяют прочность шерстяного волокна. Повышение температуры, концентрации кислоты в растворе и продолжительности обработки могут вызвать разрушение волокна в результате гидролиза амидных связей главной цепи (уравнение 7) и разрыва межмолекулярных ионных связей (уравнение 8). Органические кислоты меньше разрушают кератин шерсти, чем минеральные кислоты. [c.17] При действии восстановителей прежде всего разрываются дисульфидные связи. Например, под действием NaHSOs они расщепляются с образованием меркапто- и 5-сульфогрупп (уравнение 10). При действии восстановителей в щелочной среде, например разбавленных растворов сульфида натрия, разрыв дисульфидных связей сопровождается полным расщеплением амидных и ионных связей. [c.18] Из окислителей при обработке шерсти чаще всего используют пероксид водорода, который действует главным образом на дисульфидные связи кератина (уравнение 11). Увеличение длительности процесса, температуры или концентрации раствора приводит к разрыву окисленных дисульфидных связей и отщеплению серы. Кроме того, в этих условиях пероксид водорода разрушает и амидные связи кератина. При низкой концентрации в растворе (до 5 г/л) и температуре не выше 60 С пероксид водорода, разрушая окрашенные примеси в шерстяном волокне, практически не повреждает кератин. [c.18] При фотохимическом разрушении шерсти под действием света и атмосферных условий происходит разрыв дисульфидных связей, отщепление серы и ее окисление до сернистой и серной кислот, ускоряющих гидролиз пептидных связей. Все это влечет за собой понижение прочности волокна. [c.18] Длительное нагревание шерстяного волокна при 100 С увеличивает его жесткость и способность к электризации вследствие большой потери влаги. При ПО—115 С шерсть делается хрупкой и заметно желтеет. При 150—160 °С начинается термическое разложение волокна, которое более интенсивно проходит при 170—200 °С. Процесс термодеструкции, как и горение, сопровождается появлением характерного запаха жженых перьев. Кратковременное нагревание шерсти при 150—170 °С не вызывает заметной деструкции волокна, что очень важно при крашении и отделке изделий из шерсти и ее смесей с другими волокнами. [c.18] По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19] Другие аминокислотные остатки, входящие в состав фиброина, включаются в его макромолекулы между этими сравнительно большими фрагментами цепи. Относительная молекулярная-масса фиброина, по данным различных исследований, колеблется от 80 ООО до 100 ООО. [c.19] Характерной особенностью полипептидной цепи фиброина является относительно малая разветвленность содержание боковых цепей составляет не более 19%. Волокно шелка содержит больше ориентированных (кристаллических) участков, чем, например, волокно шерсти. Отдельные участки макромолекул фиброина практически полностью вытянуты до геометрических размеров, определяемых межатомными расстояниями, и связаны между собой водородными связями или силами Ван-дер-Ваальса. В тех местах макромолекулы, где имеются достаточно большие заместители, высокая плотность упаковки не достигается. Поэтому здесь образуются менее ориентированные (аморфные) участки. Макромолекулы фиброина в этих участках взаимодействуют между собой путем образования связей, в частности ионных связей, по функциональным группам в боковых цепях. [c.19] Фиброин, как и кератин, является амфотерным полиэлектролитом, способным взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями. Изоэлектрическая точка фиброина лежит в области pH 3,5—4. Полная обменная емкость (по кислоте) у фиброина ниже, чем у кератина шерсти, и составляет 0,2— 0,3 моль/кг. [c.19] По отношению к химическим реагентам шелк ведет себя аналогично шерсти, за исключением тех специфических реакций, которые характерны только для кератина благодаря наличию в нем серы. [c.20] Фиброин выдерживает нагревание до 140 °С, но при 180 °С начинает разрушаться. Он гидрофилен и активно поглощает воду кондиционная влажность фиброина 11—12%. В воде фиброин набухает, при этом диаметр волокна увеличивается на 18—19%, а длина — на 1—2%. [c.20] Вернуться к основной статье