ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Оптические свойства белков из "Химия и биология белков" Исследование оптических свойств дает ценные данные для выяснения структуры органических соединений. В связи с этим были сделаны попытки изучить внутреннюю структуру белков при помощи определения показателей преломления, а также путем исследования вращения плоскости поляризации и спектров поглощения. [c.138] При рассмотрении вопросов, касающихся электрофореза белков, уже указывалось, что водные растворы белков обладают большим показателем преломления, чем вода, и что это обстоятельство может служить для определения положения подвижной границы при электрофорезе. Показатель преломления растворов белка линейно возрастает по мере увеличения концентрации белка в растворе. Разница между показателем преломления 1-процентного раствора белка и показателем преломления воды получила название удельного прироста преломления. Этот прирост слегка варьирует в зависимости от характера белка. Так, например, для сывороточного альбумина быка он равен 0,001901, для сывороточного альбумина человека — 0,001887, для яичного альбумина — 0,001876, для у-глобулинов человека — 0,001875 [106]. Температура и наличие в растворе солей не влияют заметным образом на удельный прирост преломления, поэтому концентрация белка в растворе может быть определена весьма быстро путем измерения показателя преломления раствора и вычитания из него показателя преломления диализата. Необходимо, однако, помнить, что прирост показателя прелом-. ления липопротеидов, равный 0,00171, значительно меньше, чем соответствующая величина для белков, не содержащих жиров [107]. [c.139] Преломление, обусловленное молекулами органических соединений, представляет собой сумму преломлений их атомов. Это верно и в отношении белков. К сожалению, однако, это обстоятельство не может быть использовано для изучения структуры белков, так как содержание углерода, азота, водорода и кислорода в различных белках почти одинаково. Кроме того, число отдельных атомов в молекуле белка настолько велико, что участие одного атома или группировки атомов в общем преломлении молекулы ничтожно мало. Те же соображения относятся и к способности белков вращать поляризованный луч света [108, 109]. Поскольку все аминокислоты, за исключением глицина, являются оптически активными соединениями и асимметрические атомы углерода аминокислот остаются асимметрическими и в пептидной цепи, полипептиды и белки представляют собой оптически активные соединения. Знак и величина удельного вращения белка зависят от числа аминокислот в белке и от их строения. Общая величина, получающаяся в результате взаимодействия сотен молекул аминокислот, не позволяет поэтому сделать какие-либо выводы относительно расположения аминокислот и относительно других деталей, касающихся внутренней структуры белка. Удельное вращение белков достигает минимума в их изоэлектрической точке. Оно колеблется между —30 и —70° [109]. Значительно большие величины, вплоть до —313°, были обнаружены в желатиновых гелях [110]. [c.139] Все белки обнаруживают ясный спектр поглощения в ультрафиолетовом свете. Максимум поглощения, 1ежит около 270 ту. [111, 112]. Этот максимум соответствует максимуму поглощения триптофана, фенилаланина и тирозина. По интенсивности спектра поглощения в ультрафиолетовом свете можно поэтому судить о содержании указанных аминокислот в различных белках. Гидролиз белков протеолитическими ферментами заметно не отражается на характере их спектра поглощения (фиг. 27) [113]. На этом основании можно сделать вывод, что в нативных белках нет таких специфических, поглощающих свет структур, которых ие было бы в гидролизате. Тем самым опровергается и предположение некоторых авторов о наличии в нативных белках значительного числа гетероциклических колец. [c.140] Вернуться к основной статье