ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Физико-химические свойства ферментов из "Химия и биология белков" В микросомах, которые оседают из экстрактов только после продолжительного центрифугирования при высоких скоростях. Часть ([ ерментов, наконец, находится во фракции нерастворимых структурных клеточных белков. В то время как большинство гидролитических ферментов, таких, например, как пепсин, трипсрш или уреаза, представляют собой растворимые белки глобулярного типа, окислительные ферменты — сукциноксидаза и цитохромоксидаза — находятся главным образом в клеточных гранулах [12]. Расщепление АТФ миозином говорит о том, что ферментативную активность могут проявлять также фибриллярные белки [13]. [c.275] Коллоидальное нерастворимое) состояние ферментов в клетках имеет, повидимому, существенное значение для проявления их действия. Если бы каталитически активные низкомолекулярные простетические группы находились в клетке в свободном виде, то они могли бы диффундировать через клеточные мембраны и таким путем уходить из клеток. Эта потеря предотвращается присоединением небольших молекул, например молекул гема или рибофлавина, к молекулам белка. [c.275] Другим следствием коллоидального состояния ферментов является образование поверхностей раздела между водной фазой и нерастворимой (коллоидальной) белковой фазой. Гетерогенный характер среды, в которой находятся ферменты, во многих случаях способствуют проявлению их действия. Так, например, гемин, который обладает сильно выраженным липооксидазным действием в гетерогенной среде (эмульсия вода — масло), совершенно теряет активность в указанном отношении при переводе эмульсии в гомогенный раствор путем добавления этилового спирта или желчных солей [14]. [c.275] По предложению некоторых исследователей, белковая часть фермента была названа апоферментом, а простетической группе было присвоено название кофермента. Кофермент в большинстве случаев можно отделить от апофермента, например, путем диализа против кислоты. Апоферменты, подобно прочим белкам, денатурируются при нагревании. В настоящее время можно считать установленным, что апоферменты, отделенные от кофер-ментов, менее устойчивы по отношению к действию денатурирующих агентов, чем молекула фермента в целом. На этом основании можно сделать заключение, что кофермент, соединяясь с апоферментом, стабилизирует последний. Коферменты в свободном состоянии являются термостабильными веществами и при кипячении в растворе не теряют своих свойств, в связи с чем при соединении кофермента с апоферментом восстанавливается присущая целой молекуле фермента активность. [c.276] В то Время как апоферменты могут соединяться только с одним каким-нибудь определенным коферментом, один и тот же кофермент обладает способностью соединяться с различными апоферментами. Так, например, такие резко отличающиеся по каталитическим свойствам вещества, как гемоглобин, каталаза, пероксидаза и цитохром с, содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем и отличаются друг от друга лишь белковыми компонентами. Сходным образом некоторые де-гидразы, например дегидраза молочной кислоты и дегидраза фосфоглицеринового альдегида, имеют одну и ту же простетическую группу — пиридиннуклеотид, но различные апоферменты [18]. [c.277] Характер связи между коферментом и апоферментом может быть различным. Так, в некоторых ферментах кофермент связан с апоферментом посредством ковалентных связей, в других — при помощи электровалентных связей или сил Ван-дер-Ваальса. Мы еще не можем удовлетворительно объяснить, чем определяется характер этих связей и каким образом апофермент обусловливает специфичность действия простетической группы. [c.277] Вернуться к основной статье