ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Белки из "Биохимический справочник" Агглютинины — см. группоспецифические вещества крови. [c.5] Активный перенос аминокислот — транспорт аминокислот через мембрану против градиента концентрации. Системы активного переноса аминокислот обнаружены в клетках различного типа. Известно пять таких систем, они обеспечивают транспорт ]) нейтральных аминокислот с небольшими молекулами, 2) нейтральных аминокислот с крупными молекулами, 3) основных аминокислот, 4) кислых аминокислот, 5) имин -кислот. Системы активного переноса аминокислот зависят от концентрации ионов Ма+ вне клетки чем выше концентрация указанных ионов, тем выше активность систем переноса. Системы активного переноса аминокислот в клетку против градиеета концентрации состоят из двух структурных компонентов, один из которых является специфическим белком-переносчиком, а второй — обеспечивает передачу ему энергии. [c.5] Актин — белок мышце мол. массой 46 ООО. Существует в двух формах С-актив (глобулярный) и Р-актин (фибриллярный). Переход О-актина в Р-актин обусловлёя ассоциацией нескольких глобулярных молекул в цепочку. [c.5] Актомиозин — белковый комплекс, который образуется при смешивании актина и миозина. Молярное отношение О-актина и миозина в актомнозине составляет приблизительно 1 1. В присутствии АТФ и Mg+ актомиозиновый комплекс диссоциирует с резким снижением вязкости. [c.5] Аланин и его производные составляют 60—65% аминокислот, содержащихся в белках. Обмен аланина тесно связан с обменом пировиноградной кислоты. [c.5] Аллантоин — продукт распада пуринов, одна из форм, в которой может выделяться азот аминогрупп из opгaниз ta. В небольших количествах выдадяется с мочой. Образуется из мочевой кислоты под контролем фермента уриказы. [c.5] Альбумины — широко распространенные в природе простые белки. К ним относится основная масса бедков цитоплазмы клетки. Хорошо растворимы в воде и солевых растворах. Высаливаются в растворе сульфата аммония в пределах насыщения 80—100%. Это гидрофильные белки, бсгаты аминокислотой лейцином. [c.5] Этот тип дезаминирования характерен для микроорганизме . [c.7] Аминокислоты гликогенные — см. Аминокислоты в глюконеогенезе. [c.7] Аминокислоты, дезаминирование — общая закономерность окислительного превращения аминокислот в организме. В результате дезаминирования аминокислоты, как правило, переходят в кетокислоты. С есгвует несколько путей дезаминирования аминокислот восстановительный, окислительный, дегидратазный, гидролитический в внутримолекулярный. [c.7] Аминокислоты заменимые — такие, биосинтез которых осуществляется в организме. Из встречающихся в белках аминокислот в организме животных и человека способны синтезироваться только аланин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин, тирозин (синтезируется из незаменимой аминокислоты фенилаланина), цистеин (для его образования необходима незаменимая аминокислота — метионин), серин, глицт. [c.7] Аминокислоты, взоэлектрическая точка (рНх) — значение pH, при котором молекула аминокислоты нейтральна. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот pH определяется как среднее арифметическое из рКх и рК. В изоэлектрической точке молекула аминокислоты находится в состоянии биполярного иона (цвиттериона). [c.7] Аминокислоты, катаболизм — распад аминокислот в организме, сопровождающийся отщеплением аминогруппы. Углеводородный скелет молекулы аминокислоты превращается в продукты, которые способны метаболизировать по путям, общим с продуктами превращения углеводов и липидов, в дальнейшем эти продукты могут быть полностью окислены до углекислого газа и воды. Азот аминогруппы переходит в состав конечных продуктов азотистого обмена, основными из которых являются мочевина, мочевая кислота, аммиак. Кроме главных, экскретируются также и другие соедвнения, содержащие азот, но в значительно меньших количествах креа-тинин, индикан, аллантоин, свободные аминокислоты, пурины. [c.7] К аминокислотам, имеющим незаряженный полярный радикал, относятся также амиды глутаминовой (глутамин) и аспарагиновой (аспарагин) кислот. [c.8] Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8] Первая стадия окислительного дезаминирования — ферментативная, а вторая — гидролиз иминокислоты — протекает самопроизвольно. [c.9] Вернуться к основной статье