ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Цитохромы группы из "Химия биологически активных природных соединений" Цитохром Ь ассоциирован с липопротеиновой мембраной митохондрий и, возможно, сам является липопротеином. Относительно роли этого гемопротеида в животных тканях существуют различные мнения, однако можно предположить, что он находится на главном пути окисления сукцината. Антимицин, ингибирующий окисление сукцината, вероятно, реагирует непосредственно с цитохромом Ь. Аналогичные соединения, цитохромы Ьи были выделены из некоторых бактерий. [c.155] Цитохром 5 выделен из микросом ткани печени. Под действием специфического фермента цитохром-65-редуктазы происходит перенос электронов от восстановленного НАД к железу цитохрома 65. Цитохром Ьь участвует в реакциях дегидрирования жирных кислот в микро-сомах, а в эритроцитах —в реакции восстановления метгемоглобина. [c.156] Рентгеноструктурный анализ этого гемопротеида показал, что полипептидная цепь содержит пять коротких спиральных участков, включающих следующие аминокислотные остатки 33—38, 42—49, 55—61, 64—74 и 82—86. Четыре коротких сегмента цепи, включающих остатки 21—25, 27—32, 50—54 и 75—78, образуют складчатую структуру. Эти элементы вторичной структуры включают 60% аминокислотных остатков. В целом полипептидная цепь уложена в клубок, имеющий форму эллипсоида с размерами 2,5Х2,5ХЗ,2 нм. [c.156] Внутренняя часть молекулы образована неполярными остатками. Боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот, лизина, аргинина, серина, треонина, глутамина и аспарагина лежат на поверхности молекулы, как и у многих других белков с известной структурой. [c.156] Интересно сравнить структуру цитохрома 65 со структурой других гемопротеидов — миоглобина, гемоглобина и цитохрома с. Аминокислотные последовательности полипептидной цепи цитохрома 65, миоглобина и а- и р-цепей глобина очень близки. Однако способность к связыванию лигандов и физиологические функции этих гемопротеидов совершенно различны, что обусловлено различием их вторичной и третичной структур. [c.157] Для структуры цитохрома 5 характерно распределение кислых (глутаминовая и аспарагиновая кислоты) и основных (лизин и аргинин) аминокислотных остатков на поверхности молекулы. Участок полипептидной цепи вокруг группы гема (остатки 21—78) содержит 5 из 12 основных и 14 из 20 кислотных остатков и, таким образом, оказывается очень кислым. Именно эта часть молекулы может определять взаимодействие цитохрома 65 с соответствующей редуктазой и оксида-зой в процессе переноса электронов, как и в случае цитохрома с. [c.158] Вернуться к основной статье