ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Особенности ферментативного катализа из "Химические основы жизни" Фермент, являясь катализатором, не может изменять термодинамического равновесия химической реакции. Но в то же время фермент сильно влияет на скорости прямой и обратной реающй процесса таким образом, что достижение состояния равновесия в присутствии фермента происходит значительно быстрее (при этом константа равновесия не изменяется). Ферменты, как и любые катализаторы, повышают скорость реакций за счет снижения энергии активации процесса. При взаимодействии субстрата с ферментом реакция протекает по новому механизму, который характеризуется более низкой энергией переходного состояния, чем процесс, протекающий в отсутствие фермента (рис. 2.2). [c.98] Характерной чертой, отличающей ферменты от других катализаторов, является высокая селективность их действия. Различают абсолютную и групповую селективность дежтьия ферментов. [c.98] Другой пример групповой селективности — действие протеолитичес-ких ферментов, катализирующих гидролиз пептидов и белков они ускоряют расщепление пептидных связей, образованных разными аминокислотными остатками (см. главу 12). [c.99] Важной особенностью ферментов в отличие от обычных катализаторов является стереохимическая селективность их действия. Многие ферменты катализируют превращения только оптически изомерных Ь- или О-форм или геометрических цис- или транс-шомеров химических соединений. Примерами тому могут служить оксидазы аминокислот. Напротив, существуют ферменты — рацемазы, катализирующие реакции рацемизации оптически активных изомеров соединений (бактериальная аланин-рацемаза). [c.99] Нужно отметить, что ферменты катализируют химические реакции в мягких условиях, т. е. при обычном давлении, сравнительно невысокой температуре (около 37 °С) и в большинстве случаев при pH около 7,4 (хотя в общем случае диапазон pH действия ферментов достаточно широк — см. раздел 2.7). Это отличает ферменты от катализаторов небиологического происхождения, действующих, как правило, при высоких давлениях, крайних значениях pH и высокой температуре. Являясь в большинстве своем белковыми веществами, ферменты весьма чувствительны к изменениям температуры (т. е. термолабильны) и к сдвигам pH среды. [c.99] Другая особенность ферментативного катализа заключается в том, что скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации фермента, тогда как для небиологического катализатора не существует строгой зависимости между скоростью реакции и количеством катализатора. Недостаточное (по сравнению с требуемым) количество фермента обусловливает низкую скорость превращения вещества в живом организме. Поэтому одним из путей приспособления клеток организма к изменению условий функционирования является синтез дополнительных количеств фермента. [c.99] Ферменты — это катализаторы с регулируемой активностью, чего нельзя сказать о небиологических катализаторах. Именно это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения веществ в организме в зависимости от условий среды, т. е. приспосабливаться к действию различных факторов. [c.99] Молекулярная масса ферментов достаточно велика и может изменяться в пределах 10 —10 Да, что также отличает ферменты от традиционных катализаторов (табл. 2.4). Возникает вопрос почему функции ферментов могут выполнять только высокомолекулярные вещества Дело в том, что активный центр фермента должен иметь определенное, высокоупорядоченное строение. Иллюстрацией может служить рис. 2.3, на котором схематично показано строение двух нротеаз. Все аминокислотные остатки, ответственные за связывание и каталитическое превращение субстрата, в активном центре фермента располагаются так, чтобы создать оптимальные условия для катализа. Такие особенности накладывают на систему жесткие энтропийные требования, которые могут быть компенсированы за счет изменения энтропии в другой, более упорядоченной области биополимера. [c.100] Вернуться к основной статье