ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Нейропептиды из "Пептидная саморегуляция живых систем Факты и гипотезы" Нервная система позвоночных сочетает несколько функций контроль за состоянием физиологических параметров внутри организма и за состоянием параметров внешней среды, передача полученной информации в центральную нервную систему, интегрирование информации и ее сравнение с данными, которые сохраняются в памяти, передача командных сигналов исполнительным органам всех систем организма и контроль за исполнением этих команд. Иными словами, нервная система имеет прямые регуляторные функции, которые определяются потоками информации о состоянии внешней и внутренней среды. [c.63] Классическая номенклатура эндокринных желез включает в себя гипофиз, эпифиз, гипоталамус, щитовидную и па-ращитовидную железы, поджелудочную железу, надпочечники и гонады (Панков, 1996). Исторически сложилось так, что регуляторы, выделенные из этих желез, были названы гормонами, среди них есть и высокомолекулярные белки, и небелковые соединения. Позднее обширную фуппу пептидов, выделенных из нейроэндокринных желез, стали называть нейропептидами (НП). В настоящее время это наиболее изученные регуляторные пептиды. [c.64] Представленные в табл. I Приложения структуры НП различаются молекулярными размерами число аминокислотных остатков в молекуле меняется от 3 (тиролиберин) до 44 (соматолиберин). В работе И. П. Ашмарина и М.А. Каменской (1988) представлены данные о продолжительности существования НП в плазме и спинномозговой жидкости, которые показывают, что малые пептиды из 3—8 аминокислотных остатков имеют время полураспада 1—2 мин, хотя тиролиберин в различных тканях остается активным до 1 ч. Более длинные пептиды сохраняют эффективность в течение нескольких часов. [c.65] Сравнение структур эндорфина и энкефалинов позволяет предположить, что аналогичный поэтапный гидролиз осуществляется и в группе опиоидов. [c.65] Структурную взаимосвязь между различными НП, происходящими от одного предшественника, можно проследить на примере гормонов гипофиза. Часть из них содержит одинаковое гептапептидное ядро, которое обведено рамкой в аминокислотной последовательности а-меланотропина — меланоцитстимулирующего гормона (рис. 6, Б). [c.65] Однако не всегда фрагменты НП, оставшиеся после гидролиза целой молекулы, ингибируют действие исходного пептида. Фрагмент галанина 1—15 оказывает потенцирующее влияние на активность исходного пептида, за счет того что повышает чувствительность селективных к нему рецепторов в гиппокампе. [c.67] Вернуться к основной статье