ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы КРАТКИЙ КУРС БИОХИМИИ С УПРАЖНЕНИЯМИ И ЗАДАЧАМИ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ из "Биохимия Краткий курс с упражнениями и задачами" В первую очередь специфические особенности строения и функционирования каждой клетки определяются набором синтезирующихся в ней белков. Белки — это полимеры, содержащие в своем составе всего 20 из нескольких сот известных в природе аминокислот. Пептидные связи соединяют аминокислоты в структуру, называемую пептидной цепью белка. [c.6] Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру. В результате молекулы большинства белков имеют форму, близкую к шаровидной (глобулярные белки). Молекулы некоторых белков образуют волокнистые структуры (фибриллярные белки). [c.6] На поверхности или в углублении трехмерной молекулы белков формируются участки, способные специфично соединягься с другими молекулами-лигандами. Эти участки связывания белков с лигандами определяют особенности функционирования индивидуальных белков. [c.6] Пролин в отличие от других 19 мономеров белков не аминокислота, а иминокислота, радикал в пролине связан как с а-углеродным атомом, так и с аминогруппой. [c.7] К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы. [c.7] К гидрофобным относятся радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы. [c.7] Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды, т.е. линейные полимеры а-аминокислот, соединенных пептидной связью (рис. 1.1). [c.7] Пептидная связь Рис. 1.1. Строение пептидной цепи. [c.7] Некоторые функциональные группы в радикалах аминокислот появляются после синтеза белка. [c.7] Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп —NH—СН—СО— называется пептидным остовом. [c.7] Аминокислотный остаток, имеющий свободную а-аминогруппу, называется N-кoнцeвым, а имеющий свободную а-карбоксильную группу — С-кон-цевым. [c.7] Пептиды пишутся и читаются с N-конца. [c.7] Пептиды различаются количеством аминокислот, аминокислотным составом и порядком соединения аминокислот. Сер—Ала—Глу—Гис и Гис—Глу—Ала— Сер — два разных пептида. [c.8] Пептидные связи очень прочные, и для их химического неферментативного гидролиза требуются жесткие условия высокие температура и давление, кислая среда и длительное время. [c.8] В живой клетке, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами или пептидгидролазами. [c.8] Наличие пептидных связей в белке можно определить с помощью биуретовой реакции. [c.8] Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним а-углеродным атомом, а также между а-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию. [c.8] Полярная с анионной группой. [c.8] Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре. [c.9] Вернуться к основной статье