ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Одинакова ли структура фермента в растворе и в кристалле из "Структура и механизм действия ферментов" Этот вопрос является как нельзя более уместным, поскольку все данные о структурных особенностях ферментов и механизме их действия были получены при исследовании кристаллических белков. Когда-то ответить на поставленный выше вопрос было довольно трудно, но имеющиеся в настоящее время данные, как правило, дают положительный ответ. Сомнения остаются лишь относительно активного центра карбоксипептидазы (гл. 12), да и то только по поводу подвижной боковой цепи остатка тирозина. [c.26] Идентичность структуры ферментов в растворе и в кристаллах подтверждается следующими данными. 1. Несмотря на то что некоторые ферменты были получены в кристаллическом виде из разных растворителей и в различных формах, их структура оставалась практически одинаковой (например, субтилизин [18, 19] и лизоцим [20]). 2. Ферменты, принадлежащие к одному классу, имеют сходную структуру (например, сериновые про-теазы, см. ниже). 3. При образовании димера а-химотрипсина контакт между мономерами осуществляется одними и теми же участками как в растворе, так и в составе кристалла [21, 22]. [c.26] Однако если в растворе в равновесии фермент находится в нескольких разных конформациях, то при кристаллизации будет отбираться только одна из этих конформаций. Так, в условиях, при которых проводится кристаллизация, значительная часть а-химотрипсина находится в неактивной конформации [27], кристаллизуется же только активная форма фермента. [c.26] Вернуться к основной статье