ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Белки из "Введение в химию природных соединений" Циклические депсипептиды можно разделить на две группы циклы с регулярно чередуюш,имися пептидными и сложноэфирными фрагментами и нерегулярно построенные депсипептиды. [c.92] Белки или протеины — наиболее важные производные а-аминокислот, а с позиции их биологических свойств и особого положения в живой природе, белки представляют собой отдельный класс природных соединений, причем очень важный класс. Но учитывая их биологическую значимость и высокую молекулярную массу (от Ю до 10 кО), можно считать белковые соединения все-таки прерогативой биохимических и биофизических исследований. Поэтому здесь мы коснемся только их химической части рассмотрим белки как производные а-аминокислот, т.е. как полипептиды высокой степени поликонденсации. [c.94] История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94] Первый белок, структура которого была полностью расшифрована — это инсулин. На эту работу Сэндшэр с сотрудниками затратил несколько лет (Нобелевская премия за 1958 г.). С помощью современной техники ту же работу можно осуществить за несколько недель. [c.94] Из всех химических реакций, используемых для определения различных структурных моментов белковой проблемы, следует отметить те, которые прошли испытание временем и используются в современной методологии. [c.94] СО следующей концевой аминокислотой образующиеся производные фенилтиогидантоина идентифицируются хроматографически, поскольку все они различаются по структуре радикалов Н сбот-ветствующих аминокислот (схема 4.8.1). [c.95] Пептидные связи, образованные триптофаном, легко разрываются М-бромсукцинимидом (схема 4.8.3). [c.95] Безусловно, это далеко не полный перечень приемов, используемых для установления первичной структуры белковой молекулы, но, в общем, стратегия решения этой задачи такова и после удачного ее применения мы можем указать строение полипептида или белка так, как это уже сделано выше — на схемах 4.4.1-4.4.4. [c.97] Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями С=0- Н-Ы . [c.97] Из вышерассмотренного анализа третичной структуры белковой молекулы можно вывести следующее определение третичной структуры это структура белка, обусловленная взаимодействием цистеиновых аминокислотных остатков, либо это клубок, фиксированный дисульфидными мостиками. Хотя в общем случае не исключено, что отдельные элементы (т.е. петли) клубка могут быть образованы взаимодействием и других аминокислот водородными связями с участием ОН-групп серина и треонина, ионными связями аммонийно-карбоксилатного типа ОСО-) остатков лизина (аргинина) и аспарагиновой (глутаминовой) кислоты. Но такие петли будут нестойкими и легко разрушаться при действии рас-т орителя, изменении pH среды и т.д. [c.99] Четвертичная структура белка. [c.99] Другим характерным примером белков с четвертичной структурной организацией являются иммуноглобулины, четыре полипептидных фрагмента которых связаны между собой дисульфидными мостиками (схема 4.8.10). [c.100] В структуре этого класса белков обращает на себя внимание большое количество симметрично расположенных внутримолекулярных дисульфидных связей, которые в определенных условиях могут переходить в межмо-лекулярные дисульфидные мостики, тем самым меняя пространственную структуру белка в целом, и причем меняя ее существенно. [c.100] В заключении о структурной организации белков следует отметить, что третичная и четвертичная структуры характерны для белков высокой биологической активности, ферментов в частности. Эти структуры позволяют молекулам формировать активные центры высокой эффективности и селективности. [c.100] Химические свойства белков. [c.100] Практически не имеет смысла говорить о химических свойствах каждого конкретного белка, поскольку любая белковая молекула имеет почти врсь арсенал функциональных групп, пожалуй, за исключением олефиновых и карбонильных, и в связи с этим, все белки должны обладать фиксированным набором химических реакций. В небольшом количестве случаев молекулы белков имеют какой-либо преобладающий состав. Так, в полипептидах коллагена треть аминокислотного состава приходится на глицин в полипептидной цепи нейротоксина-11 (яд кобры) около 20% аминокислотного состава приходится на долю основных аминокислот (His, Lys, Arg), тогда как количество кислых аминокислот (Asp, Glu) — менее 10%. [c.100] Из последнего положения вытекает укореняющийся в последнее время, достаточно общий взгляд на главенствующее значение первичной структуры белка последовательность и природа аминокислот в полипептидной цепи определяет ее пространственную структуру. [c.102] Из схемы видно, что если этот процесс является чисто химическим (осуществляется под действием тепловой энергии на первой стадии и кислорода воздуха на второй), то скорее всего, он необратим. В случае его энзим-контролируемости, явление биофлюо-ресценции должно быть обратимым. [c.102] Вернуться к основной статье