ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Термодинамика ферментативных реакций из "Молекулярная биофизика" Изучая предстационарную кинетику, можно, очевидно, определить константы к и А г, если из стационарных измерений известна постоянная Кч- Тем самым, находятся все три константы скорости [11, 19]. [c.367] В ферментативных реакциях, что путь реакции может пройти не через седловую точку с относительно наименьщей потенциальной энергией, а через точку, отвечающую большей энергии, но и большей энтропии [21]. [c.368] В табл. 6.2 приведены значения активационных параметров нескольких ферментативных реакций, описываемых в стационарных условиях формулой типа (6,36), и величины разностей АР, АН, АЗ, отвечающие константе равновесия к2/к [21]. Свободные энергии и энтальпии даны в ккал/моль, энтропии — в кал/моль-град. Напомним, что при 300°К 33,3 энтропийных единицы дают вклад в свободную энергию, равный 10 ккал/моль. Как мы видим из табл. 6.2, энтропийные факторы действительно весьма существенны (см. также [22]). [c.368] Блюменфельд проанализировал вопрос о достоверности термодинамических данных, получаемых из кинетических измерений [23, 134]. [c.368] Нижние индексы 1 и 2 указывают первый и второй барьеры процесса. [c.369] Этот эффект обсуждается далее. [c.370] Допустим, что истинный активационный барьер для данной стадии ферментативного процесса слабо зависит от температуры, поскольку организованная глобула фермента ведет себя как кооперативная система. Иными словами, сама структура глобулы зависит от температуры. Допустим также, что при этом истинное значение 5 не зависит от температуры. В узком интервале температур зависимость Н Т) можно считать линейной, т. е. [c.370] Величина Но получается путем экстраполяции слабой температурной зависимости Н к 7- 0°К. Если, например, между 20 и 30 °С истинное значение Н возрастает мало, то измеряемая величина Яц может возрастать очень сильно. Мы видим, что если истинные активационные параметры испытывают малые изменения и измерения проводятся в узком температурном интервале, то кажушиеся значения Но и 5о связаны друг с другом линейно, причем а в уравнении (6,51) есть свободная энергия активации, а Гк — температура опыта. [c.370] Эти особенности в температурных зависимостях к свидетельствуют о структурных перестройках глобулы. Мы видим, что измеряемые активационные параметры имеют смысл лишь некоторых эффективных величин. Для установления истинных значений этих параметров необходимы детальные исследования конструкции фермента и механизма его действия. Кинетические измерения здесь недостаточны. [c.370] Величины а, а, а также Г —Т и Т у — Т сравнительно малы. Эффект компенсации заключается в том, что существенные изменения энтальпии и энтропии компенсируют друг друга и изменение свободной энергии относительно мало. [c.371] Величина а мала и приближенно постоянна, если Аср слабо зависит от температуры. [c.371] Вернуться к основной статье