ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Электрофорез нативных белков из "Аминокислоты, пептиды и белки" Введение Тизелиусом электрофоретического анализа следует рассматривать как начало нового весьма значительного направления в изучении белков сыворотки. [c.9] Электростатический заряд белковых молекул в зависимости от pH среды может быть положительным или отрицательным, поэтому в электрическом поле молекулы движутся либо к аноду (анафорез), либо к катоду (катафорез). Это явление Тизелиус использовал для разделения отдельных компонентов смеси белков, в частности для изучения белковых фракций сыворотки крови. [c.9] При так называемом свободном электрофорезе (электрофорезе с подвижной Границей), разработанном Тизелиусом, скорость и направление миграции разных белковых компонентов под влиянием электрического поля в 1]-образном сосуде, содержащем буферный раствор, целиком обусловлены зарядом их молекул. Скорость миграции частицы в электрическом поле определяется как расстояние, пройденное ею в единицу времени на единицу градиента напряжения. Следовательно, каждый из компонентов смеси белков можно выделить и охаратеризовать его скорость миграции. [c.9] Метод высаливания, как известно, позволяет разделить сыворотку на три фракции альбумин, эуглобулин и псевдоглобулин. С введением электрофореза стало возможным выделять для повседневного клинического анализа по меньшей мере пять белковых фракций сыворотки альбумин, а-1 -,а-2-,р- и 7-глобулины. [c.9] Здесь необходимо также упомянуть об ультрацентрифугировании, которое внесло весьма значительный вклад в современные представления о белках сыворотки. С введением цетрифугирования смеси белков в высокоскоростной центрифуге, впервые созданной Сведбергом, появилась возможность осаждать определенные б1елки и тем самым разделять смесь на компоненты, имеющие разную величину молекул. Этим методом можно определять гомогенность и молекулярный вес белков, а также выделять некоторые белки из смеси. [c.9] Комбинированное применение методов Тизелиуса и Сведберга способствует выделению более однородных белковых фракций и позволяет получать более точные характеристики их молекулярных весов и скоростей миграции. [c.10] Вернуться к основной статье