ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Окисление через дыхательную цепь из "Биохимия растений" Если такие высоко реакционноспособные формы, как атомы водорода и гидридные ионы, участвуют в этих реакциях, то в высшей степени сомнительно, чтобы они существовали в растворе в свободном состоянии. Вероятно, они все время остаются прочно связанными с поверхностью ферментов. [c.205] Поскольку химическая природа активного водорода неясна, применяют два термина — перенос водорода и перенос электрона . Авторы настоящей книги предпочитают использовать термин перенос водорода как более определенный и, возможно, более легкий для понимания. Многие биохимики употребляют термин перенос электрона , который, вероятно, возник на основе гипотезы Михаэлиса, согласно которой окисление состоит в обязательном отнятии электронов по одному от субстрата. Эта гипотеза не была подтверждена. Как было показано, восстановление пиридинну-клеотида происходит без переноса электрона. [c.205] Биосинтез пиридиннуклеотидов из никотиновой кислоты был выяснен при работе с бесклеточными экстрактами из артишоков и проростков кукурузы (фиг. 51). [c.207] Фиг 52. Флавинадениндинуклеотид (ФАД). [c.209] Строго говоря, ни ФМН, ни ФАД не являются нуклеотидами, так как изоаллоксазиновое ядро соединено с сахаром вовсе не гликозидной связью, а сахар представляет собой не рибозу, а соответствующий ей спирт рибит. [c.209] ЧТО большинство флавопротеидов содержит в качестве простетической группы ФАД. Большая часть ФАД (свыше 60 б) животных клеток находится в митохондриях. О распределении же флавинов в растительных клетках нет никаких данных. [c.210] Спектры поглощения окисленного (/) и восстановленного (//) ФМН. [c.210] Спектры поглощения окисленного и восстановленного ФМН приведены на фиг. 53. Обе формы ФАД имеют такие же спектры. При восстановлении желтая окраска бледнеет и пики при 375 и 450 ммк, характерные для окисленных флавинов, исчезают. Как и в случае пиридиннуклеотидов, при соединении флавинов с белком происходит незначительное изменение спектра поглощения. [c.210] Связь этих растворимых ферментов с дыхательной цепью не вполне ясна. В последовательном действии переносчиков водорода, рассмотренном на стр. 223, восстановление цитохрома с осуществляется при участии цитохромов 6 и j. Поскольку ни один из описанных выше растворимых ферментов не содержит в заметном количестве цитохрома, следует допустить, что эти растворимые ферменты действуют как-то в обход обычной последовательности реакций в дыхательной цепи. Кроме этих растворимых ферментов, из субклеточных частиц были выделены также НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза и сукцинат-цитохром-с-редуктаза. По-видимому, оба эти выделенных из субклеточных частиц препарата являются фрагментами дыхательной цепи, содержащими все переносчики водорода, необходимые для восстановления цитохрома с в дыхательной цепи. Так в субклеточных частицах, содержащих НАД-Нг-цитохром-с-редуктазу и сукцинат-цитохром-с-редуктазу, кроме флавина и негеминового железа, присутствуют цитохромы Ь и j. [c.212] В 1925 г. цитохромы вновь открыл Кейлин, который показал, что животные и растительные ткани, а также микроорганизмы дают характерный полосатый спектр. Этот спектр можно было объяснить присутствием трех геминовых белков, которые Кейлин назвал цитохромами а, и с. В том же году Варбург убедительно доказал участие цитохрома в процессе дыхания, установив, что дыхание дрожжей подавляется окисью углерода, причем угнетение снимается светом. Поскольку было известно, что окись углерода соединяется с гемом, содержащим трехвалентное железо, причем образующийся комплекс диссоциирует под влиянием света, данные Варбурга свидетельствовали об участии этого гема в процессе дыхания. Окончательное доказательство было получено при сравнении спектрального состава света, снимающего подавление, со спектром поглощения комплекса окиси углерода и гема, содержащего трехвалентное железо. Было найдено, что спектр света, снимающего подавление, очень сходен со спектром поглощения комплекса окиси углерода и цитохрома Од. [c.213] Все цитохромы состоят из железопорфирина, связанного с белком. Цитохромы различаются между собой характером замещений в ядре порфирина, белковой частью и типом связи между белком и железосодержащим порфирином. Цитохромы связаны с субклеточными частицами (митохондриями, микросомами и хлоропластами). Наибольшее число данных получено в отношении свойств цитохрома с, который выделяется относительно легко из животных и растений. Остальные цитохромы связаны с субклеточными частицами более прочно, что затрудняет их получение в чистом виде. Кроме упомянутых цитохромов, существует еще ряд других цитохромов, найденных пока только у бактерий. [c.213] Строение железопорфирина цитохрома с приведено на фиг. 55. Обнаружено, что химические и физические свойства белковой части цитохрома с, выделенного из ряда разных тканей, очень сходны. Определена также последовательность аминокислот в полученном из ряда тканей белке, соединенном с железопорфирином. Хотя в белках, выделенных из разных тканей, имеются небольшие различия, последовательность аминокислот у них в основном одна и та же. Предполагаемое строение цитохрома с схематически показано на фиг. 56 [12]. [c.213] Эта схема была впервые разработана группой Шемина [27] при изучении биосинтеза гема, входящего в состав гемоглобина. [c.214] Стрелки указывают места превращений. Подробности см. в тексте. [c.215] Вернуться к основной статье