ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Вводные замечания из "Биохимия аминокислот" Большая часть аминокислот обладает по меньшей мере одним асимметрическим атомом углерода, благодаря чему они могут существовать по крайней мере в двух оптически активных формах. Большинство природных аминокислот имеет Ь-конфигурацию, но в природе встречается также и целый ряд О-аминокислот. [c.9] По поводу обозначений оптической конфигурации и направления вращения аминокислот существовала некоторая путаница подробнее этот вопрос освещен ниже (стр. 81). [c.10] Настоящая глава посвящена рассмотрению природных аминокислот. Из них первыми стали известны аспарагин, открытый в 1806 г., и цистин, открытый в 1810 г. Начиная с этого времени было обнаружено существование более 80 аминокислот. Кривая, изображенная на фиг. 1 (пунктир), показывает, что наибольшее число новых природных аминокислот открыто за последние 10 лет. Вместе с тем после 1935 г., в котором был открыт треонин, не найдено ни одной новой аминокислоты, входящей в состав белков, что видно из сплошной кривой, также изображенной на фиг. 1. Аминокислоты, обычно обнаруживаемые в белковых гидролизатах, рассматриваются в следующем разделе. Те аминокислоты, которые редко встречаются в белках, и аминокислоты, найденные в составе соединений других типов или в свободном состоянии, обсуждаются в последних разделах настоящей главы. [c.10] Аминокислоты, рассматриваемые ниже, многократно выделялись из белковых гидролизатов, и их структура окончательно установлена. В этот список вошли все аминокислоты, перечисленные в 1931 г. Виккери и Шмидтом, за исключением -окси-глутаминовой кислоты и йодсодержащих аминокислот, и, кроме того, аспарагин, глутамин, цистеин и треонин. Следует отметить, что использованное в тексте выражение обычно обнаруживаемые в гидролизатах аминокислоты до известной степени произвольно и допускает некоторое расхождение в толковании. Так, например, известно, что 3,5-дийодтирозин и тироксин присутствуют в тиреоглобулине точно установлено наличие в некоторых белках 8-оксилизина. Эти аминокислоты и некоторые другие, реже встречающиеся в белковых гидролизатах, будут рассмотрены в соответствующем разделе (стр. 62). [c.11] Аланин принадлежит к числу тех аминокислот, которые сначала были получены синтетически и лишь позднее признаны природными продуктами. В 1850 г. Штреккер [2], пытаясь получить молочную кислоту, обработал продукт конденсации ацет-альдегида и аммиака цианистоводородной и соляной кислотами полученный в кристаллической форме аланин был превращен в молочную кислоту путем обработки азотистой кислотой. Реакция Штреккера ведет к образованию аминонитрила, который после гидролиза дает соответствующую аминокислоту оказалось, что эта реакция может быть использована для по-отучения ряда других аминокислот из соответствующих альдегидов. Через 38 лет после того, как Штреккер синтезировал аланин, Вейл [3] выделил эту аминокислоту из кислотного гидролизата шелка — белка, наиболее богатого аланином. Позднее Фишер и Скита [4] получили Ь-аланин из шелка и установили его структуру и конфигурацию путем превращения его в молочную кислоту. [c.12] О получении азотносеребряной соли аргинина из гидролизатов рога. Впоследствии Коссель и Гросс [7] нашли, что аргинин является одной из главных составных частей основных белков спермы рыб. Строение аргинина было установлено путем его щелочного гидролиза на орнитин и мочевину [8] и синтезом из бензоилорнитина [9]. [c.13] Аспарагин представляет собой широко распространенное соединение он накапливается в значительных концентрациях у некоторых видов высших растений, а также встречается в свободном состоянии в тканях животных. При расщеплении белков под действием кислот происходит гидролиз аспарагина однако его амидная группа относительно более устойчива, чем амидная группа глутамина. [c.14] Предположение Стюарда и Томпсона [17], что аспарагин может существовать в виде гидрата циклического имида, не подтвердилось, поскольку было установлено, что синтетический имид а-аминоянтарной кислоты не идентичен аспарагину [21]. [c.14] Аспарагиновая кислота была сначала описана как продукт гидролиза аспарагина. Позднее Ритгаузен [22] выделил аспарагиновую кислоту из белкового гидролизата. Пириа [23] получил яблочную кислоту из аспарагиновой кислоты воздействием на последнюю азотистой кислотой, а затем был осуществлен и синтез аспарагиновой кислоты [24, 25]. [c.14] Н-Ацетил-Б-аспарагиновая кислота найдена в экстрактах мозга кошки в концентрациях порядка 100 мг на 100 г ткани она содержится также в мозге крысы и в меньших количествах (от 1 до 3 жг на 100 г) в печени, почках, мышцах и моче кошки [26]. [c.14] Браконно сахар желатины был назван гликоколлом, а затем глицином. Браконно не знал о наличии азота в молекуле глицина более поздние работы, завершением которых явились исследования Каура [47, 48], привели к установлению строения глицина и синтезу его из монохлоруксусной кислоты и аммиака. [c.16] Глицин присутствует в больших количествах в желатине и входит в состав многих других белков. В виде амида он встречается в окситоцине и вазопрессине (стр. 72). Глицин является составной частью целого ряда природных веществ, например глутатиона, а также гиппуровой и гликохолевой кислот. По.мимо этого, в природе встречается Ы-метилпроизводное глицина, сар-козин было показано, что это вещество является продуктом тканевого обмена у млекопитающих (стр. 329). Саркозин обнаружен также в составе белка земляного ореха [49] и в гидролизатах некоторых антибиотиков (стр. 77). [c.16] Интересно, что, тогда как выделение аспарагина предшествовало выделению аспарагиновой кислоты, глутамин был впервые получен лишь через 17 лет после обнаружения глутаминовой кислоты в белковых гидролизатах. [c.16] По наблюдениям Эрлиха, выделенный им продукт имел тот же химический состав, что и лейцин, но по ряду свойств (растворимость, точка плавления, растворимость медной соли) отличался от лейцина. Эрлиху [60—62] удалось расщепить Ь-изо-лейцин до /-амиламина и синтезировать эпимер изолейцина из -изовалеральдегида. [c.18] Вернуться к основной статье