ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Равновесие гидролиза полипептидов и денатурации белков из "Химическое равновесие и скорость реакций при высоких давлениях" НОЙ связи характеризуется повышением свободной энергии на 2—7 ккал/моль). Экспериментально определенное авторами увеличение объема А при гидролизе пептидной связи (при атмосферном давлении) составило около 14 см на моль гидро-лизованньхх пептидных связей. Считая величину постоянной в интервале давлений до 6000 атм, получаем изменение термодинамического потенциала на моль пептидных связей при приложении давления 6000 атм, равное около 2000 кал (в действительности, несколько меньше, учитывая уменьшение А-у с давлением). Таким образом, давление 6000 атм может заметно смещать равновесие гидролиза в сторону исходных белков. [c.44] Образованию полипептидных связей под давлением посвящена также работа А. М. Поляковой и Л. Ф. Верещагина [60]. [c.45] Тонгур [61 ] исследовал регенерацию денатурированных белков при высоких давлениях и показал возможность обратимости денатурации под давлением 5—6 тыс. атм для нескольких белков. Однако вопрос о полной тождественности строения исходного и регенерированного белков остается пока открытым. В. С. Тонгур и В. И. Касаточкин [62] провели исследование обратимой денатурации сывороточного альбумина под давлением. Ими обнаружено, что мутность нагретых растворов сывороточного альбумина при давлении выше 1000 атм быстро снижается с повышением давления, т. е. происходит регенерация денатурированного белка. При давлениях выше 5000 атм снова происходит денатурация белка, и мутность его растворов возрастает. Авторы предположили, что в этих условиях происходит перемена знака изменения объема при денатурации белка. Однако такое объяснение недостаточно обосновано, так как оно не подтверждено дилатометрическими измерениями при высоких давлениях. [c.45] Вернуться к основной статье