ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Белки как высокополимерные электролиты и особенности их растворов из "Краткий курс коллойдной химии" Одной из важнейших групп высокомолекулярных органических соединений являются белки, или протеины. Белки, как известно, играют первостепенную роль во всех жизненных процессах и являются той основой, из которой состоят все части отдельной клетки и целого организма. Таким образом, сама жизнь во всех ее неисчислимо многообразных проявлениях, начиная с простейших функций самых примитивных существ и кончая сложнейшими функциями человеческого интеллекта, неразрывно связана с белковыми веществами как высшей ступенью развития материи. [c.171] Необходимо также отметить роль растворов белков в зарождении и развитии коллоидной химии вообще и учения о лиофильных золях в частности для этого достаточно вспомнить такие термины, как золь и гель, пептизация, коагуляция, желатинирование, да и самый термин коллоид , введенный Грэмом. [c.171] В состав белков в основном входит большое число разнообразных а-аминокислот (аминокарбоновых кислот, или пептидов), связанных между собой так называемой пептидной связью. Искусственным путем удалось синтезировать из различных а-аминокислот ряд веществ (полипептидов), сходных по некоторым свойствам с белками. К настоящему времени открыто уже до 26 различных аминокислот, входящих в состав белков, причем подавляющее большинство из них действительно относится к а-аминокислотам, т. е. таким, у которых аминогруппа МНг связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. [c.171] Следовательно, во всякой а-аминокислоте, кроме глицина, содержится асимметричный атом углерода, что обусловливает характерную способность амин о-кислот и белков вращать плоскость поляризации (кроме глицина). [c.172] Молекулярный вес отдельных аминокислот колеблется от 75 (глицин) до 240, а для бром- и иодсодержащих почти до 800. Величина среднего молекулярного веса аминокислот у большинства белков оказывается приближенно равной 110, следовательно в состав белков входят преимущественно простые а-аминокислоты. Исходя из такого среднего молекулярного веса, можно подсчитать, что для белков с наименьшим молекулярным весом—около 17000 (например, для альбумина молока и для миоглобина мышц) число аминокислотных остатков все же должно быть не менее 150, а для более сложных белков значительно больше, например для яичного белка с М = 43000—около 400, а для гемоглобина крови с 60000—около 500. [c.172] Молекулярный вес, определенный методом ультрацентрифугирования для ряда других природных белков (например, для белков сыворотки крови), оказался еще большим, достигающим сотен тысяч и даже миллионов кислородных единиц. Следовательно, число аминокислотных остатков в них должно достигать порядка тысяч и даже десятков тысяч. [c.172] Все это говорит о том, что белки, в основном по составу являющиеся сложными полипептидами, по своему строению представляют собой в то же время типичные высокополимеры. [c.172] Основным способом образования высокополимерных макромолекул белков, как уже говорилось, является реакция поликонденсации (либо одного и того же, либо разного вида а-аминокислот), сопровождающаяся выделением воды. [c.172] Гаврилова к созданию новой, пептидно-циклической, или дикетопипера-зиновой, теории строения белков, на изложении которой е нашем кратком курсе мы останавливаться не можем. Заметим только, что по этой теории белковая макромолекула представляет собой очень сложный комплекс. Повторяющимися звеньями этого комплекса являются так называемые микромолекулы, в состав каждой из которых входит пептидная цепочка из 4—6 аминокислот и циклическое образование (дикетопиперазиновое кольцо) из двух аминокислот. [c.173] Форма белковых макромолекул. Физическими методами исследования (например, ультрацентрифугированием) удалось установить, что все белки по форме их макромолекул могут быть подразделены на две группы—фибриллярные белки и глобулярные белки. [c.173] Расслабление межмолекулярных сил, способствующее усилению эластических и пластических свойств, для белков достигается лучше всего добавкой воды как растворителя (как пластификатора-размягчителя), поскольку на первых стадиях процесс растворения белков сопровождается весьма характерным для них явлением набухания, на котором мы остановимся позднее. Применение другого важного фактора пластификации—температуры—для белков ограничено, так как большинство из них даже при небольших повышениях температуры подвергается химическим превращениям. [c.173] Такое единство в белковой макромолекуле противоположных свойств—кислых и основных—влечет за собою возможность обр -зования как отрицательных, так и положительных зарядов при этом, что особенно характерно, результирующий знак заряда и его величина для белка не являются постоянными, а зависят от концентрации водородных и гидроксильных ионов водной среды, т. е. от значения pH последней, как это имеет место и для амфотерных гидроокисей многовалентных металлов Ре(ОН)з, А1(0Н)з и др. Таким образом, растворам белков— типичным амфолитам—свойственна, как и лиофобным золям, способность менять не только величину, но и знак заряда частиц (способность перезаряжаться ). Разница заключается в том, что в лиофильных коллоидных растворах белков изменение величины и знака заряда происходит от изменения концентрации водородных ионов, в связи с чем и самая физическая сущность перезарядки у белковых макромолекул иная, чем у мицелл лиофобных золей, где перезарядка обусловлена специфической адсорбцией ионов. [c.174] По вопросу влияния pH среды на изменение заряда белков в растворах имеется два основных взгляда. [c.174] Нетрудно видеть, что в обоих случаях происходит типичная реакция нейтрализации с образованием соли в первом случае— белковокислого натрия (макромолекула белка превращается в гигантский анион—макроанион), а во втором случае—соли хлористого белка (макромолекула обращается в макрокатион). Это подтверждается электрофорезом растворов в первом случае вся растворенная белковая масса направится к аноду, а во втором—к катоду. [c.175] Те же исследования показали, что в нейтральном состоянии линейные аминокислоты построены преимущественно из молекул-амфионов, а циклические аминокислоты состоят из частиц обеих форм. [c.175] Изоэлектрическая точка. Как мы видели, изоэлектрическое состояние, т. е. состояние, при котором С-потенциал равен О, для гидрофобных золей наступает в тот момент, когда число зарядов ионов-коагуляторов, проникших за плоскость скольжения в, адсорбционный слой мицеллы, становится равным числу зарядов противоположного знака потенциалобразующих ионов, причем момент этот всецело зависит от концентрации электролита-коагулятора и лишь косвенным образом связан с значением pH среды. В растворах же белков изоэлектрическое состояние всецело и непосредственно зависит от pH среды, т. е. от концентрации ионов водорода, и лишь косвенно связано с концентрацией других ионов в растворе. При этом особенно интересно и важно то, что значение pH, отвечающее нейтральному—изоэлектри-ческому—состоянию белковой макромолекулы, отнюдь не является постоянным и равным 7, а зависит от природы аминокислот, образующих белок. Даже в случае одинакового числа групп ЫНа и СООН в аминокислотах и в сложных макромолекулах белков изоэлектрическая точка обычно находится в слабокислой зоне, т. е. при рН 7. [c.177] Опытное определение изоэлектрической точки белковых растворов, как и определение изоэлектрического состояния лиофобных золей, может быть произведено различными методами—прямыми и косвенными. [c.178] Прямые методы сводятся к наблюдению за поведением частиц в электрическом поле при электрофорезе—либо макроскопически в особых электрофоретических аппаратах, либо микроскопически в кювете ультрамикроскопа отсутствие границы раздела фаз смещений к тому или иному электроду в электрофоретическом аппарате или отдельных частиц в поле ультрамикроскопа служит показателем изоэлектрического состояния данного раствора (золя) в дальнейшем остается определить тем или иным методом pH этого раствора. [c.178] Косвенные методы основаны на наблюдении максимума или минимума того или иного физического свойства, изменяющегося с изменением С-потенциала испытуемого раствора. Особенно удобен метод, основанный на наблюдении максимума мутности в серии буферных смесей с различными значениями pH, в которые добавляют испытуемый коллоид (белок). [c.178] Следует иметь в виду, что точное определение изоэлектрической точки любым методом на практике в большинстве случаев не удается. В этих случаях пользуются понятием изоэлектрической зоны , под которой имеют в виду более или менее узкие границы значений pH, внутри которых раствор находится в изоэлектрическом состоянии. [c.178] Вернуться к основной статье