ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Литература к дополнению из "Механизмы органических реакций" ПИЯ связывания равна —11 ккал/моль. Так как каждые 1,4 ккал/моль соответствуют изменению скорости в 10 раз, то связывание в комплекс должно вызывать увеличение скорости в 10 раз. [c.79] В связи с проведенным анализом могут возникнуть несколько вопросов. Во-первых, измеряемая энтальпия связывания относится к субстрату, в то время как интересно знать эту величину для активированного комплекса. Они могут различаться, причем предполагают даже, что вторая из них больше [12], хотя эта величина, по-видимому, сравнима с энтальпией связывания для субстрата. Во-вторых, можно возразить, что как субстрат, так и активированный комплекс связаны, и поэтому связывание не влияет на различие в энергиях между ними. Однако фермент обычно присутствует только в каталитических количествах. Следовательно, истинными исходными веществами для любой реакции являются свободные субстрат и фермент, а не их комплекс ФС (когда концентрации таковы, что фермент в- незначительной степени связывается в комплекс как исходными веществами, так и продуктами). Теория переходного состояния обладает тем большим преимуществом, что основное внимание в ней сосредоточено на различии между энергиями исходных веществ и активированного комплекса. Очевидно, что различные промежуточные вещества, образующиеся между ними, не принимаются во внимание. В этом смысле факт образования комплекса фермент-субстрат, который представляет собой промежуточное соединение, не имеет значения. Однако представляет интерес то, что природа связи в активированном комплексе, возможно, аналогична природе связи фермент-субстрат. [c.79] Вернуться к основной статье