ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Белки и протеиды из "Введение в химию высокомолекулярных соединений" Все природные аминокислоты, получаемые при гидролизе белков (за исключением первого члена ряда — глицина), оптически активные соединения. Отдельные белки отличаются друг от друга различным набором аминокислот, порядком их расположения и характером строения макромолекулы. [c.97] Валин ЫН, СНз. 1 СН—СН--СООН СНЗ/ 2 3 13,5 К Г) 1 8 1 1 О,. . [c.98] И электрофорез на бумаге. С помощью этих методов было выделено ОКОЛО 28 различных аминокислот. Все аминокислоты содержат по крайней мере две, а очень часто — три и более функциональные группы, в результате чего могут образовываться разветвленные макромолекулы и пространственные структуры. В табл. 28 приведено содержание вал нейших аминокислот в некоторых часто встречающихся белках. Литературные данные о составе белков резко отличаются друг от друга, поэтому приводятся округленные цифры, позволяющие в общих чертах установить связь между свойствами полимера и составом элементарного звена. [c.101] Из приведенных в табл. 28 данных о составе различных белков можно видеть, что природа при выборе компонентов белка приспосабливается к функции, выполняемой белком. В то время как в случае полисахаридов для этой цели оказывается достаточным изменение макромолекулярного строения без изменения состава элементарных звеньев, при специфическом синтезе белка изменяется как строение макромолекул, так п состав элементарных звеньев. [c.101] Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп. В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем для/емоглобина. При этом возможно скручивание на малых (около 5 А) и на больших (около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы — около 12 ООО в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина ) состоит из 21 аминокислотного остатка в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина ), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при pH 2,0—2,5 превращается в фибриллярную модификацию обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [c.102] Вернуться к основной статье