Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English
Авторы [23] пришли к заключению, что переходное состояние при распаде фермент-субстратного комплекса в случае О-изомера обладает меньшим объемом, т. е. более компактно по сравнению с Ь-изомером. С этим выводом согласуются и данные об энтропиях активации той же ферментативной реакции, полученные Капланом и Лэйдлером [25] В-изомеру отвечает меньшее значение энтропии переходного состояния, чем Ь-изомеру.

ПОИСК





Ферментативный гидролиз эфиров аминокислот

из "Химическое равновесие и скорость реакций при высоких давлениях Издание 3"

Авторы [23] пришли к заключению, что переходное состояние при распаде фермент-субстратного комплекса в случае О-изомера обладает меньшим объемом, т. е. более компактно по сравнению с Ь-изомером. С этим выводом согласуются и данные об энтропиях активации той же ферментативной реакции, полученные Капланом и Лэйдлером [25] В-изомеру отвечает меньшее значение энтропии переходного состояния, чем Ь-изомеру. [c.316]
Полученные результаты свидетельствуют в пользу предположения, что стереоспецифичность ферментативной реакции обусловлена пространственной затрудненностью образования фермент-субстратного комплекса с неспецифичным субстратом. Несомненно, вопрос этот заслуживает дальнейшего экспериментального исследования. Не исключена возможность различного изменения структуры белка в обоих переходных состояниях. [c.316]


Вернуться к основной статье


© 2025 chem21.info Реклама на сайте