ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Классификация типов макромолекулярной структуры белков из "Введение в молекулярную биологию" Белки представляют собой полимеры, которые при большом молекулярном весе обладают сравнительно компактной структурой. В этом смысле белки довольно резко отличаются от обычных линейных полимеров. В последних молекулы представляют собой весьма рыхлые клубки с открытой структурой, в которых растворитель занимает до 97% всего объема. Отсюда сравнительно большие линейные размеры макромолекул и значительная вязкость растворов этих веществ. Иное дело у растворимых белков. Молекулы их, как принято говорить, глобулярны, т. е. компактно упакованы и содержат минимальные (порядка 20—30%) количества связанной воды. Поэтому макромолекулы белков малы по линейным размерам и загущают растворы во много раз меньше, чем линейные полимеры того же молекулярного веса. В отличие от обычных линейных полимеров, белки в силу сложности своего строения и разнообразия действующих в них молекулярных сил дают нам пример последовательного возникновения нескольких типов пространственной организации. [c.32] что полипентидные цепи будут стремиться уложиться таким способом, чтобы образовалось максимально возможное число водородных связей. Так как на 1 моль подобных связей выделяется около 1400 кал., то чем больше их образовалось внутри макромолекулы, тем ниже ее энергия. Поэтому звенья полипептидной цепи в белках не двигаются свободно в враш,ательном броуновском движении, как в простых полимерах, а образуют упорядоченные жесткие спирали, построенные таким образом, чтобы могли образоваться по две водородные связи между всеми пептидными группами. [c.33] Если ковалентные силы вдоль цепи — это силы номер 1, то водородные связи — это силы номер 2 (по величине энергии связи), и навязываемая ими спиральная структура макромолекулы называется вторичной структурой белка. В белках, как и нуклеиновых кислотах, мы встречаемся с особым случаем макромолекул с большими внутримолекулярными (нехимическими) силами. Вызываемая силами водородной связи правильная пространственная организация цепи часто называется внутримолекулярной кристаллизацией. И де11Ствительно каждая такая макромолекула напоминает кристалл. Спиральная структура придает ей как ближний, так п дальний порядок. Кроме того, ее механические свойства оказываются исключительными подобная цепь жестка, как палочка. Как мы увидим дальше, аналогия с кристаллизацией может быть продолжена — вторично структуре свойственна точка плавления. Вторичная структура, образуемая системой водородных связе , может быть лучше всего зучена ie на белках, а на модельных пол мерах — простых полипептидах. [c.33] Вторая причина, нарушающая ход спирали, это дисульфидные сшивки между цепями. Дисульфидные мостики скрепляют иногда, казалось бы, очень отдаленные точки одной спирали или же сшивают воедино несколько спиралей. В местах, где локализованы эти мостики, должны создаваться напряжения и спиральная структура не может сохраняться. Поэтому правильное представление о вторичной структуре белковой макромолекулы формулируется следуюпщм образом вторичная структура белка — это сочетание спиральных регулярных участков с неправильными аморфными переходами, в которых система водородных связей между пептидными группами нарушена. [c.34] Третья причина, способная иногда уменьшить регулярность вторичной структуры, это свободная энергия взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков. Среди боковых групп имеется значительное количество углеводородных радикалов, которые взаимодействуют друг с другом с большим повышением энтропии ири малом изменении энергии. Эти боковые группы стремятся собраться вместе и образовать подобие углеводородной капли. Подобно тому, как молекулы углеводородов в воде стремятся собраться в шарик, чтобы уменьшить поверхностную энергию, так и углеводородные боковые радикалы белка стремятся слиться в симметричную каплю. [c.34] Между взаимодействием боковых радикалов и тенденцией полипептидной цепи образовывать спирали существует антагонизм и конкуренция. В тех местах, где спирали ломаются и изгибаются, регулярность их нарушена и образуются аморфные области макромолекулы. Под третичной структурой белка мы понимаем укладку спиральных и аморфных участков полипентидных цепей в компактном теле — глобуле. Силы, определяющие третичную структуру белка, это, с одной стороны, вандерваальсовы силы между боковьшп радикалами, с другой стороны, дисульфидные и иные ковалентные связи, придающие жесткость структуре глобулы. [c.34] В дальнейшем мы рассмотрим количественные данные о втором п третьем уровнях организации белковой макромолекулы. [c.35] что все 4 уровня организации, или структуры, белковой молекулы важны для функциональной активности белков. Все 4 уровня структуры взаимно влияют друг на друга, но все же они различны и определяются в главных чертах различными типами молекулярных взаимодействий первичная структура — целиком ковалентной связью вдоль полипептидной цепи вторичная структура — целиком водородными связями между пептидными группами, находящимися в соседних витках спирально закрученной цепочки третичная структура — ваидерваальсовым взаимодействием боковых радикалов аминокислотных звеньев цепи, а также химическими мостиками , например дисульфид-ными сшивками. Наконец, четвертичная структура — результат локальных сил между функциональными группами, расположенными на поверхности белковых глобул, результат, например, кулоновского взаимодействия разноименно заряженных групп. [c.36] Все 4 структуры могут быть изучены разнообразными физическими и химическими методами. Нарушения нативной вторичной и третичной структуры белков, вызываемые весьма разнообраз-ньвп факторами, как-то повышением температуры, резкими сдвигами pH, добавлением некоторых агентов, разрывающих водородные связи между СО—NH-группами (мочевина, соли гуанидина, трифторуксусная кислота, дпхлоруксусная кислота), называются общим термином — денатурацией белков. [c.36] Вернуться к основной статье