ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Мышечные белки (сократимые белки) из "Химия и биология белков" Водные экстракты мышц содержат следующие белковые фракции миоген, миозин, глобулин X и белки стромы. Из перечисленных белков миоген обладает наибольшей растворимостью. Миозин выпадает в осадок при разбавлении экстрактов водой, когда концентрация КС1 в растворе падает до 0,03 Ai (0,22%). При дальнейшем разбавлении экстрактов водой (до концентрации 0,005 М K I) выпадает в осадок глобулин X [86]. Миозин составляет приблизительно 40% всех белков мыщц остальные 60% белков распределяются приблизительно поровну между миогепом, глобулином X и белками стромы [86]. [c.186] Актин существует в двух формах фибриллярной (Ф-актии) и глобулярной (Г-актин) [99]. С миозинам может соединяться, образуя актомиозин, только Ф-актин, который получается из Г-актина при обработке последнего хлористым калием [99, 103], Нити Ф-актина могут переходить в Г-актин также под действием ультразвука [104, 105] . [c.188] Актин соединяется только с л-миозипом и не реагирует с -и -миозином [98]. Вешества, обладающие способностью связывать свободные сульфгидрильные группы (например, моноиод-уксусная кислота), тормозят образование актомиозина из его комнонентов. На этом основании было высказано предположение, что при образовании актомиозина актин соединяется с сульфгидрильными группами миозина [106]. Растворы актомиозина, так же как и растворы миозина, обнаруживают резко выраженное двойное лучепреломление в потоке растворы же актина не обладают этим свойством [107]. [c.188] На миозин и актомиозин совершенно специфическое влияние оказывает аденозинтрифосфорная кислота [АТФ] — мононуклеотид, присутствующий в мышечной сыворотке. Добавление АТФ к растворам миозина или актомиозина вызывает резкое падение высокой вязкости этих растворов исчезает и способность этих растворов к двойному лучепрс-ломлению в потоке [111, 112]. Это связано с тем, что при взаимодействии с АТФ длинные актомио-зиновые нити скручиваются, образуя глобулярные частицы комплекса актомиозин — АТФ [103, 121]. В комплексе актомиозин — АТФ соотношение молекул актина, миозина и АТФ равно 1 1 1 [115], Искусственные нити соединения актомиозина с АТФ получают путем выдувания растворов этого комплекса через узкие отверстия в дестиллированную воду. Эти нити сокращаются примерно до 50—60% своей первоначальной длины при их обработке 0,01 М раствором хлористого калия [112]. [c.189] Электронные микрограммы поперечнополосатой мышцы показали, что актомиозиновые волокна проходят, не прерываясь, через ее изотропные и анизотропные диски [102]. Эти волокна, повидимому, являются сократимым веществом покоящейся мышцы [115, 116]. [c.189] Из изложенного выше видно, что как структура сократимых элементов поперечнополосатой мышцы, так и механизм ее сокращения еще очень неясны. Сокращение мышцы начинается, как известно, через несколько тысячных долей секунды после электрического или нервного раздражения поэтому очевидно, что деформацию молекул миозина может вызывать только крайне быстро протекающая химическая реакция. Вероятнее всего — это ионная реакция [128], так как только ионные реакции протекают с такой большой скоростью ферментативные же реакции для своего осуществления требуют значительно больше времени. [c.191] Возможно, что это перемещение воды и вызывает деформацию молекул миозина [130]. [c.191] Хотя мы еще не в состоянии достаточно удовлетворительно объяснить механизм действия различных ионов на сократимые белки мышечного волокна, тем не менее нет никакого сомнения в том, что пространственная конфигурация мышечного волокна тесно связана с наличием на его поверхности электрического заряда. Это подтверждается и тем, что pH мышцы повышается при ее пассивном растяжении [137, 138]. [c.192] Во время сокращения мышцы происходит превращение химической энергии в механическую. Можно вычислить термодинамические характеристики этой реакции, если предположить, что растянутый миозин и сокращенный миозин являются модификациями одного и того же белка, и если исследовать взаимные превращения обеих модификаций при различных температурах (см. стр. 158). Проведенные измерения показали, что изменения в свободной энергии ( F) составляют 7 ООО— 8 500 тл1моль, а тепловой эффект равен 53 500—56 ООО кал1моль [143]. [c.193] Вернуться к основной статье