ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Ферменты, содержащие железо или медь из "Химия и биология белков" Железосодержащие ферменты играют очень важную роль в качестве катализаторов окислительно-восстановительных реакций в животном организме железо входит в состав их простетической группы в комплексном соединении с порфирином. [c.297] Нужно отметить, что между этими двумя очень сходными реакциями нельзя провести резкой грани. В присутствии некоторых субстратов, папример спиртов, каталаза действует подобно пероксидазе [116]. Кристаллическая пероксидаза была выделена из хрена Теореллом [117]. Для очистки фермента им было использовано несколько методов адсорбция на алюминии, осаждение пикриновой кислотой, электрофорез и фракционированное осаждение сернокислым аммонием. Молекулярный вес полученной пероксидазы оказался равным 44 000 [пН Из молока была выделена другая пероксидаза с молекулярным весом 93 ООО, получившая название лактопероксидазы [118]. Молекула пероксидазы имеет резко выраженное асимметрическое строение (отношение осей 7 1) [117]. Простетическая группа может быть отщеплена от пероксидазы под действием ацетона и соляной кислоты при —15°. На основании данных, полученных при электрометрическом титровании и при изучении зависимости активности фермента от pH, было сделано заключение, что простетическая группа пероксидазы соединена с апоферментом не только посредством атомов железа, но также при помощи двух карбоксильных групп протогемина. Фермент-субстратные комплексы каталазы и пероксидазы были рассмотрены выше. [c.298] МЫХ из этих экстрактов путем центрифугирования при высоких скоростях. Истинные растворы этого фермента можно получить при помощи солей дезоксихолевой кислоты [131]. ЭтО говорит о том, что в фиксации фермента в гранулах участвуют липиды. [c.300] Цитохромоксидаза до сих пор еще не получена в чистом виде ее простетической группой является гемин, который отличается от протогемина, входящего в состав гемоглобина, цитохрома с, пероксидазы и каталазы. Формула этого гемина еще точно не установлена. [c.300] Решающее влияние белкового компонента на специфичность каталитического действия хорошо иллюстрируется на примере сравнения каталитических свойств гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Все четыре соединения содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем, который связан с белковым компонентом у всех четырех соединений через атом железа. Связывающая группа белкового компонента еще точно не установлена по мнению некоторых авторов, атом железа связан или с имидазольными или с карбоксильными группами белкового компонента (см. стр. 244). В пероксидазе белок связан также с кислотными боковыми цепями гема, а в цитохроме — с винильными группами гема. Эти различия в строении белкового компонента и в характере связей между белком и гемом обусловливают те большие различия в свойствах, которые наблюдаются у гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Так, например, гемоглобин и гемин имеют слабо выраженную каталазную и более ясную пероксидазную активность (примерно 0,1% активности каталазы или пероксидазы) [98, 132]. Влияние белкового компонента на каталитическую активность указанных соединений видно также из данных, приводимых в табл. 17. [c.300] Вернуться к основной статье