ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Полинг, Р. Кора и Р. Хейуорд. — Строение белков из "Физика и химия жизни" Человеческий организм содержит примерно 65% воды, 15% белков, 15% жировых веществ, 5% неорганических веществ и менее 1 % углеводов. Молекула воды состоит из трех атомов — двух атомов водорода и одного атома кислорода. Строение этой молекулы установлено в последние годы. Каждый из двух атомов водорода расположен на расстоянии 0,96 ангстрема от атома кислорода ангстрем — одна десятимиллионная доля миллиметра), и угол между линиями, соединяющими атом кислорода с атомами водорода, составляет примерно 106°. В сравнении с этой молекулой молекула белка — просто гигант. Она состоит из тысяч атомов, главным образом водорода, кислорода, углерода и азота. Вопрос о расположении этих атомов в молекуле белка является одним из наиболее интересных и увлекательных вопросов, над которыми в настоящее время работают физики и химики. [c.80] Рассказ о длительных попытках выяснить строение белков содержится в статье Дж. Фрутона. Во второй половине XIX столетия было установлено, что белки можно расщепить либо длительным кипячением в воде, либо воздействием кислоты или щелочи и в результате этого получить простые химические вещества, называемые аминокислотами. [c.81] В начале нашего века немецким химиком Э. Фишером было установлено, что белки представляют собой длинные цепи из аминокислотных остатков (аминокислотным остатком называется группа атомов, которая остается от молекулы аминокислоты, если от нее отнять молекулу воды). Длинные цепи аминокислотных остатков называются полипептидными цепями. Эти цепи бывают обычно очень длинными. Так, например, в молекуле овальбумина (основная часть яичного белка) одну поли-пептидную цепь образует около 400 аминокислотных остатков. Число различных аминокислотных остатков, входящих в молекулу белка, можно определить путем химического анализа,. Было найдено, что каждая молекула овальбумина содержит около 19 остатков глицина, 35 остатков аланина, 9 остатков тирозина и т. д. [c.81] Для того чтобы изучить строение белка, необходимо ответить на два вопроса. В ка,кой последовательности располагаются аминокислоты в полнпептидной цепи Каким образом изгибается и складывается пептидная цепь в пространстве, занимаемом молекулой За последние годы мы значительно продвинулись вперед в разрешении этих вопросов. [c.81] Брэггу удалось определить структуру хлористого натрия и других простых веществ, а затем более сложных неорганических (природные силикаты, металлы), а также некоторых органических веществ. Спустя всего лишь 6 лет, после того как рентгеновы лучи были использованы для этой цели, их применили и для изучения строения белков. Р. Герцог и В. Янке получили диффрак-ционные рентгенограммы волос, шелка и сухожилий. Результаты были неутешительными. Детали рентгенограмм различались настолько плохо, что попытки определить по ним положение атомов казались безнадежными. [c.82] И все же, несмотря на такие трудные условия, несколько исследователей, и в том числе наиболее выдающийся из них В. Эстбери, продолжали изучение фибриллярных белков, встречающихся в организме животных и растений, и получили много ценных сведений. Герцог и Янке обнаружили, что диффракционные рентгенограммы волос, щелка и сухожилий соверщенно различны. Позже они установили, что почти каждый из множества фибриллярных белков, встречающихся в природе, дает изображение, относящееся к одному из этих трех типов. Такие разные белки, как белки, из которых состоят волосы, рога, ногти, иглы дикобраза, мыщцы, эпидермис, фибриноген или жгутики бактерий, дают сходные рентгенограммы. Это сходство позволяет с полным правом предположить, что форма полипептидных цепей во всех перечисленных белках одинакова и что независимо от относительного числа и последовательности аминокислотных остатков в каждой из этих цепей они сворачиваются или изгибаются по общему образцу. Другие фибриллярные белки, такие, как белок шелка или сухожилий, дают иные рентгенограммы, и потому их полипептидные цепи, вероятно, свернуты по иному образцу. [c.83] В 1937 г. в химических лабораториях Калифорнийского технологического института решили подойти к разрешению проблемы строения белка косвенным путем изучить природу самой полипептидной цепи, чтобы получить представление о том, как она может свернуться в естественных условиях в молекуле белка или в волокне. [c.83] К тому времени метод диффракции рентгеновых лучей был успешно использован для выяснения строения сотен кристаллов, в том числе и очень сложных, таких, как, например, кристаллы минерала берилла (ВезА1251б018). Однако строение аминокислот или других простых веществ, близких к белкам, определено еще не было. [c.84] Было начато изучение этих простых веществ и к 1950 г. удалось точно определить строение трех аминокислот, трех простых пептидов (короткие цепочки из аминокислотных остатков) и нескольких весьма близких к ним веществ. Получив сведения о строении этих веществ, можно было начать предсказывать наличие аналогичных структур в полипептидных цепях. Начиная с 1950 г. в Калифорнийском технологическом институте было установлено строение еще 6 аминокислот и пептидов. Строение нескольких других аминокислот было изучено в других лабораториях. [c.84] Для того чтобы установить расстояния между атомами, углы между химическими связями и другие особенности строения, потребовалось проделать большую работу. Все это нужно было выполнить с точностью, допускающей ошибку в положении атома не более чем на 0,02 ангстрема. Изучение только одного кристалла — аминокислоты треонина — потребовало напряженной работы четырех научных работников в течение примерно целого года. [c.84] Когда были установлены некоторые из этих структур, было обнаружено, что они удивительно одинаковы в разных веществах. Это сходство позволило достоверно предсказать строение полипептидной цепочки. Считают, что расстояния между атомами определены с точностью до 0,02 ангстрема, а углы между химическими связями — с точностью до 3 градусов. [c.84] Амидная группа, основная единица цепи, выделена жирными линиями справа. Эта единица повторяется в каждом звене цепи. Углерод, обозначенный как входит в эту единицу. Непомеченный углерод осуществляет связь между соседними единицами. Знак К символизирует атомы или группы атомов боковых цепей. [c.85] ЧТО транс-конфигурация значительно более устойчива, чем г ыс-конфигурация и что г ис-конфигурация в полипептидных цепях белков встречается, по-видимому, редко. [c.85] Изучение этого и других кристаллов показало, что среднее расстояние между атомом азота и атомом кислорода, которые связаны водородной связью, равно 2,79 ангстрема. Исходя из этого, можно предположить, что удовлетворительная форма полипептидной цепи будет такой, при которой возможно образование водородных связей длиной примерно 2,79 ангстрема. [c.86] Форма полипептидной цепи, которая, по-видимому, наиболее часто встречается в белках, представлена на фиг. 2. Эта структура была выведена на основе простого предположения о том, что в полипептидной цепи все аминокислотные остатки равноценны независимо от того, что боковые цепи у них различны. За исключением гли-Цина, все аминокислоты, встречающиеся в белках, асимметричны. Если асимметричные предметы соединяются друг с другом так, чтобы каждый из них находился в одном и том же пространственном отношении к соседним, то образуется спираль. [c.86] Примером такого строения может служить строение винтовой лестницы. Первая ступенька переходит во вторую, перемещаясь вверх по оси лестницы и одновременна вращаясь вокруг ее оси. То же самое происходит при образовании второй ступеньки, третьей, четвертой и т.д. Когда стали искать форму спирали, при которой каждая из амидных групп полипептидной цепи была бы связана водородными связями с двумя соседними группами, то обнаружили две такие возможные формы. Одна из этих форм в белках, по всей вероятности, не встречается. Другая, так называемая альфа-спираль, по-видимому, имеется во многих белках. [c.86] Форма эта обусловлена тем, что связи между атомом углерода и двумя соседними амидными группами ориентированы определенным образом в пространстве. Можно видеть, что амидные группы (атомы, заключенные в рамку) имеют плоскую форму, тогда как боковые группы (К) располагаются вне плоскости амидной группы. В левой части рисунка пространственная ориентировка амидных групп не указана. [c.87] Вернуться к основной статье