ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Номенклатура синтетических аналогов биологически активных пептидов из "Пептиды Т 1" Система нумерации в этом случае не должна изменяться. Правда, изменения могут быть сделаны в схемах реакций. [c.17] Связанные с N-концом аминокислоты обозначают GIy и А1а . Для аминокислот, связанных с С-концом, существует два типа обозначений Ala = и Gly или Ala и Gly . В обоих случаях в схемах реакций можно перейти на систему нумерации 1—10. [c.17] Образование пептидной связи активированием аминогруппы также проходит через приобретение положительного заряда атомом углерода карбоксильной группы, так как первой стадией процесса является присоединение карбоксильной группы к активируемой части молекулы. В этом случае течению реакции способствуют также стерические факторы. [c.24] Известно большое число методов активации, в той или иной степени отличающихся друг от друга. Лишь сравнительно немногие из них нашли практическое применение, однако даже эти немногие методы позволяют создавать пептидные связи практически во всех случаях с удовлетворительным выходом, с минимальной степенью рацемизации и позволяют избежать нежелательного образования побочных продуктов реакции. [c.24] В любой из этих форм активирование карбоксильной группы было бы затруднительным, а присоединение аминного азота невозможным. Кроме того, аминокислоты очень плохо растворимы в органических растворителях, использующихся в качестве среды в большинстве методов синтеза пептидов. Замещение одной из функциональных групп лишает аминокислоту возможности образовывать внутреннюю соль. Оставшиеся свободные функциональные группы становятся доступными для реагентов одновременно повышается растворимость в органических растворителях. Некоторые соответствующим образом подобранные растворители также могут лишать аминокислоту солеобразующих свойств и тогда становится возможным синтез пептидов с незащищенными аминокислотами. Для продолжения пептидного синтеза нужно селективно удалить одну из защитных группировок, чтобы получить соединение, способное вступать в дальнейшие реакции. [c.25] В ХИМИИ пептидов должна удовлетворять следующим требованиям независимо от того, используется ли она для блокирования а-амино-, -карбоксильной или ш-групп. Защищенные ами- нокислоты должны получаться легко и желательно с количественным выходом. Защитные группы должны сохранять свои блокирующие свойства для возможно большего числа методов синтеза пептидов. Они не должны вызывать побочных реакций. Они должны легко и селективно удаляться, чтобы не затрагивались другие защитные группы той же самой или другой функциональной группировки. На практике все эти условия одновременно никогда не выполняются, поэтому часто приходится останавливаться на компромиссном решении. Вот почему потребность в новых защитных группах и их подходящих комбинациях остается одной из главных проблем химии пептидов. [c.26] Большое значение, которое имеют защитные группировки в синтезе пептидов, является основной причиной того, что им наряду с методами создания пептидной связи уделяется наибольшее внимание в настоящей монографии. Возможные комбинации защитных групп описаны в разделах, посвященных отдельным аминокислотам и специфике их поведения в синтезе пептидов (особенно это относится к полифункциональным аминокислотам). Завершают первый том главы V—X, в которых рассматриваются циклические пептиды, депсипептиды, пептои-ды и проблемы рацемизации. [c.26] Вернуться к основной статье