ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Синильная кислота. Нитрилы и изонигрилы (цианистые и изоцианистые соединения) из "Курс органической химии" Белковые вещества, или белки, представляют собой природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, очень сложные молекулы которых построены из остатков ос-амино-кислот. [c.288] Значение белков в природе исключительно велико, так как эти вещества играют первостепенную роль во всех явлениях жизни. [c.288] Наиболее полно значение белков для жизненных процессов сформулировал еще в 70-х гг. прошлого столетия Ф. Энгельс. Он указывал Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни . Жизнь есть способ существования белковых тел . [c.288] Белки широко распространены в природе. Особенно много их содержат организмы животных и человека. Протоплазма и ядра живых клеток состоят в основном из белков. Большое количество белков содержится в костях, хрящах, мышцах, в нервных тканях. Из белков состоят волосы, шерсть, перья, чешуя рыб, копыта, когти, рога и т. д. Белки содержатся в яйцах птиц, входят в состав крови, молока и т. п. [c.288] Огромное значение белки имеют и для жизнедеятельности растительных организмов, хотя содержание их в растениях значительно меньше. В то же время только в растениях, наряду с синтезом углеводов, осуществляется синтез белков из простых неорганических веществ. Необходимую для этого двуокись углерода (СОа) растения поглощают из воздуха, а минеральные азотистые соединения и воду — из почвы. В животные же организмы белки поступают в готовом виде — с растительной или животной пищей в процессе пищеварения белки под влиянием ферментов расщепляются до а-аминокислот, которые усваиваются, и в тканях также под действием ферментов вновь образуют белки. [c.289] Состав белков и их гидролиз. В природе существует огромное множество различных белков. Они различаются по молекулярной массе, свойствам и той роли, которую играют в различных природных процессах. Очень часто белковые вещества представляют собой сложные смеси различных белков и лишь сравнительно недавно разработаны способы, позволяющие выделять из этих смесей индивидуальные белки. [c.289] Элементарный состав белков непостоянен. Все они содержат углерод (50—55%), водород (6,5—7,3%), кислород (21,5—23,5%) и азот (15—18%), в состав многих входит сера (0,3—2,5%), некоторые содержат фосфор, железо, иод, медь. [c.289] При нагревании с кислотами или с щелочами, а также при обычных температурах под действием специальных (протеолитичес-ких) ферментов белки расщепляются, подвергаясь гидролизу, т. е. разложению водой. [c.289] Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси а-аминокислот, но процесс протекает ступенчато в определенных условиях, особенно при действии ферментов, белки, расщепляясь, вначале образуют более простые, но близкие к ним по свойствам вещества — пептоны. Они являются продуктами неполного гидролиза белков и, как оказалось, представляют собой смеси различных по сложности полипептидов (стр. 285). При дальнейшем гидролизе из пептонов образуются еще более простые полипептиды, дипептиды и, наконец, а-аминокислоты. [c.289] Но конечным продуктом гидролиза полисахаридов в большинстве случаев является какой-нибудь один моносахарид, тогда, как при гидролизе белков всегда образуются смеси разных аминокислот. Как уже было указано, из белковых гидролизатов выделено свыше 20 различных а-аминокислот кроме того, из сложных белков прй гидролизе, наряду с аминокислотами, получаются различные небелковые вещества фосфорная кислота, углеводы, некоторые гетероциклические соединения и т. п. [c.290] Строение белков. Вопрос о строении белковых веществ является одной из наиболее трудных и важных проблем современной науки. Успехи в этой области очень велики и общий характер строения белковых молекул в значительной мере выяснен. [c.290] Изучение продуктов гидролиза белковых веществ показывает, что белки построены из а-аминокислот, подобно тому как полисахариды образованы молекулами моносахаридов. [c.290] Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290] Таким образом, белки, являющиеся природными высокомолекулярными соединениями, представляют собой продукты поликонденсации (стр. 123) а-аминокислот. [c.290] Один из них (I) образуется за счет карбоксила аланина и аминогруппы глицина, другой (И) — за счет карбоксила глицина и аминогруппы аланина . Из тех же двух аминокислот может быть получено 6 различных трипептидов, 14 тетрапептидов и т. д. [c.291] Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число 2,3 10 полипептидов. Если же учесть, что в белках обнаружено свыше 20 а-аминокислот, а полипептидные цепи иногда содержат сотни аминокислотных звеньев, причем одна и та же аминокислота может входить в цепь не один, а несколько раз, то можно получить представление о безграничных возможностях в построении полипептидных цепей белковых молекул. Из этого следует, что природа белка определяется не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. [c.291] Из этой схемы видно, что боковые ответвления полипептидных цепей могут иметь различный состав и строение и содержать разнообразные функциональные группы (в приведенном отрезке цепи в боковых ответвлениях содержатся группы —СООН, —ОН, —NHa, —SH) некоторые из таких групп, принадлежащие разным цепям, могут взаимодействовать друг с другом, соединяя цепи связями различного типа. Поэтому молекулы многих белков состоят не из одной, а из нескольких соединенных полипептидных цепей. [c.292] Большое значение в биохимии белков имеет образование между полипептидными цепями дисульфидных и водородных связей. [c.292] Связи между полипептидными цепями, возникающие в результате взаимодействия различных функциональных групп ответвлений, обусловливают вытягивание этих цепей или скручивание их вследствие этого белковые молекулы приобретают форму нитей или клубков. Взаимодействие же групп внутри цепей придает последним большую или меньшую складчатость. [c.293] Установлено, что собственно белковые молекулы за счет функциональных групп ответвлений полипептидных цепей часто соединяются с различными небелковыми веществами (углеводами, фосфорной кислотой, гетероциклическими соединениями и др.), образуя сложные белки. [c.293] Вернуться к основной статье