ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Цитохромы группы из "Химия биологически активных природных соединений" Гемоглобин переносит молекулярный кислород из легких к клеткам тканей, где в результате окисления питательных веществ выделяется энергия, необходимая для жизнедеятельности организма. Однако эти вещества не окисляются непосредственно молекулярным кислородом перенос электронов с субстрата на кислород осуществляется ступенчато, при помощи ряда переносчиков. Вместо одной реакции окисления с большой энергией активации получается цепь последовательных реакций окисления — восстановления с малыми энергиями активации. Такой механизм позволяет наиболее полно и эффективно использовать энергию, выделяющуюся при окислении питательных веществ. Переносчиками электронов в клетке служат пиридиннуклеотиды, флавопротеи-ды, хиноны, витамины Е и К и цитохромы все они легко и обратимо окисляются и восстанавливаются. [c.150] Эти полосы четко выражены у восстановленных форм цитохромов, содержащих Ре + у цитохромов а р-полоса выражена слабо, а иногда вообще отсутствует. При окислении цитохромов а- и р-полосы исчезают, а у-полоса смещается в коротковолновую часть спектра. Это очень важно для изучения процессов окисления — восстановления в самой клетке. Цитохромы гораздо труднее выделить из тканей в индивидуальном состоянии, чем другие гемонротеиды. Кроме того, многие цитохромы связаны с клеточными структурами, и чтобы правильно понять их функцию, необходимо проводить исследования, не разрушая эти связи. Поэтому спектральные методы при изучении цитохромов имеют исключительно важное значение многие цитохромы охарактеризованы только спектроскопически. [c.150] К другому типу методов исследования цитохромов относятся методы, основанные на измерении их каталитической активности, отравлении их различными ингибиторами (цианид, окись углерода и т. д.). [c.150] Для определения природы простетической группы и, таким образом, групповой принадлежности цитохрома можно использовать также химические превращения, которые сопровождаются обычно характерными спектральными изменениями. Образование оксима при реакции гемина с гидроксиламином свидетельствует о наличии в порфириновом ядре формильной группы, что позволяет отнести соединение в группу А. Восстановление ненасыщенных боковых цепей (например, гидрированием над платиной) указывает на присутствие протогема (группа В). Характерной реакцией цитохромов группы С является расщепление тиоэфирной связи сульфатом серебра. Наконец, для соединений группы D характерно наличие специфической полосы при 605 нм в спектре поглощения раствора гемина в уксусной кислоте и образование соответствующего хлорина. [c.151] Цитохромы, известные в настоящее время, включены в Список цитохромов , составленный Комиссией по ферментам [68], причем список этот пополняется по мере выделения новых соединений. [c.152] При хроматографическом анализе продуктов окисления цианопорфирина перманганатом было обнаружено, однако, только соединение, содержащее карбоксиэтильную группировку, которое могло возникнуть лишь в том случае, если формильная группа была в кольце IV. Таким образом, было установлено, что формильная группа находится в положении 8 порфиринового ядра. [c.153] Относительное расположение двух других заместителей определили на оснований спектральных данных. Порфирин а имеет оксо-родо-гпп спектра, т. е. формильная и алкилвинильная группы находятся у противоположных пиррольных ядер. Поскольку формильная группа находится в положении 8, следовательно алкилвинильная группа — в положении 4, а а-оксиалкильная — в положении 2. [c.153] Дальнейшие данные о структуре порфирина а были получены в результате изучения продуктов окислительной деградации восстановленного порфирина а. [c.153] Выделение из продуктов окисления метилэтилмалеинимида показывает, что у порфирина а в положении 4 стоит незамещенная винильная группа (R ==H). Из структуры приведенного выше липофильного ме-тилалкилмалёинимида становится ясным углеродный скелет алкильного заместителя (R) в порфирине а. [c.154] Если действительно имеются два различных гема а, один из которых входит в цитохром а, а другой в цитохром аз, то они должны отличаться заместителем К. Следует отметить, что различия цитохромов а и аз могут быть обусловлены различным характером связи одного и того же гема а с белком. [c.155] Длинная боковая цепь в положении 2 порфирина а, по-видимому, играет важную роль в переносе электронов в дыхательной цепи и в сопряженном с ней процессе фосфорилирования. [c.155] Цитохромоксидаза. Конечным ферментом дыхательной цепи, окисляющим цитохром с и передающим электроны молекулярному кислороду, является цитохромоксидаза, которая в настоящее время рассматривается как комплекс цитохромов а и аз. [c.155] Структура и функции цитохромоксидазы окончательно не выяснены. Молекулярная масса этого фермента 240 ООО. Предполагают, что он состоит из шести субъединиц, каждая из которых содержит один гем а и один атом меди (обнаружена с помощью спектров ЭПР). Две субъединицы по спектру поглощения относят к цитохрому а, четыре — к цитохрому аз. С кислородом может взаимодействовать только цитохром аз, цитохром а не имеет такой способности. Перенос электронов на кислород сопровождается превращением Си (II) в Си(1). Цитохромоксидаза, таким образом, является многоглавым ферментом, содержащим различные простетические группы — атом меди и гем а. [c.155] Вернуться к основной статье