ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Применение международной системы единиц (СИ) в биохимической лабораторной практике из "Практикум по биохимии" Масса - скалярная величина, характеризуюшая инерционные и гравитационные свойства тела. Массу тела в состоянии покоя определяют взвешиванием на весах. Результат взвешивания тела на весах следует называть массой, а не весом и выражать в единицах массы - килограммах (кг), фаммах (г), дольных от грамма — миллиграммах (мг), микрограммах (мкг), нанограммах (нг). Единицами массы следует пользоваться для выражения результатов биохимических исследований веществ, относительная молекулярная масса которых неизвестна. [c.12] Количество вещества — величина, определяемая числом структурных элементов (атомов, молекул, ионов, электронов и других частиц) в рассматриваемом веществе. За единицу количества вещества принят моль (моль - это количество вещества, содержащее столько структурных единиц, сколько содержится атомов в 0,012 кг изотопа углерода Число частиц в моле любого вещества одно и то же. Оно равно 6,02 10 3 и называется постоянной Авогадро ). Кратные и дольные единицы от моль - киломоль (кмоль), миллимоль (ммоль), микромоль (мкмоль) и др. Количество вещества предлагается применять для выражения результатов исследования веществ, относительная молекулярная масса которых известна. [c.12] Массовая концентрация компонента — отношение массы компонента к объему смеси. Единицы в СИ - кг/м , в биохимических исследованиях - г/л. [c.13] Молярная концентрация компонента (молярность компонента) — отношение количества вещества к объему смеси. Единицы в СИ - моль/м , в биохимических исследованиях - моль/л (для выражения концентрации веществ с известной относительной молярной массой). [c.13] Понятие активность фермента применяют для количественной характеристики биологических катализаторов - ферментов. В качестве единицы СИ принимается моль/с (моль в секунду) - активность фермента, катализирующего превращение 1 моля субстрата (имеется в виду убыль субстрата или образование продукта реакции) в 1 секунду при определенных условиях. [c.13] Скорость ферментативной реакции определяется по убыли субстрата или образованию продукта реакции за определенное время в определенном объеме исследуемого материала. В качестве единицы СИ принимается моль в секунду на кубический метр — моль/(с-м ). Однако для выражения результатов биохимических исследований пользуются единицами моль в секунду на литр - моль/(с л) или чаще миллимоль в час на литр — ммоль/(ч-л). При исследовании скорости ферментативных реакций полученный результат обычно называют активностью фермента например, активность щелочной фос-фатазы в сыворотке крови равна 0,5-1,3 ммоль/(ч-л). [c.13] Показатели экскреции исследуемого компонента с суточным объемом мочи принято обозначать количеством выводимого вещества, отнесенного к единице измерения сутки (например, ммоль/сут, мкмоль/сут, нмоль/сут). [c.13] Для правильного использования кратных и дольных значений единиц в табл. 1 представлены соответствующие множители и приставки. [c.13] Этот справочный материал может быть полезен в дальнейшем при изучении специальных дисциплин. [c.14] Цель занятия изучить строение и свойства белков. Ознакомиться с качественными реакциями на белки и аминокислоты, с реакциями осаждения белков. [c.19] Общая характеристика белков. Белки являются биополимерами, построенными из аминокислот, за счет которых и осуществляются практически все функции. В большинстве белков содержание азота составляет 16%. Именно поэтому количество белков иногда выражают через азот, умножая содержание последнего на 6,25. Различные ткани отличаются по содержанию белков. Б пересчете на сухую массу в селезенке содержится 84% белков, в легких — 82, в мышцах — 80, в костях — 24-28%. Термин белок происходит от нем. Е1ше153, что означает буквально яичный белок. Другое название — протеины, происходит от гр. рго1о5 — первичный. [c.19] Протеиногенные аминокислоты делят на 4 группы по полярности радикалов неполярные (гидрофобные)] полярные (гидрофильные) незаряженные-, отрицательно заряженные, положительно заряженные (табл. 3). [c.19] Основное химическое свойство белков — амфотерность а-НН2-и а-СООН-группы участвуют в образовании пептидных связей. [c.19] Классификация белков. Белки — высокомолекулярные полипептиды. Граница между полипептидами и белками лежит в диапазоне молекулярной массы 6 000-12 ООО Да. [c.20] Простые белки состоят только из аминокислот, сложные белки содержат кроме аминокислот добавочные (простетические) группы гемпротеины (гем), липопротеины (липиды), гликопротеины (углеводы), металлопротеины (металлы). Их белковая часть — апопротеины. [c.20] Классификация по растворимости альбумины растворимы в воде и солевых растворах глобулины плохо растворимы в воде, но хорошо в солевых растворах проламины растворимы в 70-80% растворах этанола, но нерастворимы в воде и абсолютном этаноле гистоны (богаты аргинином) растворимы в солевых растворах склеропротеи-ны нерастворимы в воде и солевых растворах (богаты гли, ала, про). [c.20] Важным физико-химическим свойством является амфотерность белков (табл. 4). [c.21] Для нейтральных белков Р1 лежит в слабокислой среде, поскольку ионизация карбоксильных групп несколько выше, чем аминных. Таких белков большинство, но есть исключения пепсин с Р1 = 1,0 или гистоны с Р1 = 10,0. [c.21] Практическое значение амфотерности белков. В методе электрофореза белков сыворотки крови используют слабощелочные буферные растворы (т.е. рН Р1), чаще pH 8,6. При этом белки заряжаются отрицательно и перемещаются к аноду. Если Р1 альбуминов — 4,9, а Р1 у-глобулинов — 6,6, то при pH 8,6 у альбуминов будет больший отрицательный заряд и они быстрее будут перемещаться к аноду. Это позволяет разделить белки сыворотки крови по заряду (электрофоретической подвижности) альбумины, ар, а2 , Р-, у-глобулины. [c.21] Вернуться к основной статье