ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Выяснение деталей структуры белков из "Химия белка" Метод конечных аминокислот открывает возможность разработки химического метода проверки некоторых гипотез о распололсении пептидов в белках. Среди различных возможных типов расположения пептидов белка циклическая или замкнутая структура может быть доказана отсутствием конечных аминокнслот. Замкнутая пептидная структура была доказана для грамицидина [63]. Отсутствие аминоазота показывает, что эта структура может быть прилажена также к зеину [62]. Химическое обнаружение конечной аминокислоты после гидролиза, достаточного для разрыва хотя бы одной пептидной связи в молекуле, в которой первоначально эта группа не обнаруживалась, дает доказательство циклической структуры. [c.216] Отсутствие свободного а-аминоазота в белке, подобном зеину, можно также объяснить наличием пролина или оксипролина на одном конце. В таком случае выбор может быть обоснован методом определения конечных аминокислот, требующим свободной карбоксильной группы. С другой стороны, необходимо отметить конечную аминогруппу, если карбоксилы маскированы в виде амидов. [c.216] Структура белков, как несомненно установлено, характеризуется двумя особенностями наличием составляющих их аминокислотных остатков и повторением пептидных связей. Белки, которые не содержали бы других типов ковалентных связей, должны были бы представлять собой гигантский полимер различно замещенных остатков глицина и иметь по одной а-аминогруппе и а-карбоксильной группе. Методы обнаружения этих двух групп должны быть в этом случае специфичными для конечных аминокжлот (заканчивающихся свободной аминогруппой) либо для конечных ашшокжлот (заканчивающихся свободной карбоксильной группой) и не для каких-либо других аминокислот. Такие простые полипептиды, однако, не соответствуют строению многих белков. [c.216] В этой схеме пептидные цепи соединяются имидными связями по кислотным концам, так что хотя вся молекула содержит несколько свободных а-аминогрупп, она обладает лишь одной а-карбоксильной группой. Такая структура может быть испытана соответствующим методом определения конечной атлтокислоты. [c.217] Если бы какой-либо из этих типов структуры был широко распространен в природе, то некоторые белки должны были бы давать больше одной конечной олшногруппы и больше одной конечной аминокйслогбл в молекуле. Соответствующие методы определения конечных аминокислот могут быть доказательными лишь для заведомо чистых белков. Эти же соображения применимы к гипотезам, согласно которым пептидные цепи связаны водородными связями [79] или дисульфидными связями. [c.217] повидимому, общепринято, что белки не содер-л ат разветвленных цепей главных валентностей, было бы не обоснованно совсем отказаться от такой структурной картины. Молекулы с разветвленными цепями известны среди высших полимеров, например для полисахаридов [59, 92, 78]. [c.218] Как было показано [52], -карбоксильная связь глютаминовой кислоты с остатком цистеина в глютатионе не гидролизуется испытанными протеолитическими ферментами. Это было принято в качестве доказательства против существования такого типа связи в белке. С другой стороны, существование такой связи в широко распространенном в природе пептиде является несомненно установленным, и можно думать, что механизм, приведший к синтезу глютатиона, поможет синтезировать также и другие пептиды. [c.218] Разветвление или другие особенности структуры белков могут быть также выражены особенностями расположения й число1М конечных аминокислот. При дальнейшем исследовании структуры белков конечные аминокислоты могут сыграть важное значение, подобное тому, которое конечные группы сыграли в выяснении структуры полисахаридов, с тем дополнительным преимуществом, что в конечных группах белка может быть больше различий, так как структурные единицы белков более разнообразны по своей природе. [c.218] Каждый из методов обнаружения конечных аминокислот должен оцениваться в свете тех задач, для которых он предназначен. [c.219] Вернуться к основной статье