ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Кофакторы ферментов Т. К. Митрофанова из "Химия биологически активных природных соединений" Активность фермента часто зависит от присутствия в нем металла. Различают истинные металлоферменты и ферменты, активируемые ионами металлов (о металлах-активаторах см. раздел Кофакторы ферментов ). [c.244] В истинных металлоферментах металл прочно связан с белковой частью фермента (апоферментом). При диализе раствора истинного метал-лофермента обычно не происходит отделения металла от белка и пе обнаруживается снижения ферментативной активности. В металлоферментах металл либо входит в состав простетической группы фермента (например, в гемопротеидах, хлорофилле, кобаламине), либо образует хелатные комплексы с функциональными группами аминокислотных остатков белка (алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, а-амилаза и др.). В образовании таких комплексов участвуют сульфгидрильные группы цистеина, имидазольная группа гистидина, а также гидроксильные группы серина, карбоксильные, аминные и др. Металлы, как правило, связывают функциональные группы фермента, отдаленные от активного центра. [c.244] Металлоферменты содержат различные металлы, например лейцин-аминопептидаза — магний и марганец, пероксидаза, сукцинатдегидрогеназа, каталаза, цитохромоксидаза — железо, а-амилаза — кальций, алкогольдегидрогеназа, карбоксипептидаза А — цинк, о-фенолоксидаза, аскорбинатоксидаза — медь и т. д. Прочность связи металла с ферментом зависит от природы металла и от характера функциональных групп, с которыми он связан. [c.244] Металл, благодаря способности образовывать хелатные комплексы, обеспечивает стабильность макроструктуры нативных белков-ферментов, необходимой для проявления их каталитической активности. Участие металла в поддержании макроструктуры фермента хорошо видно на примере алкогольдегидрогеназы. Этот фермент содержит в молекуле четыре атома цинка, причем удаление цинка приводит не только к инактивации, но и к диссоциации фермента на четыре неактивные субъединицы. В случае а-амилазы атомы кальция связывают несколько субъединиц белка в каталитически активный полимер. [c.244] Актуальные вопросы современной биохимии, под ред. В. Н. Ореховича, т. II, Медгиз, 1962. [c.246] Коферментами принято называть кофакторы ферментов, непрочно соединенные с апоферментом и отделяющиеся от него, например, с помощью диализа. Коферменты — переносчики химических группировок — представляют собой органические вещества небольшого молекулярного веса в ходе катализа они обычно мигрируют от одной молекулы ферментного белка к другой. Примером таких соединений является пикотинамид-адениндинуклеотид, который служит коферментом (переносчиком водорода) многих оксидоредуктаз, находящихся в клеточной плазме в растворенном виде. Кроме того, к коферментам можно отнести неорганические ионы, играющие роль активаторов ферментов. [c.247] Термин простетические группы часто используется для обозначения кофакторов ферментов, которые прочно связаны с белковым компонентом и остаются присоединенными к молекуле апофермента в течение всего каталитического процесса. Например, флавинадениндинуклеотид является простетической группой многих флавопротеидов, в частности, встроенных в структуру клетки ферментов терминального окисления. [c.247] Не всегда возможно провести четкое различие между простетической группой, коферментом и субстратом — реагентом ферментативной реакции. В зависимости от структуры специфического апофермента один и тот же кофактор (например, флавинадениндинуклеотид) способен вести себя как прочно связанная с белком простетическая группа или как ко-фермент-переносчик. Типичные коферменты, в отличие от субстратов, не подвергаются изменению в результате полного каталитического цикла. Однако в процессах переноса химических группировок, протекающих с помощью нескольких ферментов, промежуточные акцепторы ацильных групп (кофермент А и тетрагидрофолевая кислота), гликозильных остатков (нуклеозидтрифосфаты) и другие являются коферментами системы в целом и одновременно субстратами для ферментов, катализирующих отдельные стадии процесса. [c.247] Кофакторами этого фермента являются пирофосфат витамина В и магний. [c.247] В этом процессе участвует полиферментная система. Простетическая группа одного из ферментов этой системы (флавинадениндинуклеотид) связана с цепью переноса электронов, состоящей из нескольких белков и содержащей в качестве кофакторов Ре и Мо. [c.248] Для понимания механизмов ферментативных процессов целесообразно рассмотреть более подробно свойства отдельных кофакторов ферментов и их роль в этих превращениях. [c.248] Вернуться к основной статье