ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Структурно-функциональная организация мышечной ткани из "Химические основы жизни" У человека мышцы составляют от 28 —32 % (женш,ины) до 35 —45 % (мужчины) массы тела. Мышцы образованы мышечной тканью, способной сокраш аться под действием нервных импульсов отсюда вытекает главная физиологическая роль мышц, которая заключается в способности к напряжению и сокращению, в результате чего организм приобретает возможность двигаться и сопротивляться воздействию на него механических сил. Различные формы подвижности в той или иной степени характерны практически для всех живых организмов. Но только у животных в ходе эволюции появились специализированные клетки и ткани, главной функцией которой является генерация движения, в основе которого лежит перемещение двух систем белковых нитей, образованных актином и миозином за счет энергии гидролиза АТФ. [c.475] Изучение физико-химических основ мышечного сокращения важно для понимания механизмов возникновения болезней, поражающих мышцы (мышечные дистрофии, изменения мышечных тканей при гиподинамии), а также для выбора эффективных методов тренировки спортсменов и других людей, профессия которых требует хорошей физической подготовки (например, космонавтов). [c.475] Полный белковый состав скелетной мышцы представлен в табл. 17.1. Белки сократительной системы нерастворимы в воде, но их можно экстрагировать растворами солей. Растворимые белки (миоген) представляют собой смесь, в основном состояш,ую из гликолитических ферментов и миоглобина. [c.477] Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477] Миозин обладает ярко выраженной ферментативной активностью. Он катализирует гидролиз АТФ, а выделяющаяся при этом энергия используется на сокращение мышцы. Активные центры миозина расположены в головках молекул. [c.477] Му -АДФ-Фосфат Му-АДФ-Фосфат Му -АДФ-Фосфат Му + АДФ + Фосфат. [c.478] Химизм протекающих при этом процессов заключается в следующем (1) — присоединение АТФ к миозину с образованием АТФ-миозинового комплекса (2) — образование энергетически активной конформации миозина (Му ) через гидролиз комплекса Му-АТФ (3) — внутримолекулярное изменение конформации головки миозина (4) — распад комплекса Му-АДФ-Фосфат на соответствующие продукты. [c.478] Структура актиновых нитей. Актиновые нити состоят из трех белков актина, тропомиозина и тропонина. [c.478] ОКОЛО 5 нм такую мономерную форму актина называют С-актин (глобулярный актин). Молекулы С-актина взаимодействуют друг с другом с образованием фибриллярного актина — -актина (рис. 17.4). Процесс полимеризации О-актина в Р-актин можно инициировать введением одно-или двухзарядных катионов металлов. Форма молекул Р-актина напоминает нитки бус, скрученные друг с другом. [c.479] Рентгеноструктурный анализ показал, что Р-актин представляет собой спираль диаметром около 70 А из мономеров актина. В мышцах весь актин присутствует в составе Р-формы. Актиновые нити в саркомере имеют постоянную длину и правильную ориентацию, при этом один из концов полимера Е-актина (на котором скорость полимеризации больше) расположен в 2-диске, а другой (скорость полимеризации меньше) — в центральной части саркомера. Следовательно, нити актина, расположенные в левой и в правой частях саркомера, имеют противоположную направленность. [c.479] Тропомиозин (содержание в миофибриллах около 15 %) имеет форму палочек длиной около 40 нм соединен с молекулами С-актина (1 молекула тропомиозина с 7 молекулами О-актина). [c.479] Тропонин (содержание в миофибриллах 5 %) — белок, состоящий из трех субъединиц глобулярной структуры. Тропонин за счет нековалентных межмолекулярных взаимодействий связан с тропомиозином и актином. Межмолекулярный комплекс тропонин—тропомиозин —актин выполняет важную функцию в процессе мышечного сокращения — обеспечивает сцепление миозиновых и актиновых нитей. [c.479] Вернуться к основной статье