ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Исследование действия модификаторов из "Биохимия мембран Кинетика мембранных транспортных ферментов" Обратимое ингибирование характеризуется равновесием между ферментом и ингибитором, причем константа равновесия служит мерой их сродства. Эффективность действия ингибитора обычно выражают константой /С/ — величиной, обратной сродству фермента к ингибитору. [c.28] Подобно другим факторам, влияющим на скорость ферментативной реакции, обратимые ингибиторы могут изменять величину либо константы Кт, либо Ктах, либо обеих констант. По этому принципу принято делить ингибиторы на конкурентные (увеличивающие Кт), неконкурентные (не влияющие на Кт, но уменьшающие 1 тах), бесконкурентные (в одинаковой степени уменьшающие Кт и Утах) И СМеШаННЫе (произвольно меняющие Кт и Кшах) Активаторы разделяют на обычные и необходимые. [c.28] Как было указано выше, анализ наклонов и пересечений кинетических кривых с осями позволяет в ряде случаев определить кинетические константы. В табл. 1 приведены выражения этих величин для основных типов ингибирования. Подобный анализ не дает должных результатов, когда зависимость скорости от концентрации не является гиперболической, и поэтому график обратных величин нелинеен. Отклонения от линейности наблюдаются, например, при частичном конкурентном ингибировании или неконкурентном ингибировании в стационарных условиях в ряде случаев смешанного ингибирования и др. [c.28] В таких системах в стационарных условиях получаются уравнения, содержащие как 5 , так и 1 возможно возникновение членов и с более высокими степенями (5 — концентрация субстрата, I — концентрация ингибитора). Подобная ситуация возникает и тогда, когда с одной и той же молекулой фермента может связываться более одной молекулы ингибитора. [c.28] Вернуться к основной статье