ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Природа связей между молекулами фермента и субстрата из "Основы энзимологии" При наличии в молекулах субстратов заряженных групп (например, у аминокислот) связывание их с ферментами происходит преимущественно за счет электростатических сил. При этом распределение зарядов в молекулах субстрата и фермента должно быть комплементарным (т. е. положительно заряженным участкам фермента должны соответствовать отрицательно заряженные группы субстрата, и наоборот). [c.30] При отсутствии заряженных групп у гидрофилшых (полярных) субстратов (например, сахаров) взаимодействие должно быть обусловлено водородными связями. [c.30] В случае незаряженных гидрофобных (неполярных) субстратов (например, содержащих углеводородные цепи) взаимодействие должно быть обусловлено гидрофобными (вандерваальсовыми) силами. [c.30] В случае металлоферментов взаимодействие с субстратами может бьггь обусловлено образованием координационных связей между лигандными группами субстрата и атомом металла. [c.30] Доказательством природы связи субстрата и фермента (кроме физических и физико-химических методов) может служить подавление активности фермента (связывания субстрата) специфическими ингибиторами (комплексонами, поливалентными ионами, веществами, разрушающими водородные или гидрофобные связи). [c.30] Вернуться к основной статье