ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Регуляция активности белковых посредников путем нековапентного взаимодействия с эффекторами из "Основы энзимологии" Отличие этого механизма регуляции от посттрансляционной модификации (на уровне биосинтеза белков) состоит в обратимости процесса и отсутствии изменения длины полипептидной цепи. Кроме того, и это особенно важно отметить, обе формы — моди -фицированная и немодифицированная — активны, хотя и различаются по величине активности н/или по регуляторным свойствам. [c.93] У эукариот самым распространенным способом модификации является фосфорилирование. Один из наиболее изученных примеров — процесс синтеза и распада гликогена (рис. 34). [c.93] Фосфорилирование ферментов, участвующих в синтезе и распаде гликогена, осуществляется киназами, которые сами активируются сАМР. Как уже отмечалось, концентрация сАМР в клетке обратно пропорциональна концентрации АТР. Следовательно, потребность в энергии (накопление сАМР) приводит к фосфори-лированию указанных ферментов, т. е. к стимуляции гидролиза гликогена и торможению его синтеза. Дополнительная стимуляция гидролиза достигается за счет активирующего эффекта АМР, который накапливается при снижении энергетического зардца клетки (дефиците энергии). Напротив, при накоплении глюкозо-6-фосфата, что свидетельствует об активном протекании энергетических процессов (гликолиза), гидролиз гликогена тормозится. [c.93] Однако наиболее изученным примером регуляции путем ковалентной модификации является аденилирование и уридилирова-ние ферментов в системе регуляции активности глутаминсинтетазы (ГС) (рис. 35). [c.94] Все эти события — яркий пример каскадной регуляции — наиболее эффективного механизма регуляции сложных метаболических путей, каким и является, в частности, азотный метаболизм. [c.95] Аналогичные механизмы регуляции действуют при трансмембранном Транспорте некоторых субстратов (подробнее об этом в главе, посвященной транспорту субстратов). [c.96] Вернуться к основной статье