Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English
В первую очередь специфические особенности строения и функционирования каждой клетки определяются набором синтезирующихся в ней белков. Белки — это полимеры, содержащие в своем составе всего 20 из нескольких сот известных в природе аминокислот. Пептидные связи соединяют аминокислоты в структуру, называемую пептидной цепью белка.

ПОИСК





КРАТКИЙ КУРС БИОХИМИИ С УПРАЖНЕНИЯМИ И ЗАДАЧАМИ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ

из "Биохимия Краткий курс с упражнениями и задачами"

В первую очередь специфические особенности строения и функционирования каждой клетки определяются набором синтезирующихся в ней белков. Белки — это полимеры, содержащие в своем составе всего 20 из нескольких сот известных в природе аминокислот. Пептидные связи соединяют аминокислоты в структуру, называемую пептидной цепью белка. [c.6]
Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру. В результате молекулы большинства белков имеют форму, близкую к шаровидной (глобулярные белки). Молекулы некоторых белков образуют волокнистые структуры (фибриллярные белки). [c.6]
На поверхности или в углублении трехмерной молекулы белков формируются участки, способные специфично соединягься с другими молекулами-лигандами. Эти участки связывания белков с лигандами определяют особенности функционирования индивидуальных белков. [c.6]
Пролин в отличие от других 19 мономеров белков не аминокислота, а иминокислота, радикал в пролине связан как с а-углеродным атомом, так и с аминогруппой. [c.7]
К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы. [c.7]
К гидрофобным относятся радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы. [c.7]
Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды, т.е. линейные полимеры а-аминокислот, соединенных пептидной связью (рис. 1.1). [c.7]
Пептидная связь Рис. 1.1. Строение пептидной цепи. [c.7]
Некоторые функциональные группы в радикалах аминокислот появляются после синтеза белка. [c.7]
Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп —NH—СН—СО— называется пептидным остовом. [c.7]
Аминокислотный остаток, имеющий свободную а-аминогруппу, называется N-кoнцeвым, а имеющий свободную а-карбоксильную группу — С-кон-цевым. [c.7]
Пептиды пишутся и читаются с N-конца. [c.7]
Пептиды различаются количеством аминокислот, аминокислотным составом и порядком соединения аминокислот. Сер—Ала—Глу—Гис и Гис—Глу—Ала— Сер — два разных пептида. [c.8]
Пептидные связи очень прочные, и для их химического неферментативного гидролиза требуются жесткие условия высокие температура и давление, кислая среда и длительное время. [c.8]
В живой клетке, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами или пептидгидролазами. [c.8]
Наличие пептидных связей в белке можно определить с помощью биуретовой реакции. [c.8]
Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним а-углеродным атомом, а также между а-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию. [c.8]
Полярная с анионной группой. [c.8]
Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре. [c.9]


Вернуться к основной статье


© 2025 chem21.info Реклама на сайте