ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Дегидрогеназы и домены из "Структура и механизм действия ферментов" Вполне разумно предположить, что ЫАО+-зависимые дегидрогеназы — класс ферментов, связанных с одним и тем же кофактором и обладающих одной и той же функцией — составляют группу структурно родственных ферментов. По-видимому, так оно и есть, однако структурное родство проявляется не столь четко, как в случае сериновых протеаз. При наложении молекул лактатдегидрогеназы акулы и растворимой малатдегидрогеназы свиньи (первых двух ферментов класса ЫА0+-зависимых дегидрогеназ, которые удалось получить в кристаллическом виде) наблюдается почти полное их совмещение исключение составляют первые 20 остатков лактатдегидрогеназы. Вполне естественно было предположить, что эти ферменты произошли от общей дегидрогеназы-предшественника. Установление структуры алкогольдегидрогеназы из печени лошади и глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназы омара, которая оказалась существенно иной, усложнило картину, хотя и обнаружилось, что каждый из четырех ферментов состоит из двух доменов и один из них одинаков у всех четырех белков. Это участок, на котором происходит связывание ЫАО+ (рис. 1.13). [c.33] Обнаруженные структурные особенности привели к созданию следующей гипотезы дегидрогеназы появились в ходе эволюции в результате слияния гена, который кодировал участок фермента, связывающий динуклеотид, с рядом генов, каждый из которых кодировал отдельный каталитический домен . Такой механизм дает весьма простой способ получения семейства ферментов с разной специфичностью. [c.33] Вернуться к основной статье