ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Четвертичная структура белков из "Биологическая химия" молекулы которых, подобно гемоглобину, построены из нескольких полипептидных цепей (по существу, из нескольких белков меньшего размера), называют олигомерными белками. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно друг друга называют четвертичной структурой белка. [c.38] В тех случаях, когда протомеры неидентичны, общее число протомеров представлено как сумма протомеров каждого типа. [c.39] Между каждой парой взаимодействующих контактных участков образуются десятки связей. [c.39] Процесс самосборки отличается высокой специфичностью. Если в растворе наряду с протомерами гемоглобина есть и протомеры других белков, они не образуют соединений с протомерами гемоглобина. Протомеры данного белка находят и узнают друг друга, соединяясь только друг с другом. Взаимное узнавание протомеров обусловлено особой структурой контактных поверхностей. Контактные поверхности содержат много гидрофобных аминокислотных остатков, которые при объединении протомеров образуют гидрофобное ядро олигомерного белка. При этом расположение групп, образующих связи, на одном протомере соответствует их расположению на другом протомере (рис. 1.22). [c.39] Если на одной поверхности имеется выступ, то на другой в соответствующем месте — углубление, в которое при контакте входит выступ соответственно, при контакте оказываются совпадающими разноименно заряженные ионные группы или группы, способные образовать водородные связи, или гидрофобные участки поверхностей. Такого рода поверхности называют комплементарными они подходят друг к другу, как ключ к замку Каждый протомер взаимодействует с другим в десятках точек это означает, что ошибочное соединение (неправильная ориентация в олигомере или соединение с другими белками) практически невозможно. [c.40] Комплементарные взаимодействия молекул (не только белковых) лежат в основе всех биохимических процессов в организме. [c.40] Олигомерные белки в строгом смысле нельзя назвать молекулами скорее это надмолекулярные структуры, занимающие промежуточное положение между молекулами и клеточными органеллами, такими, как шаперониновый комплекс, рибосомы, хромосомы, мембраны и др. Таким образом, здесь намечается путь к пониманию того, как на основе химических и физико-химических свойств возникают структуры и свойства, характерные для биологической формы движения материи. [c.40] Рассмотрим в качестве примера самосборки клеточных органелл простую структуру — микротрубочки. Эти органеллы представляют собой длинные полые цилиндры с наружным диаметром 24 нм и внутренним — 15 нм толщина их стенок 5 нм. Длина микротрубочек в большинстве клеток составляет несколько микрометров, однако в аксонах нервных клеток она достигает нескольких сантиметров. Микротрубочки имеются во всех клетках, причем постоянно обновляются то распадаются, то вновь образуются. Они участвуют в образовании цитоскелета и поддержании формы клетки, во внутриклеточном транспорте веществ, в движении хромосом при делении клетки (митотическое веретено состоит в основном из микротрубочек), в перемещении частей клеточных мембран. [c.40] В последующих главах описана самосборка более сложных структур — полифермен-тных комплексов, рибосом (гл. 3), мембран (гл. 7). [c.41] Первая молекула изменяет конформацию протомера, к которому она присоединилась. Поскольку этот протомер соединен многими связями с другими протомерами, изменяется конформация и других протомеров. Это явление называют кооперативностью изменения конформации протомеров. Изменения конформации таковы, что сродство гемоглобина ко второй молекуле О2 увеличивается в 2-3 раза. В свою очередь, присоединение второй, а затем и третьей молекул О2 тоже изменяет конформацию, и каждый раз облегчается присоединение очередной молекулы О . Сродство гемоглобина к четвертой молекуле примерно в 300 раз больше, чем к первой. Конформационные изменения при образовании окси-гемоглобина подтверждены рентгеноструктурным анализом. [c.42] Кооперативные изменения конформации олигомерных белков составляют основу механизма регуляции функциональной активности не только гемоглобина, но и большого числа других белков. [c.43] Таким образом, в белках различают четыре уровня структурной организации первичная структура — порядок чередования аминокислотных остатков в пептидных цепях вторичная и третичная структуры — конформация пептидных цепей четвертичная структура — число протомеров в олигомерных белках, их пространственное расположение и способ соединения. [c.43] Первичная структура имеет особый биологический смысл, поскольку она определяет все другие уровни организации. Если задана первичная структура, то другие уровни структурной организации могут образоваться самопроизвольно. Можно сказать, что, например, первичная структура гемоглобина содержит информацию о его вторичной, третичной и четвертичной структурах, а следовательно, и о биологических функциях гемоглобина. Структура белков — наследуемое свойство. Как мы увидим позднее, в наследственном аппарате содержится информация именно о первичной структуре. [c.43] Вернуться к основной статье