ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Сущность катализа из "Биологическая химия" Обш ая концентрация белков в клетке, как правило, близка к 20 %, а в некоторых клетках заметно больше (например, в эритроцитах 35 %). В клеточных органел-лах концентрация белков еш е больше (например, в матриксе митохондрий около 40%). [c.59] Наследственные протеинопатии — результат первичного повреждения в генетическом аппарате организма. При этом или какой-либо белок не образуется вообще, или синтезируется измененный по структуре, неправильный белок. Примером может служить серповидно-клеточная анемия (одна из гемоглобинопатий), при которой вместо НЬА образуется НЬ8, хуже выполняющий функцию транспорта кислорода. Во многих случаях нарушение синтеза даже одного белка является фатальным для организма или приводит к тяжелой болезни. Например, индивиды, гомозиготные по НЬ8, погибают от малокровия в раннем детском возрасте. [c.60] Приобретенные протеинопатии, по-видимому, сопровождают любую из болезней, однако в клинической практике имеют значение лишь достаточно выраженные случаи. При приобретенных протеинопатиях первичная структура белков не изменяется, изменяется количество белка или его распределение в тканях, или нарушается функция белка в связи с изменением условий в клетке. Например, при некоторых формах гастрита в клетках слизистой желудка прекращается образование белка, обеспечивающего всасывание витамина В - результате развивается тяжелая форма анемии (злокачественная анемия, см. гл. 7). [c.60] Определение содержания в тканях и жидкостях организма того или иного белка нередко служит удобным, а часто, особенно в случае наследственных проте-инопатий, и наиболее точным методом диагностики заболевания. Например, наличие НЬ8 в эритроцитах указывает на серповидно-клеточную анемию, а не на какую-либо другую форму анемии. [c.60] Истоки энзимологии (учения о ферментах, или энзимах) восходят к технологическим процессам, применявшимся человеком еще на заре цивилизации, таким, как спиртовое брожение, вызываемое дрожжами, использование проросших зерен ячменя (солода) для осахаривания крахмалистого сырья, применение заквасок при изготовлении хлеба. Слово фермент происходит от латинского fermentum — закваска другое название ферментов — энзимы, происходит от греческого еп zyme — в дрожжах. [c.61] В 1814 г. член Петербургской Академии наук К. С. Кирхгоф обнаружил, что вытяжка из солода вызывает превращение крахмала в более простые сахара. Иначе говоря, впервые был получен препарат фермента в виде раствора, а не в составе живых клеток. В 1897 г. немецкий ученый Э. Бухнер прессованием растертых дрожжей получил сок, который также не содержал клеток, но был способен вызывать спиртовое брожение. Такого рода опыты утвердили представление о том, что в живых клетках содержатся вещества, катализирующие определенные реакции, и что эти вещества можно выделять из клеток и изучать методами химии. В 30-х годах XX в. некоторые ферменты были получены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. По химической природе кристаллы оказались белковыми, и это послужило первым надежным доказательством того, что ферменты представляют собой белки. [c.61] Это обстоятельство и позволяет выделить диоксид азота как катализатор среди прочих реагентов. Поскольку диоксид азота не расходуется (точнее, сначала расходуется, но тут же и регенерируется), его можно добавлять в небольших, каталитических количествах, в то время как другие реагенты (80 и О ) требуются в эквимолярных, стехиометрических количествах. [c.62] Из схемы видно, что катализатор совершает циклические превращения, принимая попеременно формы N0 и N0, и в ходе этих превращений осуществляет перенос атома кислорода на молекулу 80 . Следовательно, одна молекула катализатора может превратить в 80 сколько угодно большое количество молекул 80 . [c.62] Рассмотренный выше пример катализа (синтез 80 ) представляет собой ковалентный катализ катализатор образует ковалентное соединение с исходным веществом. Существует и нековалентный катализ в этом случае катализатор соединяется с реагентами за счет слабых взаимодействий, например адсорбционных. Однако во всех случаях общим для катализа является то, что катализатор открывает новый путь превращения вещества через новые промежуточные состояния в те же продукты, которые могут образоваться и без катализатора. В реакциях, катализируемых ферментами, в промежуточных продуктах возникают как ковалентные, так и нековалентные связи. [c.63] Скорость реакции чаще всего определяется ее энергией активации, т. е. той энергией, которую нужно сообщить молекулам, чтобы началось химическое превращение (рис. 2.1). [c.63] Чем больше энергия активации, тем меньше скорость реакции. Энергия активации зависит от природы реагирующих молекул, от их внутреннего строения. Например, энергия активации реакции 80 с кислородом больше, чем энергия активации реакции 80 с КО . Источником энергии активации обычно служит тепловое движение молекул (поэтому при повышении температуры скорость реакций увеличивается). [c.63] Энергия активации быстро протекающих катализируемых реакций ниже, чем энергия активации соответствующих некатализируемых реакций. На этом основании часто говорят, что катализатор снижает энергию активации реакции. Однако надо помнить, что катализируемая реакция — это другая реакция, и было бы точнее говорить, что в присутствии катализатора реакцию с высокой энергией активации заменяет реакция с низкой энергией активации. [c.64] Вернуться к основной статье