Железо спиновое состояние

В некоторых комплексах катионы имеют одинаковые степени окисления, но разное спиновое состояние например в трехъядерных цепочечных салицилатах железа (III) центральный ион Ре + высокоспиновый, терминальные — низкоспиновые. [c.16]

Второй подход состоит в определении анизотропии д-фактора в тех системах, где электронная структура позволяет пользоваться уравнениями, базирующимися на д-факторах [например, уравнением (12.23)], т.е. если д а х- К сожалению, время жизни электронных спиновых состояний. приводящее к хорошо разрешенному спектру ЭПР, обусловливает плохо разрешенные спектры ЯМР, и наоборот. В статье [8] описаны такие комплексы железа(П1), для которых можно снять и спектр ЭПР, и спектр ЯМР. Результаты сопоставления измеренных величин восприимчивости с рассчитанными из -факторов и линейность кривой зависимости Ду от 1/Т позволяют предположить, что д-факторы приемлемы для оценки псевдоконтактного сдвига в этой системе. [c.174]

Спиновое состояние, т. е. магнитная восприимчивость, катиона гемового железа представляет первостепенный интерес при исследовании гемопротеинов в различных состояниях окисления железа. Поэтому, прежде чем перейти к обсуждению стереохимии желе- [c.37]

Изменение спинового состояния гемового железа особенно существенно при изучении гемопротеинов не только потому, что магнитное состояние характеризует различные комплексы гема. [c.39]

НО также и потому, что в гемопротеинах имеется необычайно тонкое равновесие между состояниями с максимальной и минимальной спиновой мультиплетностью. Можно предположить, что изменение спинового состояния железа определяется стереохимическими факторами. Изменение спинового состояния при переносе электрона между уровнями eg и t2g сопровождается изменением ионного радиуса катиона железа и изменением длин связей металл — лиганд. Как показано на примере простых неорганических комплексов [58], ионный радиус Fe(II) или Ре(И1) увеличивается примерно на 20% при переходе от низкоспинового состояния к высокоспиновому (табл. 3). Стереохимическое значение данного спинового состояния железопорфиринового комплекса, следовательно, заключается в том, что расположение катиона железа относительно плоскости координируемых атомов азота пиррольных колец порфирина зависит от длин связей железо — порфирин, изменяющихся по мере того, как меняется ионный радиус металла и взаимодействие металл-лиганд. Кроме того, поскольку связывание кислорода сопровождается изменением спинового состояния [105] и положение атома железа относительно плоскости порфирина должно коррелировать во времени и пространстве со связыванием молекулы кислорода, предполагается [103, 104], что изменение стереохимии железо-порфирина вызывает конформационные изменения, ответственные за кооперативное связывание кислорода. В этом и заключается биологическая роль электронной конфигурации атома железа в физиологической функции гемоглобина. [c.40]

Экспериментальные наблюдения можно объяснить, если обобщить гипотезу Хорда таким образом, что всякое существенное изменение смещения атома железа от плоскости порфиринового кольца (индуцировано ли оно изменением спинового состояния или координационного числа либо прочности связи между металлом и другим лигандом) может быть причиной конформационного перехода и что в этом процессе имеет значение возмущение стереохимии металлокомплекса белком. По-видимому, не приходится сомневаться, что движение атома железа относительно плоскости порфиринового кольца служит для запуска известной последовательности изменений третичной структуры а-цепей. Однако сделать какие-либо выводы, касающиеся Р-цепей, нельзя, пока неясна природа происходящих в них изменений, индуцированных лигандами. [c.181]

Мы убедились также в том, что локальные изменения в структуре белка (разд. 7.4) вокруг дистального места в координационной сфере могут быть вызваны любым изменением стерических свойств связанного лиганда, и разумеется, связыванием шестого лиганда с железом, окруженным пятью лигандами. Более отдаленные изменения конформации белка, наблюдаемые на проксимальной стороне порфирина в гемоглобине, по-видимому, связаны (или запускаются ) со смещением железа по нормали к плоскости порфиринового кольца. В пентакоординационном комплексе Ре , например, атом железа смещен примерно на 75 пм от плоскости в сторону гистидинового лиганда. Степень смещения центрального атома зависит от ионного радиуса металла (а следовательно, от степени окисления и в еще большей мере от спинового состояния), от прочности связи с аксиальным лигандом и возмущающего влияния со стороны белка. [c.182]

Из анализа мессбауэровских спектров в области перехода обнаружено пять различных спиновых состояний, в которых ионы железа находятся при определенной температуре и их магнитный момент принимает значения от 5 (Ре +) до 4 ив (Ре 2+). [c.20]

На величину окислительно-восстановительных потенциалов комплексных соединений металла с родственными лигандами может заметно влиять спиновое состояние пар комплексов ( высокое или низкое ). В качестве примера можно привести Ее 11)-и Ее(1И)-ионы. Известно, что высокая устойчивость трис-комплексов железа (II) с 1,10-фенантролином объясняется низкоспиновым состоянием З -электронов, что способствует образованию л-связей с вакантными орбиталями лигандов. Бис(1,10-фенантролин)-комплекс парамагнитен ( высокоспиновое состояние). [c.88]

Сосуществование высоко- и низкоспинового двухвалентного железа в дегидратированном дезоксигемоглобине может отражать различия в поле лигандов у атомов железа, связанных с а- и р-цепями молекулы глобина. Но более вероятна, по-видимому, другая интерпретация, основанная на существовании термического равновесия между двумя спиновыми состояниями. [c.425]

Установлено, что состав и магнитные свойства продуктов горения изменяются в процессах их очистки от оксидов железа и избытка Сбо, но сохраняется зависимость от соотношения Ре/Сбо в исходной смеси реагентов. Выделен ферромагнитный комплекс РеО(ОН)б Сбо. Уменьшая температуру термического взаимодействия и количество железа в исходной смеси реагентов, нам удалось найти условия синтеза композитов содержащих наночастицы магнетита, включенные в решетку фуллерита-ферромагнетиков, имеющих переход в состояние, подобное спиновому стеклу при 120 50К. [c.86]

Спектральные изменения связаны со спиновым состоянием атома железа в составе геминной группировки цитохрома Р-450. [c.512]

Другая группа субстратов связывается с геминной группировкой фермента. Эти субстраты имеют спектры различия с максимумом при 420 нм и называются субстратами 2-ого типа. Спектральные изменения связаны со спиновым состоянием атома железа в составе геминной группировки цитохрома P4so- Атом железа имеет координационное число, равное 6. [c.401]

Каталитические системы, полученные осаждением фталоцианинов из раствора, имеют более высокую активность по сравнению с приготовленными осаждением из паровой фазы [144]. Это сьязано с тем, что в первом случае получается а-форма, более доступная для координирования кислорода. Подробные исследования влияния способа синтеза мономерных и полимерных фталоцианинов железа на их электрокаталитическую активность и спиновое состояние центрального иона были проведены в работе [145]. Авторы установили, что наиболее активен полимер, синтезированный непосредственно на углеродном носителе и содержащий Ре(П1) с промежуточным спином. Мономер, синтезированный на носителе, содержит Ре(П) в триплетном состоянии и менее активен. [c.198]

В феррогемоглобине пентакоординированный ион Ре + находится в высоко-спиновом состоянии (5 = 2) и значительно смещен от плоскости порфиринового кольца. Присоединение О2 (как и СО или N0) сопровождается переходом железа гема в низко-спиновое состояние (5 = 0) и смещением атома железа в плоскость порфиринового кольца. В то же время структура активных центров в равновесном высоко-спиновом ферригемоглобине такова же, как и в низко-спи-новом феррогемоглобине ион железа находится почти в плоскости порфиринового кольца. Это же справедливо и для соответствующих производных миоглобииа. Подробное теоретическое обсуждение этих структурных характеристик можно найти в [40]. [c.77]

Структурные правила, основанные на стереохимии модельных металлопорфиринов и особенно железопорфириновых комплексов, представленных в табл. 6, оказались очень полезными при определении геометрии железопорфиринов, соответствующей спиновым состояниям гемопротеиновых комплексов. Однако данные по стереохимии и геометрии этих комплексов не могут быть прямо применены для рассмотрения конфигурации гема в белках без некоторого видоизменения. В частности, как указывалось ранее Хордом и сотр. [120], модельные низкоспиновые ферри-комплексы — пентакоор-динационные, тогда как высокоспиновые ферри-комплексы гемопротеинов содержат шесть лигандов. В связи с этим могут несколько измениться длины связей металл — лиганд и смещения металла из плоскости порфиринового кольца (разд. 2.1.3). Кроме того, расстояние С1...К, равное 201 пм, в высокоспиновом пентакоор-динационном комплексе, возможно, определено не точно. В действительности величина С1... М, вероятно, завышена. Следует подчеркнуть, что величины длин связей в табл. 6 определяют лишь общие принципы структуры, согласно которым происходит изменение стереохимии железопорфирина при изменении спинового состояния в гемопротеинах. Тем не менее, как будет указано в разд. 2.1.3, правила Хорда [115—117] и длины связей в табл. 6 дают возможность точно предсказывать стереохимию центральной железопорфириновой группы гемопротеина для каждого из обычных состояний окисления гемового железа в гемоглобине. [c.44]

Изменения в стереохимии железопорфирина, сопровождающие изменение спинового состояния гемового железа, не были зарегистрированы в ранних исследованиях разностным методом Фурье производных миоглобина кашалота. Что касается структуры высокоспинового (акво) метмиоглобина, эти исследования включали трехмерные разностные синтезы Фурье азидметмиоглобина с разрешением 200 пм [70] и дезоксимиоглобина с разрешением 280 пм [91 ], а также серии высоко- и низкоспиновых производных метмиоглобина с разрешением 280 пм, рассчитанные только для центросимметричных проекций [92]. Учитывая, что для ряда кристаллических белков разностный метод Фурье дал отличные результаты, отсутствие изменений в стереохимии железопорфирина, наблюдавшегося в молекулах типа гемоглобина, в случае миоглобина может быть обусловлено недостаточной точностью данных. [c.47]

Изменение спинового состояния при изменении ионного радиуса железа. Из предыдущего обсуждения следует, что обратимая оксигенация гемоглобина и миоглобина — процесс, сопровождающийся обратимыми переходами от высокоспинового к низкоспиновому состоянию [105],— должна быть связана со значительными изменениями детальной конфигурации и размеров железопорфириновой простетической группы. В связи с этим представляет интерес определить, распространяются ли стереохимические изменения, связанные с гемовым центром одной субъединицы, в случае гемоглобина через кооперативные движения белковых групп таким образом, что они чувствуются в одной из соседних цепей. В работе [98] подробно обсуждались экспериментальные доказательства реакционной способности при таких кооперативных взаимодействиях. Предполагается, что эти изменения происходят вследствие изменений в контактах боковых цепей аминокислот на поверхности субъединиц [103]. В связи с этим было постулировано, что стереохимические изменения гемового центра инициируют [104] структурные изменения, механизм которых должен объяснять кооперативную природу обратимой оксигенации в гемоглобине [98, 100] и сопутствующие движения субъединиц гемоглобина друг относительно друга [101, 102]. [c.51]

В окислительно-восстановительной реакции зависимость коэффициента Хилла (меры кооперативности) от pH — изменение и от 1,1 при pH 6 до 2,7 при pH 9 [143] — легко объясняется, однако, на основе спиновых состояний окисленных координационных соединений, вовлекаемых в реакцию [111], и вывода [133—136] о том, что переходы спинового состояния железа сопровождаются изменениями несвязывающих взаимодействий белок — порфирин. При pH 6 метгемоглобин представляет собой гексакоординацион-ный гемовый комплекс, в котором молекула воды занимает шестое [c.58]

Наличие такого равновесия спиновых состояний свидетельствует о том, что увеличение кооперативного взаимодействия субъединиц гемоглобина в окислительно-восстановительной реакции в щелочных условиях обусловлено восстановлением низкоспинового гидроксометгемоглобина в дезоксигемоглобин. Из зависимости изменения ориентации порфирина от спинового состояния, показанной на рис. И, следует, что при переходе от высоко- к низко-спиновому состоянию ферригемопротеина происходит поворот порфиринового кольца приблизительно на 2 , сопровождающийся размещением атома железа в плоскости пиррольных атомов азота. Это приведет к поступательному движению порфиринового кольца относительно атома железа на 30 пм. Незначительное изменение ориентации порфиринового кольца, происходящее в результате его поступательного движения и поворота, подчеркивает важную роль малых конформационных изменений третичной структуры белка, сопровождающих изменение стереохимии железопорфирина. [c.59]

Аналогично взаимодействие белка с порфирииовым кольцом через остатки, участвующие в вандерваальсовых взаимодействиях, не только позволяет регулировать ориентацию порфирина, но и контролирует спиновую мультиплетность центрального катиона. Сравнение магнитных свойств феррипроизводных гемоглобина и миоглобина показывает, что при комнатной температуре последние имеют более высокое процентное содержание высокоспинового состояния, чем соответствующие производные гемоглобина [111, 112]. Как указывалось ранее, катион металла в миоглобине проявляет более выраженную тенденцию к тому, чтобы оставаться смещенным из плоскости порфиринового кольца. Безусловно, это свойство отражает накладываемые белком стерические ограничения, которые благоприятствуют максимальной спиновой мульти-плетности. Этот структурный эффект дает некоторое представление о том, каким образом структурные искажения полипептидной цепи, происходящие при изменении природы поверхностных остатков, могут передаваться к порфириновому центру, чтобы управлять спиновым состоянием гемового железа. [c.63]

В работах [150, 153—156] на основании исследования температурной зависимости магнитной восприимчивости некоторых гемопротеинов было показано, что взаимодействие каркаса порфирина с окружающей полипептидной цепью существенно для регуляции спинового состояния гемового железа. Давно известно, что ферри-гемопротеины характеризуются зависящим от температуры равновесием между высоко- и низкоспиновыми состояниями, причем это равновесие зависит от природы лиганда, связанного по шестому координационному месту [107—112]. Анализ термодинамических параметров спинового равновесия [112, 153—156] показывает, что, в то время как разность энергии между двумя спиновыми состояниями зависит от природы лиганда, координированного по шестому месту, т. е. зависит от эффектов орбитального расщепления, создаваемого лигандом, температура перехода, при которой концентрации высоко- и низкоспиновых гемопротеинов равны, зависит от природы апопротеина, с которым связана группа железо-протопорфирина IX. Кроме того, зависящее от температуры равновесие изменяется при замещении железопротопорфирина IX в соответствующих апопротеинах на другие гемовые производные [150, 156]. Такие изменения зависят от неполярных контактов порфиринового кольца с остатками белка. Эти результаты были затем проанализированы теоретически 1157 с целью описания зависящего от температуры спинового равновесия в терминах кооперативного образования и разрыва контактов Ван-дер-Ваальса между порфирином и глобином. Вероятно, изменение спинового состоя- [c.63]

Обратимое связывание кислорода гемоглобинами и миоглоби-нами включает реакцию кислорода с пентакоординационным желе-зо(П)порфирииовым комплексом, в котором аксиальным лигандом является имидазол гистидина Р7, с образованием комплекса с шестью лигандами [109, 162, 169]. Кислород, таким образом, занимает вакантное место в координационной сфере железа. Пен-такоординационный комплекс Ре(П) находится в высокоспиновом (ионном) состоянии и имеет четыре неспаренных электрона, тогда как кислородный аддукт является низкоспиновым (ковалентным) и диамагнитным соединением. Поскольку кислород также имеет два неспаренных электрона, то реакция сопровождается одновременным спариванием шести спинов. Это, несомненно, самое большое изменение спинового состояния, которое известно для какой бы то ни было реакции. К другим лигандам, которые могут реагировать таким же способом, относятся СО, имидазол, изоцианиды, СМ и др. (см. [8]). [c.151]

Бретчер [33] в 1968 г.. предложил другую простую гипотезу, которая позволяет объяснить все наблюдаемые факты, кроме, может быть, гомотропного взаимодействия при реакциях Ре ЮНа с СК и N3 (разд. 7.5). Он отметил, что в Т-форме может быть только блок, в котором вокруг железа координировано пять лигандов, тогда как щестикоординационные комплексы независимо ют валентности и спинового состояния железа существуют в Т- форме. Он предположил, что конформационный переход белка запускается просто присоединением шестого лиганда. Процесс может осуществляться или путем вытеснения какой-то группы, блокирующей место расположения лиганда, или путем образования водородной связи с дистальным гистидином. [c.180]

Возможен и третий механизм запуска конформационного перехода в белке, включающий гипотезы Хорда и Бретчера как частные случаи. Экспериментальные факторы, полученные на белках, содержащих Ре /Ре ЮНг или Со Ог, показывают, что всякое заметное смещение железа, вызвано ли оно изменением спинового состояния или другими причинами, может запускать конформационный переход в белке. По данным табл. 15, смещение железа от расстояния до плоскости порфиринового кольца, равного 75 пм, ДО расстояния 30 пм (в комплексе Ре и Ре ЮНг соответственно) сопряжено с конформационным переходом. По данным рентгеноструктурного анализа небелковых комплексов кобальта, изменение положения центрального атома металла возможно и в этом случае. Кобальт смещается от расстояния 20 пм от плоскости, проходящей через четыре экваториальных лиганда в пентакоординационном низкоспиновом комплексе [Со"(8а1еп)ру] [45], до нуля при переходе к шестикоординационному комплексу [Со(Ь2асеп)ру.02] 186]. Смещение на 20 пм могло бы быть слишком незначительным, чтобы запустить конформационный переход белка, однако разумно предположить, что белок, конформация которого соответствует структуре комплекса железа, может индуцировать дальнейшее отклонение атома кобальта от плоскости в сторону, характерную для нативного белка. [c.180]

Кислород связывается в гемоглобине и миоглобине путем координации с высокоспиновым пентакоординационным железо(П)пор-фириновым комплексом, содержащим в качестве лиганда гистидин. В растворе не удается получить аналогичного небелкового комплекса, содержащего одно азотистое основание, поскольку высокоспиновый пентакоординационный комплекс термодинамически неустойчив по сравнению с высокоспиновым комплексом, не содержащим основания в координационной сфере (число координированных при этом молекул растворителя неизвестно), и по сравнению с низкоспиновым гексакоординационным комплексом с двумя молекулами основания, т. е. Кг Къ где /С1 и /Сг — константы равновесия образования комплексов с одной и двумя молекулами основания соответственно. Такое обращение обычного соотношения между константами (/(1 > /(2). по-видимому, связано с изменением спинового состояния. Следовательно, белок должен не только связывать железопорфирин с высокой константой связывания, но и обеспечить присоединение к атому железа одного и только одного аксиального лиганда. Для связывания железопорфиринов с апоНЬ и апоМЬ получены очень высокие константы (> 10 М ), однако-очень близкие величины сродства получены и для порфиринов, не содержащих металла. Таким образом, основной вклад в энергию связывания дают вандерваальсовы взаимодействия между порфи-риновым лигандом и неполярными остатками белка. Эти силы обеспечивают более высокое значение константы равновесия, чем. может дать комплексообразование с каким-либо одним лигандом. Кроме того, это позволяет белку регулировать число и природу аксиальных лигандов, связанных с железом, поскольку энергия, взаимодействия между порфирином и белком гораздо выше, чем. между железом и любым потенциальным лигандом. В результате стереохимические факторы взаимодействия порфирина с белком доминируют над стереохимическими параметрами взаимодействия железа с его лигандами (разд. 7.4). [c.189]

В отсутствие шестого лиганда гемоглобин и миоглобин содержат высокоспиновый атом железа (II). Координирование кислорода превращает их в диамагнитные оксимиоглобин и оксигемоглобин. Это изменение в спиновом состоянии еще не объяснено, поскольку молекулярный кислород не является лигандом с очень сильным полем и в свободном состоянии сам парамагнитен. [c.580]

В октаэдрических низкоспиновых комплексах формально трехвалентного железа с /г -орбитали удален один электрон. Если эти орбитали вырождены, электронная дырка равномерно распределена по трем г Орбиталям, и квадрупольное расщепление не возникает. Однако орбитально-вырожденные состояния не устойчивы. Как было показано Яном и Теллером [3], подобные системы искажаются так, что вырождение состояния снимается. Этот эффект, известный как эффект Яна — Теллера, понижает симметрию комплекса, например с 0/1 до Z)4/i. На рис. 4.3 приведена диаграмма, показывающая расщепление уровней иона, находящегося в октаэдрическом поле, при наложении тетрагонального поля. Электронная дырка в низкоспиновых комплексах железа(1П) будет теперь стремиться локализоваться на е -орбитали. Возможное дальнейшее понижение симметрии не играет роли, ибо d z- и г-электроны в одинаковой степени влияют на форму мессбауэровского спектра, и, кроме того, последняя не зависит от спинового состояния дырки [4]. Однако, если расщепление термов аксиальным полем невелико, термическое возбуждение приводит к более симметричному распределению электронной плотности, чем [c.215]

Приведенные схемы объясняют также магнитные свойства веществ. Вещества делятся на диамагнитные и парамагнитные. Первые оказывают сопротивление прохождению магнитного поля большее, чем вакуум, вторые — меньшее, чем вакуум. Поэтому внешнее магнитное поле выталкивает диамагнитные вещества и втягивает парамагнитные. Столь различное поведение веществ объясняется характером их внутренних магнитных полей, складывающихся из собственных магнитных моментов нуклонов и электронов. Но магнитный момент атома определяется главным образом суммарным спиновым магнитным моментом Электронов, так как могнитные моменты протонов и нейтронов примерно на три порядка меньше моментов электронов. Если два электрона находятся в одной орбитали, то их магнитные поля замыкаются. Если в веществе магнитные моменты всех электронов взаимно скомпенсированы, т. е. все электроны спарены, то это вещество диамагнитное. Напротив, если в орбиталях имеются одиночные электроны, то вещество проявляет парамагнетизм. Примерами диамагнитных веществ могут служить молекулярные водород, азот, фтор, углерод и литий (в газообразном состоянии). К парамагнитным относятся молекулярный бор, кислород, оксид азота). Вещества с аномально в .1сокой магнитной восприимчивостью (например, железо) называются ферромагнитными. Ферромагнетизм проявляется ими только в твердом состоянии. [c.70]

При замещении парамагнитного иона железа диамагнитным ионом цинка, в экспериментах по ЭПР пурпурных бактерий наблюдается сигнал от пары дырка на доноре и электрон на первичном хиноне Рд. Время жизни электрона на бактериофеофитине мало (280 пс), что крайне затрудняет наблюдение первичной пары Р+А7 в ЭПР экспериментах. В хорошем приближении можно пренебречь спиновой динамикой в очень ко-роткоживущей первичной паре Р А7. Это означает, что к моменту переноса электрона на хинон пара Р А7 практически остается в том же самом, синглетном, состоянии, в котором она образовалась. [c.107]

Если ядро обладает магнитным полем, наблюдается полное снятие спинового вырождения всех энергетических уровней ядра. Для железа это сверхтонкое магнитное взаимодействие приводит к расщеплению состояний с I, равным 7а и /г, соответственно на 4 и 2 подсостояния. При выполнении соответствующих правил отбора разрешены все 6 переходов, так что спектр должен состоять из 6 линий. Магнитное ноле может быть внутренним, как в случае ферромагнитных или антиферромаг-нитных веществ, или внешним. Наличие внутреннего магнитного поля предполагает магнитное упорядочение, зависящее от температуры и размера частиц. Например, антиферромагнитное упорядочение а-РегОз, проявляющееся в сверхтонком магнитном расщеплении мёссбауэровского спектра, происходит, только если диаметр частиц превышает 26 нм. Веществу с меньшими [c.436]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология