Асимметрический углеродный атом в аминокислотах

Из общей формулы аминокислот следует, что в тех случаях, когда R не связан с —Н, —NH2 или —СООН, а-углеродный атом аминокислоты будет асимметрическим, и поэтому следует ожидать наличия стереоизомеров аминокислот. Как мы видели, в качестве исходного вещества, со строением которого сравнивают строение углеводов (когда речь идет об оптической изомерии), является глицериновый альдегид. Для аминокислот таким стандартом является L-серин (левовращающий серин),. содержащийся во всех белках [c.185]

В молекуле аланина а-углеродный атом (он помечен звездочкой) является асимметрическим, и аланин представляет простейшую оптически активную аминокислоту, суш,ествуюш ую в виде двух зеркальных изомеров (стр. 201, 203), [c.279]

Понятие о способе установления конфигурации второго асимметрического атома углерода, если он есть, можно дать на примере треонина. Как всегда в природных а-аминокислотах, а-углеродный атом треонина имеет -конфигурацию. Это следует из того, что треонин восстанавливается посредством иодистого водорода в присутствии красного фосфора [c.500]

Стереохимия аминокислот. Большинство аминокислот содержит асимметрический атом углерода (у а-аминокислот это а-углеродный атом) и может существовать в виде оптических изомеров [c.779]

Аминокислоты имеют асимметрический углеродный атом (связанный с четырьмя различными химическими группами) и существуют в, виде двух энантиомеров и 5, как показано ниже [c.585]

В обычных белках находят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, цистин, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, оксилизин, оксипролин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин, валин. Все белковые аминокислоты, за исключением глицина, содержат асимметрический углеродный атом и все они входят в состав белков в оптически активном виде. [c.587]

Все а-аминокислоты (кроме HgN— Hg OOH) имеют асимметрический углеродный атом (именно а-углеродный атом) некоторые из них имеют два асимметрических углерода, например треонин [c.498]

Вследствие того что во всех (за исключением глицина) природных аминокислотах а-углеродный атом асимметрический, у большинства этих молекул имеется хотя бы один хиральный центр, поэтому они существуют в виде двух оптических изомеров (Ь- и В-энантиомеры). Встречающиеся в живой природе а-аминокислоты, как правило, имеют Ь-конфигу-рацию. Ь-Конфигурация природных аминокислот обеспечивает высокую стереоселективность белковых молекул, которые вступают во взаимодействие только с соединениями, имеющими строго определенную простран- [c.37]

Чем больще удалена хромофорная группа от асимметрического центра молекулы, тем меньше она влияет на вращение плоскости поляризации. Все оптически активные аминокислоты являются, по существу, р-замещенными аланинами (разумеется, кроме самого аланина), и поэтому между любым хромофором в группе Н и центром асимметрии будет находиться по меньшей мере один углеродный атом. Аминокислоты с ароматическими К-группами поглощают настолько сильно, что непосредственно измерять в этих случаях эффект Коттона не удается, однако анализ двучленного уравнения Друде указывает на то, что наличие ароматических хромофорных групп влияет на общую величину вращения плоскости поляризации. Кривые дисперсии оптического вращения треонина и изолейцина, содержащих по два асимметрических центра, подобны кривой для аланина, так как второй центр не является хромофором. [c.18]

Оптическая активность аминокислот. Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат в своей молекуле асимметрический углеродный атом. Поэтому они могут существовать в О- или -форме. На примере аланина, простейшей оптически активной аминокислоты, можно показать строение его О- и -форм и сравнить их со строением О- и -форм глицерозы и молочной кислоты [c.316]

Белки обладают оптической активностью, т. е. способны вращать плоскость поляризации света. Это свойство обусловлено оптической активностью входящих в их состав аминокислот, молекулы которых несимметричны, так как они содержат углеродные атомы (они получили название асимметрических), связанные с четырьмя различными заместителями (за исключением глицина). Асимметрический атом углерода обозначается звездочкой [c.10]

В аминокислотах асимметрическим атомом углерода обычно является только -углеродный атом. Поэтому нри изображении формул оптических антиподов все сводится к различному расположению аминогруппы у а-углеродного атома. Для определения принадлежности данной аминокислоты к L- или D-ряду ее стремятся превратить при помощи ряда химических реакций в другую аминокислоту, стереохимическая конфигурация которой известна. Если химические методы неприменимы, то пользуются физическими, например оптическими, методами, сравнивая свойства аналогичных производных изучаемой аминокислоты и молочной кислоты. [c.26]

Во всех (кроме глицина) природных а-аминокислотах имеется асимметрический а-углеродный атом [c.346]

Первое свидетельство в пользу этого утверждения было получено Э. Фишером и К. Раске в 1907 г. [197, 198]. Им удалось осуществить взаимопревращения трех аминокислот и превращение их в идентичные продукты, при этом они использовали реакции,, не затрагивающие асимметрический а-углеродный атом. Полученный Фишером -серии они перевели в -аланин и цистин через хлорированный продукт [c.73]

Что касается остальных аминокислот, то обозначение I сохраняется для активного изомера, найденного в белках, а обозначение d — для изомера, который является его зеркальным изображением по отношению к обоим центрам асимметрии. Два других оптически активных изомера обозначаются как /-алло- и af-алло-изомеры в соответствии с тем, имеет ли а-углеродный атом /- или -конфигурацию [7]. Мейер и Роуз [8] выяснили конфигурацию обоих асимметрических атомов углерода в природном треонине более того, все стереоизомеры треонина были синтезированы [c.106]

Кроме глицина (Ri=H), все остальные аминокислоты, входящие в состав белковых молекул, содержат асимметрический а-углеродный атом, и по своей пространственной конфигурации относятся к L-ряду. Концевые аминокислоты в белковых молекулах содержат либо свободные аминогруппы (N-концевая аминокислота), либо карбоксильную группу (С-концевая аминокислота), либо ацетилированную амин-ную или амидированную карбоксильную группы. Свободные группы обозначаются символами типа Gly+ для N-концевой и Gly для С-кон-цевой аминокислоты. Далее показаны принятые в настоящее время обозначения отдельных тяжелых атомов в аминокислотных остатках R . Принцип классификации приведен на стр. 84. [c.83]

За исключением глицина, все аминокислоты оптически активны, поскольку их а-углеродный атом является асимметрическим центром. Аминокислоты в белках обладают абсолютной конфигурацией, подобной конфигурации ь-аланина, которая, как было [c.109]

Все природные аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрический углеродный атом. Все они относятся к -ряду. Простейшая Р-аминокислота — аминопропионовая — входит в состав важного и универсального витамина — пантотеновой кислоты, но в общем роль Р-амино-кислот несравненно более скромная, чем а-аминокислот. Из других [c.484]

Оптические свойства аминокислот. Все природные аминокислоты, за исключением глицина, содерл<ат один или более асимметрических атомов углерода и являются оптически активными вешествамн. Поэтому аминокислоты могут существовать в виде оптических изомеров, из которых один будет вращать плоскость поляризации проходящего через них луча света вправо ( + ), а другой влево (—). Для изображения структуры оптических антиподов применяются проекционные формулы. В этих формулах вокруг асимметрического атома углерода размещаются в соответствии с их пространственным положением атомы или радикалы. Все аминокислоты, выделенные до сих пор из хорошо известных белков, обладают одинаковой конфигурацией, т. е. одним и тем же пространственным расположением четырех радикалов при а-углеродном атоме. Установлено, что а-амикокис-лоты имеют такую же конфигурацию, как -глицериновый альдегид [c.20]

Все а-аминокислоты, встречающиеся в природе (за исключением гли-кокола), содержат асимметрический углеродный атом и поэтому являются оптически активными соединениями, т. е. способны вращать плоскость колебаний поляризованного луча. Оптически активные вещества вращают плоскость поляризации либо вправо, либо влево. Вещества первой группы обычно называют правовращающими и обозначают знаком плюс (+), вещества второй группы называют левовращающими и обозначают знаком минус (—). [c.25]

Ароматическое кольцо в этих соединениях — бензольное, имид-лзольное и индольное —удалено только на один углеродный атом от асимметрического центра и оказывает влияние на величину угла вращения вследствие наличия сопряженной ненасыщенной системы, сильно адсорбирующей свет. Пролин обладает большим вращением, чем все природные аминокислоты перечисленных выше трех групп. В данном соединении асимметрический атом углерода входит в пятичленный цикл. Это подтверждает общее правило — образование цикла ведет к существенному увеличению оптического вращения. Возможно, что ббльщая вращательная способность пролина в сравнении с его нециклическим аналогом объясняется большей жесткостью циклической асимметрической системы. (В качестве аналогии можно указать на тот факт, что пропеллер из мягкой резины имеет гораздо меньшую тягу, чем металлический пропеллер). [c.653]

Все а-аминокислоты можно рассматривать как результат замены атома водорода в простейшей а-аминокислоте - глицине - на тот или иной остаток К. Если К я Н, а-углеродный атом является асимметрическим (помечен звёздочкой). В соответствии с природой остатка К, называемого боковой цепью, а-аминокислоты подразделяют на 4 группы, отличающиеся гид-рофильностъю или гидрофобностью боковых цепей (группы а) и [c.38]

При рассмотрении соотношения конфигураций желательно пользоваться единой системой номенклатуры оптически активных соединений было сделано несколько попыток создания номенклатуры, которая охватывала бы конфигурации всех классов оптически активных соединений. Углеводы и близкие к ним вещества обычно обозначаются или l . в зависимости от соответствия их асимметрического атома углерода (с наивысшим порядковым номером) асимметрическому атому углерода в d-глицериновом альдегиде (I). Аминокислоты и близкие к ним вещества обозначают Dy и L , в зависимости от соответствия их а-углеродного атома соответствующему углеродному атому в серине (П). Индексы и S часто можно опустить, если это не вызовет путаницы Гсм. J. hem. So ., 5108 (1952) Bio hem. J., 42, 1 (1948) 52, I (1952)]. [c.166]

Стерические соотношения в ряду аминокислот. Сопоставлению конфигураций многих аминокислот были посвящены фундаментальные исследования Эмиля Фишера и Фрейденберга, Каррера и Левина. В результате было установлено, что все полученные из белков природные аминокислоты имеют одинаковую конфигурацию асимметрического а-углеродного атома, то есть принадлелот к одному стерическому ряду. Если смотреть со стороны боковой цепи по направлению к а-углерод-ному атому, то заместители Н, СООН и NH2 расположатся либо по направлению часовой стрелки, либо против него [c.365]

Для семейств а-окси- и а-аминокислот ключевым считают асимметрический центр а-углеродного атома (т. е. наиболее близкого к карбоксильной группе). Для семейств оксиальдегилов и оксикетонов ключевым считают асимметрический атом, наиболее удаленный от карбонильной группы Конфигурацию функциональных производных обозначают тем же знаком, что и конфигурацию исходных соединений. [c.384]

В аминокислотах асимметрическим атомом углерода обычно является только а-уг-л(фодный атом. Поэтому при изображении формул оптических антиподов все сводится к различному расположению аминогруппы у а-углеродного атома. Для определения [c.26]

Большой интерес в настояшее время представляют октаэдрические комплексы родия, например (47), используемые в качестве гомогенных катализаторов, в частности, в асимметрическом катализе. Два координационных места в этом комплексе занимают хиральные молекулы метил-пропилфенилфосфина, одно — атом хлора, два — атомы водорода и одно — восстанавливаемое соединение с двойной углерод-углеродной связью. После восстановления в нем возникает хиральный центр. Оптическая чистота получаемых продуктов реакции (особенно аминокислот) может быть очень высокой (см. гл. 2). [c.433]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология