Глутамат-трансаминаза

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Вначале мы познакомимся с биосинтезом заменимых аминокислот, т.е. тех аминокислот, которые синтезируются в организме человека, белой крысы и других млекопитающих. В большинстве случаев предшественником углеродного скелета заменимой аминокислоты служит соответствующая а-кетокислота, происходящая в конечном счете от того или иного промежуточного продукта цикла лимонной кислоты. Аминогруппы поступают обычно от глутамата в реакциях трансаминирования (разд. 19.1), катализируемых трансаминазами, у ко- [c.654]

Инфекционный гепатит. При этом заболевании концентрация фермента глутамат-пируват-трансаминазы в плазме крови увеличивается во много раз до появления первых симптомов заболевания. Количественное определение фермента в плазме крови с целью выявления заболевания или его переносчиков гораздо проще, чем микроскопическое исследование участков печеночной ткани. [c.360]

В опытах на крысах было показано, что внутривенно введенный N -аммоний может выводиться как таковой [71] однако в физиологических условиях аммиак крови, по-видимому, не имеет существенного значения как источник аммиака мочи. Главную роль в образовании аммиака играют а) дезамидирование глутамина и б) действие ферментной системы, состоящей из глутамат-трансаминазы и глутаматдегидрогеназы. Следует учитывать также возможность участия в этом процессе глицин-оксидазы, поскольку в моче обнаружена глиоксиловая кислота [62]. Однако значение глициноксидазы в обмене веществ взято под сомнение [72] возможно, что глиоксиловая кислота мочи представляет продукт других превращений. [c.175]

Описаны способы разделения и частичной очистки аспартат-глутамат- и аланин-глутамат-трансаминаз из сердечной мышцы [208, 262—265]. Доказано, что в печени реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами [282], между аспарагином и а-кетокислотами [289] и между серином и аланином [297] катализируются различными ферментами. Трансаминазы, катализирующие реакции переаминирования ароматических аминокислот с а-кетоглутаратом, в клетках печени крысы локализованы в цитоплазматических гранулах [315]. [c.229]

О большом разнообразии реакций переаминирования и значении этих реакций в обмене веществ уже говорилось в предыдущих главах. В 1955 г. было установлено, что при инфаркте миокарда значительно повышена активность глутамат-аспартат-трансаминазы в сыворотке крови на этом наблюдении основано диагностическое и прогностическое использование реакций переаминирования в клинике [225—228]. В сыворотке крови здоровых людей скорость реакции между аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами очень незначительна реакцию можно проследить путем внесения в реакционную систему дегидрогеназы яблочной кислоты и восстановленного дифосфопиридиннуклеотида и наблюдения за уменьшением оптической плотности при 340 ма в результате окисления кофермента. Через один-два дня после появления клинических признаков инфаркта миокарда активность трансаминазы в сыворотке оказывается повышенной в 2—10 раз по сравнению с нормальной. Активность трансаминазы возвращается к нормальному уровню примерно через 5 дней, если поражение не распространяется на новые участки миокарда. В ряде опытов с экспериментально вызванным инфарктом миокарда у собак уровень активности фермента в кровяной сыворотке был пропорционален размеру пораженного- инфарктом участка сердечной мышцы [227]. Ввиду широкого распространения глутамат-аспартат-трансаминазы можно ожидать повышения активности этой трансаминазы в сыворотке и при повреждении других органов. Такое повышение было отмечено при заболеваниях печени и других патологических состояниях. Тем не менее определение активности трансаминазы в сыворотке крови при сопоставлении с другими данными клинического исследования представляет практический интерес. По-видимому, при инфаркте миокарда в плазму крови переходят из сердечной мышцы и другие ферментные системы (например, лактатдегидрогеназа) [229]. [c.486]

Образование некоторых трансаминаз, по-видимому, носит приспособительный характер. У Е. соН активность валин-аланин-трансаминазы значительно возрастает при выращивании культуры на среде, не содержащей валина [319]. У N. rassa активность трансаминаз, осуществляющих реакции аланин-глутамат и асиартат-глутамат (в противоположность орнитин-глутамат-трансаминазе и некоторым другим), не зависит от содержания экзогенных аминокислот в питательной среде [320]. [c.233]

Препараты из самых разнообразных биологических объектов осуществляют обратимые реакции переаминирования между а-кетоглутаровой кислотой и аланином и между а-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Что эти две реакции катализируются отдельными ферментами, было доказано путем их разделения и частичной очистки оба фермента были выделены из сердечной мышцы свиньи. На разработку способов очистки глутамат-аспартат-трансаминазы [208, 262—264] и глутамат-аланин-трансаминазы [208, 265] затрачено много усилий, но до недавнего времени эти ферменты не были получены в виде гомогенных препаратов . Глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи проявляет активность по отношению к мезоксалевой кислоте (вместо щавелевоуксусной кислоты) и к цистеиновой кислоте (вместо аспарагиновой кислоты) однако с этими субстратами скорость реакции значительно понижена. Вместе с тем реакция переаминирования между цистеинсульфиновой кислотой и а-кетоглутаратом протекает в присутствии очищенных препаратов глутамат-аспартат-трансаминазы со значительно большей [c.214]

Активность аспартат-глутамат-трансаминазы кровяной сыворотки в норме очень низка она значительно увеличивается при некоторых заболеваниях, в частности при инфаркте миокарда. Это явление, имеющее диагностическое значение, рассматривается в гл. V. [c.234]

Аланин-трансаминаза (называемая также глутамат-пируват—трансаминазой, ГПТ) и аспартат-трансаминаза (называемая также глута-мат-оксалоацетат—трансаминазой, ГОТ) играют важную роль в диагностике заболеваний сердца и печени. Тромбоз какой-либо из ветвей коронарной артерии вызывает местную аноксию и в конечном итоге отмирание одного из участков сердечной мышцы, так называемый инфаркт миокарда. При этом заболевании аланин-трансаминаза и аспар-тат-трансаминаза вместе с другими ферментами выходят из поврежденных клеток миокарда и попадают в кровоток. Определение в сыворотке крови концентрации этих двух трансаминаз и еще одного фермента миокарда, креатинкиназы, может дать ценную информацию о степени тяжести и о стадии повреждения сердечной мышцы. Креа-тинкиназа-первый фермент миокарда, появляющийся в крови после приступа ишемической болезни. Он также быстро исчезает из крови. Во вторую очередь появляется ГОТ, а затем ГПТ. Из поврежденных клеток миокарда или из клеток, испытывающих недостаток кислорода, выходит наружу и попадает в кровоток также и лактатдегидрогеназа. [c.575]

К трансферазам же относятся трансаминазы, или аминотрансферазы (А. Е. Браунштейн), например глутамат-трансаминаза, аланин-гранс-аминаза и т. д., обменивающие функции у соответствующих а-аминокислот и а-кетонокислот. Коферментом аминотрансфераз служит пирид-иксаль-5-фосфат, и, следовательно, именно трансферазы образуются с участием витамина Ве. Схема действия кофермента а.минотрансфераз выражается так [c.706]

Эти три аминокислоты служат субстратами глутамат-оксалоаце-тат-трансаминазы. Соответствующие кетокислоты, возможно, образуются путем конденсации двух молекул пировиноградной кислоты или близких к ней соединений, например фосфоенолпировиноградной кислоты [c.395]

Итак, общим акцептором, принимающим аминогруппу от большинства аминокислот, является а-кетоглутарат. Образовавишйся Ь-глутамат служит для того, чтобы направлять аминогруппы на определенные биосинтетические пути (гл. 22) й в ту конечную последовательность реакций, посредством которой образуются продукты азотистого обмена, выводимые затем из организма. Реакции, катализируемые трансаминазами, легко обратимы, поскольку их константы равновесия близки к 1,0. Это означает, что величина ДО для таких реакций близка к нулю (разд. 14.3), [c.572]

После скармливания М -аспарагиновой кислоты наивысшая концентрация изотопа обнаруживается в выделенной из тканевых белков глутаминовой кислоте. Высокая концентрация изотопа в дикарбоновых аминокислотах хорошо согласуется с большой скоростью переаминирования этих аминокислот и с данными о включении азота аммиака в глутаминовую кислоту под действием глутаматдегидрогеназы. Тот факт, что после скармливания животным Ы -аспарагиновой кислоты наибольшая концентрация изотопа обнаруживается в глутаминовой кислоте, находится в соответствии с широким распространением и высокой активностью глутамат-аспартат-трансаминазы. Исследования Шёнхаймера и его сотрудников показали также, что, хотя введенные per os К °-аминокислоты могут служить прямыми предшественниками соответствующих аминокислот белка, они разбавляются в организме одноименными присутствующими в нем аминокислотами. [c.177]

Номенклатура трансаминаз осложняется тем, что эти ферменты катализируют обратимые реакции, в которых участвует не менее четырех субстратов (а иногда и больше). В этой книге реакции переаминирования обозначены наименовзннями реагирующих веществ, соединенными дефисом, например реакции глутамат-пируват. Для обозначения обратимых реакций можно пользоваться наименовгниями исходной и конечной аминокислот. [c.213]

В названиях трансаминаз, катализирующих обратимые реакции, также указываются обе аминокислоты, являющиеся субстратами, например глутамат-аланин-трансаминаза. Если в реакцию могут вступать не две, а несколько аминокислот, то применяются такие обозначения, как глутамат-валин, лейцин, изолейцин-трансаминаза. Но если фермент катализирует реакции между любой из аминокислот, входящих в группу субстратов, и аналогичными а-кетокислотами, то наименования всех субстратов следует соединять дефисами, например глутамат-валин-дейцин-изолейцин-траисаминаза. Эта номенклатура в данное время представляется удобной после того как трансаминазы будут получены в высокоочищенном состоянии, возможно, окажется желательным и даже необходимым пересмотреть терминологию. [c.214]

Очищенные препараты глутамат-аланин-трансаминазы сердца свиньи проявляют некоторую активность при замене пировиноградной кислоты а-кетомасляной или мезоксалевой кислотой [208, 269] однако этот фермент не катализирует реакций переаминирования с участием -у-метилглутаминовой или р-метилглу-таминовой кислоты [268]. [c.215]

ГЛУТАМАТ - ОКСАЛОАЦЕТАТ-ТРАНСАМИНАЗА Хорошей иллюстрацией применения аналитического метода стационарной кинетики служит работа Хенсона и Клеланда [1] по изучению глутамат — оксалоацетат-трансаминазы. Кинетический механизм этой реакции относится к типу механизма с замещением фермента. Графики двойных обратных величин, построенные для каждого субстрата при разных концентрациях другого субстрата, имеют вид параллельных прямых. При изучении этой легко обратимой реакции как в прямом, так и в обратном направлениях результаты оказываются одинаковыми. Было исследовано также ингибирование процесса продуктами реакции с целью выяснить кинетическую значимость обоих возможных двойных комплексов. Оказалось, что обе кетокислоты строго конкурируют друг с другом и обычно не конкурируют с аминокислотами, и наоборот. Было также показано, что при высокой концентрации а-глутарата фермент образует тупиковый комплекс с этим субстратом. [c.147]

Трансаминазы в отличие от прочих ферментов, содержащи.к витамин Вб, характеризуются тем, что роль кофермента может выполнять как пиридоксаминфосфат, аки пиридоксальфосфат, тогда как в реакциях декарбоксилирования, рацемизации и в других реакциях, катализируемых Вб-ферментами, витамин Ве проявляет каталитическое действие только в форме пиридоксальфосфата. Ранние исследования давали некоторое основание считать, что глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи акти- [c.250]

У млекопитающих большая часть выделяемого с мочой азота принадлежит мочевине. Как указано выше (стр. 338), источниками атомов азота мочевины служат карбамилфосфат и а-аминогруппа аспарагиновой кислоты. Азот аспарагиновой кислоты может образоваться из аммиака в результате сочетанного действия дегидрогеназы глутаминовой кислоты и глутамат-аспартат-трансаминазы. Некоторое количество ионов аммония [c.463]

После восстановления фосфорилазы Ь глутамат-аспартат-трансаминазы и цистатионазы боргидридом натрия и последующей химической деградации был выделен восстановленный комплекс кофермента с е-аминогруппой остатка лизина. Исходя из того, что ферментативные реакции, как и соответствующие им неферментативные реакции, протекают через промежуточ- [c.222]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутамат-трансаминаза: [c.234] [c.237] [c.242] [c.89] [c.641] [c.462] [c.31] [c.401] [c.401] [c.538] [c.571] [c.593] [c.214] [c.215] [c.220] [c.224] [c.225] [c.231] [c.249] [c.251] [c.252] [c.441] [c.446]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология