Фермент-субстратные промежуточные

Фермент-субстратные промежуточные комплексы 59 [c.59]

ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНЫЕ ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ КОМПЛЕКСЫ [c.55]

Фермент-субстратные промежуточные комплексы 57 [c.57]

Много обсуждались разнообразные механизмы действия ферментов, принципиально отличные от описанных выше, в том числе механизм типа цепной реакции и механизм действия на расстоянии но в настоящее время полагают, что они не применимы к ферментативному катализу. В основе современных идей в этой области лежат три главных факта 1) прямое доказательство существования фермент-субстратных промежуточных комплексов, 2) плодотворность представления о фермент- [c.51]

Фермент-субстратные промежуточные комплексы 61 [c.61]

Фермент-субстратные промежуточные комплексы 63 [c.63]

Фермент-субстратные промежуточные комплексы 65 [c.65]

Рассмотрим кинетику процесса для ферментативной реакции, в которой инактивация фермента протекает через свободную форму фермента. Кинетику процесса в условиях стационарности по фермент-субстратному промежуточному соединению и избытка субстрата 5о>Ео описывает система уравнений [c.107]

В условиях стационарности по фермент-субстратному промежуточному соединению и при существенном избытке субстрата по сравнению с ферментом система уравнений, описывающая изменение во времени концентраций компонентов реакции с учетом бимолекулярной стадии (5.47), может быть записана в виде [c.116]

Б. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ДОКАЗАТЕЛЬСТВА ОБРАЗОВАНИЯ КОВАЛЕНТНЫХ ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНЫХ ПРОМЕЖУТОЧНЫХ СОЕДИНЕНИЙ [c.44]

За образованием и распадом фермент-субстратных промежуточных соединений можно непосредственно наблюдать в случае медленно реагирующих субстратов, или в неблагоприятных условиях для протекания реакции. [c.47]

Краситель профлавин связывается с активным центром химотрипсина, при этом спектральные свойства его изменяются. Наблюдаемое смещение спектра можно положить в основу метода измерения констант скоростей и равновесий нри образовании и распаде фермент-субстратных промежуточных продуктов, поскольку взаимодействие субстрата с активным центром предотвращает связывание красителя [8]. [c.48]

Часто полагают, что наличие изотопного обмена, катализируемого ферментом, или протекание реакций переноса химических групп может само по себе служить доказательством существования ковалентного фермент-субстратного промежуточного соединения. Однако в отсутствие дополнительной информации такой вывод неправомочен. Нет никаких оснований считать, что перенос группы В из А — В к X, катализируемый ферментом и протекающий через промежуточное соединение фермент — В [схема (16)1 [c.56]

В заключение отметим еще один вид катализа — ферментативный катализ. Ферменты — катализаторы биологического происхождения— ускоряют химические процессы, проходящие в живом организме. Ферменты имеют либо чисто белковую природу, либо представляют собой белки, связанные с небелковыми соединениями (коферментами). Иногда в состав обоих типов ферментов включаются металлические или иные ионы (ионные кофакторы). Несомненно, что для ферментативного катализа нет единого простого механизма. Имеются примеры ферментативного катализа, обусловленного концентрированием и ориентацией реагентов на активном центре фермента (катализ сближением), а также образованием ковалентных фермент-субстратных промежуточных соединений. Ферментативный катализ может проходить по механизму общего кислотно-основного катализа. По-видимому, специфические ферментативные ускорения могут йызываться конформа-ционными изменениями ферментов в присутствии субстратов, т. е, деформированием ферментов и (или) субстратов (напряжение, на тяжение, искривление и т. п.). Проблемы ферментативного катализа равным образом рассматриваются в физической химии, биохимии, биоорганической химии. Интересующихся мы отсылаем к специальной литературе (см. список литературы в конце главы). [c.198]

При этом должен наблюдаться эффект стабилизации фермента при низких концентрациях субстрата. При насыщении фермента субстратом ( 5), >> А , ) эффективная константа скорости инактивации выходит на предельное значение, определяемое константой скорости инактивации фермент-субстратного промежуточного соединения (рис. 2.97). [c.252]

При действии глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы образуются различные виды фермент-субстратных промежуточных продуктов. Фермент катализирует окислительное фосфорилирование своего альдегидного субстрата. [c.39]

Обрабатывая экспериментальные данные (табл. 19) обычным способом, находим, что величина ккяг зависит от состояния двух ионогенных групп фермент-субстратного промежуточного соединения с р/С а = 6,7 и рК ь — , и ккат/Кт(нат) зависит от состояния одной ионогенной группы свободного фермента с рКа=7,. Для данной ферментативной реакции стадией, лимитирующей скорость гидролиза, является ацилирование (йг С з), поэтому фор- [c.241]

Не исключено, что конформационные изменения могут быть частично или полностью лимитирующей стадией катализируемой реакции [49]. Это должно иметь особое значение, если скорость этих изменений одинакова Д.ЯЯ различных субстратов [56], так как одинаковые скорости реакций структурно различных субстратов обычно трактуют как свидетельство существования общего ковалентного фермент-субстратного промежуточного соединения, как, например, в случае серии различных эфиров с той же ацильной группой, гидролизуемых химотрипсином или папаином (гл. 2, разд. 5,2). [c.244]