Браунштейн

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Общие сведения. Транса минирование играет важную роль в процессах биологического распада и синтеза аминокислот. Реакция переаминирования, открытая советскими учеными Л. Е, Браунштейном и М, Г. Крицман,. заключается п переносе аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, которая таким образом преобразуется в аминокислоту, Аминокислота - донатор аминогруппы, кетокислота—ее акцептор. Реакция катализируется [c.153]

Перевод с английского под редакцией акад. А. Е. Браунштейна, [c.3]

Браунштейн A. E Шемякин M. M. (1953). Биохимия, 18, 393—411. [c.302]

По мнению М. М. Шемякина и А. Е. Браунштейна, триптофан образуется при конденсации серина и индола в присутствии пиридоксальфосфата [c.167]

В настоящее время теоретические и практические достижения энзимологии используются в решении многих проблем биохимии и молекулярной биологии, включая их сравнительное и эволюционное рассмотрение. Под знаком молекулярной энзимологии,- говорил на П1 Всесоюзном биохимическом съезде (1974) А.Е. Браунштейн,-развивается и встречное течение -реконструкция или интеграция, восходящая от молекулярного яруса к высшим уровням структурно-функциональной организации живого и пронизывающая весь комплекс актуальных проблем биологии и медицины . [c.114]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

В работе Комиссии принимали участие крупнейшие энзимологи мира, от нашей страны-акад. А.Е. Браунштейн. [c.159]

Реакция переаминирования представляет собой основной процесс новообразования аминокислот в природе. Этот процесс был открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. При взаимодействии аминокислоты с кето кислотой (обычно с дикарбоновой) образуются новые амино- и кетокислоты. [c.469]

A. Браунштейн, E. Ефиме ч к и н a. ДАН СССР, 71, 347 (1950). [c.94]

До 1940 г. аминокислоты обычно рассматривались как относительно стойкие строительные блоки, поступающие в организм с пищей. От этих представлений быстро отказались после начатых Шёнкеймером исследований метаболизма ННз и аминокислот, меченных изотопом Сразу же обнаружилось, что азот часто быстро переходит из одного углеродного остова в другой. Эти результаты подтвердили предположения, выдвинутые ранее Браунштейном (гл. 8, разд. Д). Браунштейн указывал, что С4- и С5-аминокислоты, аспартат и глутамат, тесно связанные с циклом трикарбоновых кислот, способны быстро обменивать свои аминогруппы на аминогруппы других аминокислот путем переаминирования [уравнение (14-12), стадии бив]. Поскольку при этом аммиак легко включается в глутамат [уравнение (14-12), стадия а ом. следующий раздел], нетрудно представить себе существование общего пути синтеза аминокислот. [c.88]

Механизм реакции трансаминирования. Общую теорию механизма ферментативного трансаминирования разработали советские ученые А.Е. Браунштейн и М.М. Шемякин. Одновременно подобный механизм был предложен американскими биохимиками Э. Снеллом и Д. Метцлером. Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент-пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос ЫН,-группы не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация а-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению а-кетокислоты и пиридоксаминфосфата последний на второй [c.435]

В 1937 г. Александр Браунштейн и МарИЯ Крицман описали новук> реакцию, в результате которой аминогруппы могли переноситься от одного углеродного скелета к другому. Так, например, аминогруппа глутаминовой кислоты переносится к углеродному скелету щавелевоуксусной кислоты с образованием аспарагиновой кислоты и а-кетоглутарата [c.210]

Оба автора участвовали в написании всех главных разделов и обеих частей книги. Наша работа вряд ли могла бы быть выполнена, если бы не широкая помощь товарищей, которым мы приносим глубокую благодарность за их немалый труд. Он выразился в том, что проф. Д. А. Бочвар написал главу, посвященную современной теории химической связи, проф. А. И. Китайгородский—главу о дифракционных методах структурного анализа, акад. М. И. Кабачник, чл,-корр. Н. К. Кочетков, акад. В. А. Энгельгардт, акад. А. Е. Браунштейн, проф. М. М. Ботвинник, доц. 3. А. Шабарова, заведующие лабора-твриями ИНЭОС т. В. Т. Алексанян иЭ. И. Федин прочли отдельные разделы книги, внесли ряд ценных исправлений и сделали много критических замечаний, принятых во внимание авторами при дальнейшей работе. [c.6]

Роль пиридоксальфосфата (139) в ферментативных реакциях а-аминокислот была выяснена в результате элегантных работ групп А. Е. Браунштейна [112] и Снелла [122]. Две эти группы исследователей независимо предложили общий механизм пири-доксальфосфат-зависимых ферментативных реакций, в основном на основании изучения неферментативных реакций между амино- [c.637]

Упомянутые выше модельные эксперименты привели Браунштейна и Снелла к предположению, что важнейшей чертой пири-доксальфосфат-зависимых реакций является образование имина (основания Шиффа) между а-аминогруппой аминокислоты и альдегидной группой пиридоксальфосфата. Это предположение получило широкое признание. В модельных экспериментах обычно использовался пиридоксаль, поливалентный ион металла (Са +, Ре +, А1 +) и подходящий субстрат — аминокислота. Типичная реакция трансаминирования, которая мол<ет быть проведена таким путем, изображена на схеме (94). Для достижения полноты реакции необходим большой избыток субстрата. [c.638]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

А.Е. Браунштейном трансреаминированием. Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует БАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется Е-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. Роль реакций трансаминирования как в дезаминировании, так и в биосинтезе аминокислот может быть представлена в виде схемы [c.438]

Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансам и назы). Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами. Донорами ЫН,-группы могут также служить не только а-, но и 3-, у- и со-аминогруппы ряда аминокислот. В лаборатории А. Майстера доказано, кроме того, трансаминирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [c.435]

В связи с тем что во всех пиридоксалевых ферментах (включая трансаминазы) карбонильная группа кофермента (—СНО) оказалась связанной с -аминогруппой лизина белковой части, в классический механизм реакции трансаминирования А.Е. Браунштейн и Э. Снелл внесли следующее дополнение. Оказалось, что взаимодействие между субстратом, т.е. Ь-амино-кислотой (на рисунке-асиартат), и пиридоксальфосфатом происходит не путем конденсации с вьщелением молекулы воды, а путем реакции замещения, при которой КН,-группа субстрата вытесняет -КН,-группу [c.436]

Классическими работами советских ученых А.Е. Браунштейна и С.Р. Мардашева и американского биохимика А. Майстера доказана роль дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой кислот и их амидов — [c.459]

Важнейшую реакцию обмена аминокислот, а именно их переаминирование, открыли Браунштейн и Крицман в 1937 г. [257, 2581. В основе механизма биокаталитической функции пиридоксальфосфатпротеида, предложенного Браунштейном [195—197, 257, 258, 263—2671, лежит подвижность а-водородного атома остатка аминокислоты в образующихся азоме-тинах (шиффовых основаниях) и способность последних к обратимым тау-томерным перегруппировкам, к отщеплению смежного с двойной связью карбоксила а-иминокислот, к гидрачитическому расщеплению по иминной связи и другим реакциям. Подвижность а-водородного атома остатка аминокислоты установлена опытами с радиоактивными изотопами [264, 2651. [c.362]

Химики (1984) -- [ c.0 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.784 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.221 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.382 ]

Химическая литература и пользование ею Издание 2 (1967) -- [ c.217 ]

Химическая литература и пользование ею (1964) -- [ c.220 ]

История органического синтеза в России (1958) -- [ c.260 , c.277 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.255 , c.319 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.377 , c.378 , c.496 ]

Выдающиеся химики мира (1991) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология