также функции в киназах

Биохимические функции. Глюкагон является гормоном-антагонистом инсулина. Он стимулирует гликогенолиз и липолиз, а также активирует процесс глюконеогенеза. Глюкагон взаимодействует с клетками-мишенями по мембрано-опосредованному механизму (гл. 11). Через вторичный посредник — цАМФ он активирует протеинкиназу, киназу фосфорилазу и фосфорилазу Ь, что приводит к мобилизации глюкозы из гликогена. Как и инсулин, глюкагон регулирует метаболические процессы преимущественно в печени, мышцах и жировой ткани. [c.167]

Установлено, что в состав комплекса входят также ферменты киназа и фосфатаза, выполняющие регуляторную функцию, механизм которой будет рассмотрен ниже. [c.262]

Магний в тканях организма находится в определенном соотношении с кальцием. Он влияет на энергетический обмен, синтез белка, поскольку является кофактором или активатором многих ферментов, которые называются киназами и выполняют функцию переноса фосфатной группы от молекулы АТФ на различные субстраты. Магний влияет также на возбудимость мышц, способствует выведению холестерина из организма. Недостаточность его приводит к повышению нервно-мышечной возбудимости, появлению судорог и мышечной слабости. [c.71]

Обычно активные центры ферментов включают части всех структурных доменов глобулярного белка. Активные центры всех известных мультидоменных белков (табл. 5.2) расположены между доменами (рис. 4.1). Эти домены определяются не только как глобулярные области, разделенные полостью активного центра, но имеют и другое характерное для доменов свойство — они связаны между собой только одной пептидной цепью (табл. 5.2). Субстраты и кофакторы обычно присоединяются к разным доменам. В случае NAD связывающий кофактор домен всегда имеет ту же самую с довольно развитой открытой поверхностью топологию н NAD присоединяется в эквивалентных положениях (рис. 5.17, б), что является результатом эволюции [254, 255]. Кроме того, этот домен обнаружен на N-конце трех дегидрогеназ и одной киназы [230— 233, 235], а также на С-концевой половине четвертой дегидрогеназы [234] и в средней части фосфорилазы [236], что указывает на возможность дупликации соответствующего гена и его переноса в другое место генома. Все эти факты, включение в активный центр частей различных доменов, наличие кофакторепецифичных доменов и возможность переноса домена дают основание предположить, что ферменты конструируются с использованием модульной системы кофактор и субстратспецифичные домены, необходимые для обеспечения заданной функции, отбираются и объединяются в одной цепи глобулярного белка [124, 256]. [c.117]

Биохимические функции. Катехоламины действуют на клетки-мишени по мембрано-опосредованному механизму, чему в немалой степени способствует гидроксилирование кольца и боковой цепи этих соединений. Катехоламины взаимодействуют с а- и р-адренергическими рецепторами, локализованными в мембранах клеток-мишеней. Адреналин взаимодействует с обоими типами рецепторов, а норадреналин преимущественно с а-рецепторами. Каждая группа рецепторов разделяется на две подгруппы, а именно a и а2, а также (3 и Группа а[-, а2-рецепторов проявляет эффекты сосудосуживающего действия, сокращения гладких мышц, ингибирования липолиза. Действие р-рецепторов связано с активацией аденилатциклазы, образованием цАМФ и последующим фосфорилированием белков. Например, адреналин, взаимодействуя с р-рецепторами через систему вторичных посредников, активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует ряд цитоплазматических белков. Таким образом, адреналин регулирует гликогенолиз в печени и в мышцах, а также глюконеогенез в печени. Мобилизация гликогена в мышцах происходит под действием фермента фосфорилазы, которая находится в виде неактивного димера (форма Ь) или активного тетрамера (форма а). Активированная посредством адреналина протеинкиназа фосфорилирует фермент киназу фосфорилазы Ь, что приводит к ее активации [c.156]

Кальций-зависимый регуляторный белок назван кальмодулином его мол. масса 17000, по структуре и функции он гомологичен мышечному белку тропо-нину С. Кальмодулин содержит четыре участка связывания Са +. Связывание Са + по всем четырем участкам ведет к заметному изменению конформации белка больщая часть молекулы приобретает структуру а-спирали. Эти конформационные переходы определяют, видимо, способность кальмодулина активировать или инактивировать определенные ферменты. Взаимодействие ионов кальция с кальмодулином (и соответствующее изменение активности последнего) в принципе сходно с процессом связывания сАМР с протеинкиназой, обеспечивающим активацию этого фермента. Кальмодулин часто оказывается одной из многочисленных субъединиц сложных белков и, как правило, участвует в регуляции активности различных киназ, а также ферментов синтеза и распада циклических нуклеотидов. Список некоторых ферментов, прямо или косвенно (по-видимому, через кальмодулин) регулируемых Са +, приведен в табл. 44.5. [c.167]

ПО Т-трубочкам, саркоплазматический ретикулум выбрасывает в цитозоль большие количества ионов Са , что посредством вспомогательных мышечных белков поддерживает нужное расположение активных миозиновых филаментов и тем самым инициирует сокращение мио-фибрилл. В гладких мышцах изменение концентрации ионов Са +, помимо влияния гормонов, определяется также Са-связывающим белком -кальмодулином. В комплексе с Са + он активирует киназу легких цепей миозина. Образовавшийся тройной комплекс индуцирует каскад реакций сокращения мышц (рис. 1.36). Сигнал от мембраны мышечной клетки через Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум доходит до саркомеры за несколько миллисекунд, поэтому все миофибриллы мышечной клетки сокращаются практически одновременно. Связь мышечного сокращения с изменениями концентрации Са " обусловлена функциями вспомогательных белков тропомиозина и тропонина, ассоциированных с актиновыми филаментами (рис. 1.32). Они участвуют в регуляции мышечного сокращения ионами Са + и тем самым делают АТРазную активность миозина чувствительной к концентрации этих ионов. [c.129]

Сам О-белок, выполняя перечисленные регуляторные функции, может быть объектом регуляции посредством фосфорилирования. Так, О-белок с = 20 кД фосфорилируется протеинкиназой В II типа, которая локализована в воспринимающих сигналы постсинаптических участках дендритов нейронов. КМ-зависимое фосфорилирование О-белка также способствует уменьшению К-тока при повьпцении внутриклеточной концентрации Са " ". Синергичное действие протеинкиназ С и В II типа может приводить к более длительному ослаблению К-тока и, соответственно, более значительному повьццению обучаемости нейронов, чем при активации только одной из этих киназ. [c.370]

Превращение пирувата в фосфоенолпируват также не может осуществиться путем прямого обращения пируваткиназной реакции вследствие большого перепада энергии. Первая реакция обращения гликолиза на этом участке катализируется митохондриальной пируваткарбоксилазой в присутствии АТР и ацетил-СоА (последний выполняет функции активатора). Образующаяся щавелевоуксусная кислота (ЩУК), или оксалоацетат, восстанавливается затем в митохондриях до малата при участии NAD-зависимой малатдегидрогеназы (МДГ). Затем малат транспортируется из митохондрий в цитоплазму, где окисляется NAD-зависимой цитоплазматической малатдегидрогеназой снова до ЩУК. Далее под действием ФЕП-карбокси-киназы из оксалоацетата образуется фосфоенолпируват. Фосфорилирование в этой реакции осуществляется за счет АТР (см. рис. 4.1). [c.140]

Функцию Т-клеточной молекулы СОЗ у В-клеток выполняют молекулы Iga и Ig , которые также содержат ITAM в своей цитоплазматической части. Перекрестное связывание поверхностных Ig ведет к активации киназ семейства sr , которые в В-клетках представлены не только fyn, но также 1уп и Ык. Киназа Syk, аналогичная киназе ZAP-70 Т-клеток, связывается с фосфорилиро-ванными Iga и Ig . Это приводит к активации каскада киназ и переносу ядерных факторов транскрипции (аналогично происходящему в Т-клетках) (рис. 11.13). [c.205]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология