Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

[<< Стр.]    [Стр. >>]

Рассмотренные в предыдущих главах III части исследования перехода свернутой белковой цепи в развернутую неструктурированную форму и обратного перехода флуктуирующей полипептидной цепи в исходную компактную трехмерную структуру позволили сформулировать фундаментальное положение о том, что нативная конформация белковой молекулы отвечает равновесному состоянию и, следовательно, не зависит от конкретных внешних условий и путей свертывания (in vivo или in vitro), т.е. от предыстории, а всецело определяется составом и порядком расположения аминокислот. Было доказано, что все необходимые сведения о физиологически активном пространственном строении белка и его конформационных возможностях заключены в аминокислотной последовательности. В процессах свертывания и развертывания полипептидной цепи проявляется непосредственная связь между химическим и пространственным строением молекулы белка. Трансляция линейной последовательности в трехмерную структуру возможна, однако, только при определенных физиологических условиях. При их соблюдении процесс свертывания осуществляется спонтанно в том смысле, что принятие белком своей равновесной нативной конформации не требует специального морфогенетического молекулярного аппарата, как это имеет место, например, в случае пространственной организации молекул ДНК (о роли шаперонов в свертывании белков см. гл. 14).

[<< Стр.]    [Стр. >>]


[Выходные данные]

ПОИСК





Рассмотренные в предыдущих главах III части исследования перехода свернутой белковой цепи в развернутую неструктурированную форму и обратного перехода флуктуирующей полипептидной цепи в исходную компактную трехмерную структуру позволили сформулировать фундаментальное положение о том, что нативная конформация белковой молекулы отвечает равновесному состоянию и, следовательно, не зависит от конкретных внешних условий и путей свертывания (in vivo или in vitro), т.е. от предыстории, а всецело определяется составом и порядком расположения аминокислот. Было доказано, что все необходимые сведения о физиологически активном пространственном строении белка и его конформационных возможностях заключены в аминокислотной последовательности. В процессах свертывания и развертывания полипептидной цепи проявляется непосредственная связь между химическим и пространственным строением молекулы белка. Трансляция линейной последовательности в трехмерную структуру возможна, однако, только при определенных физиологических условиях. При их соблюдении процесс свертывания осуществляется спонтанно в том смысле, что принятие белком своей равновесной нативной конформации не требует специального морфогенетического молекулярного аппарата, как это имеет место, например, в случае пространственной организации молекул ДНК (о роли шаперонов в свертывании белков см. гл. 14).


© 2025 chem21.info Реклама на сайте