ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Циклические пептиды (циклопептиды) из "Основные начала органической химии том 1" Дикетопиперазины являются нейтральными веществами они не образуют солей ни с кислотами, ни с щелочами, не пере мешаются в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду. При действии разбавленной щелочи на холоду или кислоты при нагревании они легко образуют линейные дипептиды. [c.808] Энергичным гидролизом при нагревании дикетопиперазины расщепляются до аминокислот. [c.808] В качестве примера можно рассмотреть схему синтеза природного пептида брадикинина. Этот пептид, состоящий из девяти остатков аминокислот, образуется при действии протеоли-тического фермента трипсина на глобулиновую фракцию плазмы крови и обладает способностью уже в очень малых концентрациях вызывать сильное понижение кровяного давления (гипотенсивный эффект). [c.809] Брадикинин построен только из -аминокислот, и все аминокислоты, применяемые для его синтеза, являются -изоме-рами. [c.809] Вторая стадия синтеза заключается в избирательном отщеплении защитной карбобензоксигруппы действием бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте. Из схемы видно, что последующие стадии синтеза по существу повторяют первые две, чем достигается монотонное ступенчатое наращивание пептидной цепи. Лишь для присоединения карбобензоксисерина использован не /г-нитрофениловый эфир, а азид (см. стр. 803). Для присоединения Ы-концевого остатка аргинина применен трикарбобензоксиаргинин. [c.809] Заключительными стадиями синтеза являются омыление метилового эфира нонапептида щелочью (при, этом отщепляется и одна из карбобензоксигрупп) и гидрогенолиз карбобензокси-групп и защитной нитрогруппы нитроаргинина. [c.809] Синтетический брадикинин по всем свойствам, в том числе и по физиологической активности, идентичен природному пептиду. [c.809] Структурные формулы сложных пептидов, как видно из приведенной схемы синтеза брадикинина, очень громоздки и неудобны. Поэтому принято пользоваться сокращенной записью формул, в которой аминокислотные остатки обозначаются несколькими буквами, происходящими от тривиальных названий аминокислот. Обозначения, принятые в советской химической литературе, приведены в табл. 33 на стр. 794—797. В зарубежной литературе аминокислоты обозначают первыми тремя латинскими буквами их названия. [c.810] Остаток цистеина со свободной сульфгидрильной группой обозначают цис—5Н, остаток цистина цис—5—5—цис. [c.810] Свойства пептидов. Низшие полипептиды в большинстве случаев образуют бесцветные кристаллы, обычно легко растворимые в воде и почти нерастворимые в спирте. Как и аминокислоты, полипептиды амфотерны и под действием электрического поля в зависимости от pH среды движутся к аноду или катоду. [c.810] Пептиды вступают во все реакции, свойственные аминогруппе и карбоксильной группе. Специфической реакцией пептидов является так называемая биуретовая реакция (см. стр. 846). Щелочные растворы пептидов при добавлении солей окисной меди дают характерную окраску, обусловленную образованием комплексных анионов, содержащих медь. [c.811] Согласно современным представлениям, белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей. Поэтому особенно важны те реакции пептидов, которые позволяют установить последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. [c.811] Вернуться к основной статье