ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Теории ферментативного действия из "Биохимия растений" Несомненно, что образование фермент-субстратного комплекса представляет собой основу ферментативного катализа. Одна из ранних теорий ферментативного действия предполагала, что частота столкновений между молекулами двух субстратов увеличивается благодаря образованию тройного комплекса фермента и субстратов. Кошленд рассмотрел эту теорию с количественной стороны и показал, что такой предлагаемый механизм не может играть важной роли в катализе (табл. 9) тем не менее он является существенной особенностью катализа. [c.71] Для объяснения этой зависимости Аррениус предположил, что между неактивными и активными молекулами существует равновесие и что только последние участвуют в химических реакциях. [c.72] Из этого уравнения видно, что небольшое уменьшение энергии активации приводит к значительному увеличению числа молекул, обладающих энергией, равной или большей В (табл. 10). [c.73] Рассмотренные соотношения создают теоретическую основу для широко распространенного взгляда, согласно которому ферменты осуществляют свое действие, снижая энергию активации. Это положение можно проиллюстрировать схематически (фиг. 19). [c.73] На первый взгляд читателю может показаться, что изложенное не объясняет катализа, а просто изменяет постановку вопроса поэтому необходимо объяснить, каким образом фермент снижает энергию активации. [c.73] Теория переноса энергии, называемая иногда теорией деформации или теорией дыбы , была разработана для гидролитических ферментов. Согласно этой теории, когда субстрат присоединяется к ферменту, происходит деформация субстрата. Фермент удерживает субстрат в двух или более точках так, что движения, свойственные третичной структуре белка, могут сжимать или растягивать субстрат и тем самым активировать его. Эта теория не имеет простой количественной основы, но ее можно подвергнуть простой проверке. [c.73] К этой категории относятся немногие ферментативные реакции Примером может служить гидролиз а-гликозидной связи р-амила ЗОЙ с образованием р-мальтозы. Можно допустить механизм одиноч ного замещения, когда происходит прямое действие воды на угле родный атом мальтозного остатка. Основная группа (О) фермента притягивая протон и частично превращая воду в ОН , будет вероятно, увеличивать скорость реакции. Аналогично этому кислот ная группа К), оттягивая электроны от кислородного атома мальтозного остатка и, следовательно, ослабляя связь С — О, также будет увеличивать скорость реакции. Но эти группы должны быть размещены строго определенным образом вообще это объясняется моделью фермент-субстратного комплекса в виде ключа и замка, предложенной Эмилем Фишером. Недавно, однако, было высказано предположение, что в некоторых случаях субстрат оказывает на фермент индуцирующее действие, заставляя его принимать соответствующую конфигурацию. [c.75] Вернуться к основной статье