ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Изменение действия ферментов в зависимости от условий среды из "Биохимия сельскохозяйственных растений" Влияние температуры. Как известно, скорость всех химических реакций при повышении температуры возрастает увеличиваются и скорости химических реакций, катализируемых ферментами, активность их усиливается. При повышенной температуре с увеличением активности ферментов усиливаются процессы жизнедеятельности растений. Влияние температуры на скорость ферментативных реакций легко изучать при инкубации фермента с субстратом в течение различного времени. [c.44] В интервале температур от О до 50°, в котором выращиваются растения, Сю большинства ферментативных реакций составляет 1,4—2,0. Величина Q o ферментативных реакций обычно ниже, чем реакций, протекающих с участием неорганических катализаторов. [c.45] Температура, при которой наблюдается наиболее интенсивное действие фермента, называется оптимальной. Сю в зоне оптимальных температур равен 1. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 40—60°, а большинства животных ферментов 40—50°. При более высоких температурах активность ферментов резко понижается, и почти все они необратимо разрушаются при 70—80°. Тепловая инактивация ферментов происходит вследствие денатурации белка при высокой температуре. Это свойство ферментов также отличает их от неорганических катализаторов. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдерживать нагревание до 100° с сохранением активности. [c.45] Влияние кислотности среды. Второй важнейший фактор, от которого зависит активность ферментов, — реакция среды. Каждый фермент наиболее активен в определенном интервале pH, известном под названием оптимума pH. Оптимумы pH отдельных ферментов резко различаются. Например, максимальная активность пепсина, катализирующего расщепление белка, наблюдается при pH 1,5—2,0, а аргиназы, которая вызывает расщепление аминокислоты аргинина, — при pH 9,5—9,9. С удалением от оптимального значения pH в кислую или щелочную сторону активность фермента ослабляется вначале медленно, а затем очень быстро, и часто такое инактивирование вскоре приобретает необратимый характер. На рисунке И схематически показано влияние pH среды на активность фермента амилазы, которая катализирует расщепление крахмала. [c.46] Влияние pH на активность ферментов связано с изменением состояния ионизации фермента, субстрата или кохмплекса фермента и субстрата. Так как ферменты представляют собой белки, в их молекулах содержится очень большое число различных ионизирующих групп. Но вследствие того, что ферменты наиболее активны в сравнительно узком интервале pH, то, очевидно, каталитически активна только одна из ионных форм фермента. Особенно сильное действие на каталитическую активность фермента оказывает состояние ионизации отдельных групп или атомов в активном центре молекулы фермента. При изменении состояния ионизации меняется и каталитическая активность фермента. [c.47] Концентрация фермента и субстрата. Скорость ферментативных реакций зависит от количества фермента и субстрата в среде. Когда в среде субстрата достаточно, скорость ферментативной реакции возрастает пропорционально увеличению количества фермента. При низкой концентрации субстрата, когда его не хватает для вовлечения в реакцию всего количества фермента, скорость реакции повышается также пропорционально увеличению концентрации субстрата. Однако при его избытке скорость реакции начинает понижаться, так как лимитирующим фактором оказывается количество фе рмента в среде. [c.47] Активаторы ферментов. Активность большинства ферментов зависит от содержания в реакционной среде различных веществ. Вещества, которые повышают каталитическую активность ферментов, называются активаторами. [c.47] Чаще всего роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов На+, К+, НЬ+, М ++, Са++, 2п++, Си++, Мп++, ре++. Для активации фермента требуется один или несколько ионов. Например, пирофосфатаза, ускоряющая расщепление неорганического пирофосфата, активируется Мд++ липазы, катализирующие расщепление жиров, —Са++ аргиназа, участвующая в процессе распада аргинина, — Со++, Мп++ и N1++ фосфоглюкомута-за, превращающая глюкозо-1-фосфат в глюкозо-6-фосфат,— Mg++, Мп++, Со++. [c.47] Ингибиторы ферментов. Существуют вещества, которые подавляют действие ферментов. Они получили название ингибиторов ферментов. [c.48] Если подавить деятельность какого-либо одного фермента или группы ферментов, то соответственно ослабляется или прекращается течение одного или нескольких биохимических процессов, происходят серьезные нарущения в обмене веществ и даже гибель организма. Например цианистые соединения подавляют активность ферментов, катализирующих реакции аэробного дыхания, п живые организмы через несколько минут погибают. Различные ингибиторы щироко используют в фармакологии, токсикологии, а также в борьбе с вредителями сельского хозяйства. [c.48] Ферментативные ингибиторы можно разделить на две группы общие ингибиторы и специфические ингибитор ы. К общим ингибиторам относят соли тяжелых металлов— свинца, серебра, ртути, вольфрама, трихлоруксусную кислоту или танин, которые денатурируют белки, и, следовательно, подавляют действие всех ферментов. Часто торможение или прекращение действия ферментов под влиянием тяжелых металлов оказывается обратимым, и если в среду добавить вещества, образующие комплексные соединения с тяжелыми металлами, то активность ферментов восстанавливается. Такими веществами являются хелаты, например этилендиаминтетраацетат. При работе с ферментами следует иметь в виду, что некоторые реактивы и даже дистиллированная вода могут содержать следы тяжелых металлов и их количества может быть достаточно, чтобы заметно ослабить активность ферментов. [c.48] Наибольшее значение имеют специфические ингибиторы, которые действуют на один фермент или на группу близких ферментов. Механизм действия этих ингибиторов заключается в том, что они соединяются, блокируют активные группы, или активные центры, молекул ферментов, связывающих субстрат. Некоторые ингибиторы соединяются с металлами — активаторами ферментов. При этом частично или полностью подавляется активность фер.мента. [c.48] Блокировать металлы в молекулах ферментов можно под действием цианида, сульфида, азида и окиси углерода. Эти вещества ослабляют активность ферментов, которые содержат в своей молекуле железо или медь. Металлы входят в состав молекул окислительно-восстановительных ферментов, катализирующих процессы дыхания, которое под влиянием перечисленных ингибиторов подавляется, и наступает смерть организмов. [c.48] Фосфорорганические ингибиторы широко применяются в качестве средств борьбы с вредителя ми сельского хозяйства. [c.49] Специфичность действия ферментов. Ферменты отличаются от неорганических катализаторов высокой специфичностью, т. е. действие каждого фермента строго ограничено одним веществам или группой близких веществ. Специфичность действия ферментов — важнейшее их биологическое свойство, без которого невозможен нормальный обмен веществ в организмах. [c.49] Под действием кислот (ионов водорода) происходит гидролиз многих органических веществ, например жиров, белков, крахмала, дисахаридов при помощи губчатой платины катализируются разнообразные окислительные процессы другие неорганические катализаторы способны ускорять многие химические реакции. В отличие от неорганических катализаторов действие ферментов более ограничено, более специфично. Если бы фе,рменты не обладали специфичностью, то это приводило бы к быстрому распаду всех веществ в клетках и к гибели организма. [c.49] Помимо химической, различают еще стереохимическую специфичность. Она заключается в том, что ферменты часто действуют только на определенные етереоизомеры органических соединений. [c.50] Фермент аргиназа, расщепляющий аминокислоту аргинин на орнитин и мочевину, действует лишь на Ь-аргинин, а Ь-аргинин превращению не подвергается. [c.50] Вернуться к основной статье