ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Гидролиз мурамина бактериальной клеточной стенки лизоцимом из "Химия и биохимия углеводов" Лизоцим — один из наиболее хорошо изученных ферментов. Его молекулярная масса — 14 100 полипептидная цё ль состоит из 129 аминокислотных остатков. Рентгеноструктурные исследования позволили выяснить его вторичную и третичную структуру (рис. 46, с. 210)-Лизоцим содержится в слезах, яичном белке. Значение его весьма велико, так как он вызывает растворение (лизис) клеточной оболочки бактерий и этим их губит. Слезная жидкость, содержащая лизоцим,. омывая глаз, предохраняет его от воспалительных процессов, так же как и яйцо от бактериального разложения, возможного вследствие проникновения бактерий через скорлупу. [c.209] Как упоминалось ранее, основой оболочки бактерий является мура-мин — пептидогликан, содержащий длинные цепи чередующихся остатков N-ацетилглюкозамина и Ы-ацетилмурамовой кислоты. Лизо-цим гидролизует (через одну) Р-1,4-гликозидные связи, содержащие названные остатки, освобождая дисахаридные фрагменты, связанные с пептидными цепочками. [c.209] Тонкие рентгеноструктурные исследования показали, что на поверхности овальной молекулы лизоцима имеется желоб, вмещающий Гексахаридный фрагмент полисахаридной цепи пептидогликана (рис. 46, а). Эти исследования выяснили и механизм действия лизоцима (рис. 46, б). Активным центром фермента является область между аминокислотными остатками Глу-35 и Асп-52 [187]. [c.209] Механизм гидролиза, по-видимому, заключается в Т9М, что протон от карбоксила Глу-35 присоединяется к гликозидному кислороду, связывающему звенья D и Е, разрывая гликозидную связь. Первый углеродный атом кольца D при разрыве гликозидной связи превращается в карбокатион. Этот карбокатион на какое-то время стабилизируется анионом остатка Асп-52. Затем к указанному карбокатиону присоединяется гидроксильный ион из воды, окончательно стабилизируя кольцо D, а протон (изводы) заменяет H , отданный остатком Глу-35. Освободившийся дисахарид (звенья Е и F) покидает молекулу лизоцима, освобождая место для следующих звеньев. [c.209] Вернуться к основной статье